N-carboxybenzyl-Gly-(L)-Glu(OtBu)-OtBu | 25456-88-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-carboxybenzyl-Gly-(L)-Glu(OtBu)-OtBu
• 英文别名: carbobenzoxyglycyl-L-glutamic acid-di-tertiary butylester；ditert-butyl (2S)-2-[[2-(phenylmethoxycarbonylamino)acetyl]amino]pentanedioate
• CAS: 25456-88-6
• 化学式: C₂₃H₃₄N₂O₇
• 分子量: 450.532
• InChiKey: UNWWXWJCTNJDCK-KRWDZBQOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  120
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-carboxybenzyl-Gly-(L)-Glu(OtBu)-OtBu 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 为溶剂， 反应 3.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  基于 ProTide 化学的靶向羧肽酶的可激活荧光探针的模块化设计平台

  摘要：

  羧肽酶（CP）是一类水解酶，可从肽或蛋白质的C端裂解一个或多个氨基酸，在各种生理和病理过程中发挥着不可或缺的作用。然而，目前仅报道了一些高度可激活的CP荧光探针，因此需要一个灵活可调的分子设计平台来为生物和医学研究提供一系列CP荧光探针。在这里，我们重点研究了基于ProTide的前药的独特激活机制，并建立了基于ProTide化学的CP靶向荧光探针的模块化设计平台。在该设计中，通过改变四个探针模块，例如荧光发射波长、反应性/稳定性和目标CP，可以轻松调整和优化探针特性：荧光团、磷原子上的取代基、P1位置的连接氨基酸，以及 P1' 位的底物氨基酸。特别是，转换 P1 位点的连接氨基酸使我们能够精确优化目标 CP 的反应性。作为概念验证，我们构建了羧肽酶 M (CPM) 和前列腺特异性膜抗原（也称为谷氨酸羧肽酶 II）的探针。开发的探针适用于活细胞和患者临床标本中 CP 活性的成像。这种设计策略应该有助于研究

  DOI：

  10.1021/jacs.3c10086
• 作为产物：
  描述：

  L-谷氨酸二叔丁酯盐酸盐 、 N-苄氧羰基甘氨酸 在 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 N-carboxybenzyl-Gly-(L)-Glu(OtBu)-OtBu
  参考文献：
  名称：

  基于 ProTide 化学的靶向羧肽酶的可激活荧光探针的模块化设计平台

  摘要：

  羧肽酶（CP）是一类水解酶，可从肽或蛋白质的C端裂解一个或多个氨基酸，在各种生理和病理过程中发挥着不可或缺的作用。然而，目前仅报道了一些高度可激活的CP荧光探针，因此需要一个灵活可调的分子设计平台来为生物和医学研究提供一系列CP荧光探针。在这里，我们重点研究了基于ProTide的前药的独特激活机制，并建立了基于ProTide化学的CP靶向荧光探针的模块化设计平台。在该设计中，通过改变四个探针模块，例如荧光发射波长、反应性/稳定性和目标CP，可以轻松调整和优化探针特性：荧光团、磷原子上的取代基、P1位置的连接氨基酸，以及 P1' 位的底物氨基酸。特别是，转换 P1 位点的连接氨基酸使我们能够精确优化目标 CP 的反应性。作为概念验证，我们构建了羧肽酶 M (CPM) 和前列腺特异性膜抗原（也称为谷氨酸羧肽酶 II）的探针。开发的探针适用于活细胞和患者临床标本中 CP 活性的成像。这种设计策略应该有助于研究

  DOI：

  10.1021/jacs.3c10086

文献信息

• Supramolecular control of self-assembling terthiophene–peptide conjugates through the amino acid side chain
  作者：Jessica A. Lehrman、Honggang Cui、Wei-Wen Tsai、Tyson J. Moyer、Samuel I. Stupp

  DOI：10.1039/c2cc34375d

  日期：——

  The self-assembly of oligothiophene–peptide conjugates can be directed through the systematic variation of the peptide sequence into different nanostructures, including flat spicules, nanotubes, spiral sheets, and giant, flat sheets. Furthermore, the assembly of these molecules is not controlled by steric interactions between the amino acid side chains.

  寡硫芳烃-肽结合物的自组装可以通过系统地变化肽序列来指导形成不同的纳米结构，包括扁平刺、纳米管、螺旋片和巨型扁平片。此外，这些分子的组装并不是由氨基酸侧链之间的立体相互作用控制的。
• Process for the temporary protection of amino groups in peptide syntheses
  申请人：Ciba-Geigy Corporation

  公开号：US03944590A1

  公开（公告）日：1976-03-16

  Temporary protection of amino groups by the group of the formula I ##EQU1## in which R.sub.1 represents lower alkyl, R.sub.2 lower alkyl or phenyl and R.sub.3 phenyl, and wherein the phenyl radicals are unsubstituted or substituted by lower alkyl, phenyl or lower alkylphenyl groups.

  使用公式I ##EQU1## 中的基团暂时保护氨基，其中R.sub.1代表较低的烷基，R.sub.2代表较低的烷基或苯基，R.sub.3代表苯基，其中苯基基团未被取代或被较低的烷基，苯基或较低的烷基苯基取代。
• Die Synthese von Insulinfragmenten mit intakter interchenarer Disulfidbrücke A²⁰-B¹⁹
  作者：B. Kamber

  DOI：10.1002/hlca.19710540143

  日期：——

  AbstractThe synthesis of six insulin fragments is described, in which various sequences of the two chains are linked by the disulfide bridge between A20 and B19. The fragments in question are: A20–21–B19–21, A20–21–B18–21, A20–21–B17–21, A19–21–B19–21, A16–21–B18–21 and A20–21–B12–21.In order to build up the simpler fragments the disulfide bridge was established by oxidation with iodine of two S‐trityl cysteine peptides in which the carboxyl and amino groups were protected by the t‐butyl and t‐butyloxycarbonyl residue. From the mixture obtained the unsymmetrical cystine peptide was separated in all cases from the two symmetrical ones by counter‐current distribution.In the synthesis of the more complex fragments advantageous use was made of smaller unsymmetrical fragments prepared as above but having one amino group protected by the N‐trityl residue. After selective elimination of this group it was possible to lengthen the peptide chain at this position.The free peptides were obtained by removal of the protecting groups with strong acids, in particular concentrated hydrochloric acid. While in this deprotecting step the disulfide bond was stable, conditions are discussed under which disproportionation was observed.None of the six synthetic insulin fragments showed activity in stimulating rat adipose tissue to convert 14C‐labelled glucose to CO2 in vitro.