acetylglycylglycine-N-hydroxysuccinamide | 500888-61-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: acetylglycylglycine-N-hydroxysuccinamide
• 英文别名: AcGG-NHS；(2,5-Dioxopyrrolidin-1-yl) 2-[(2-acetamidoacetyl)amino]acetate
• CAS: 500888-61-9
• 化学式: C₁₀H₁₃N₃O₆
• 分子量: 271.23
• InChiKey: RTERHCOEQFMGLR-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.1
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  122
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (5alpha,6beta)-6-氨基-17-(环丙基甲基)-4,5-环氧-吗喃-3,14-二醇 、 acetylglycylglycine-N-hydroxysuccinamide 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 2-acetamido-N-(2-((3-(cyclopropylmethyl)-4a,9-dihydroxy-2,3,4,4a,5,6,7,7a-octahydro-1H-4,12-methanobenzofuro[3,2-e]isoquinolin-7-yl)amino)-2-oxoethyl)acetamide
  参考文献：
  名称：

  阿片激动剂和拮抗剂二价配体。间隔区长度与多种阿片受体的选择性之间的关系。

  摘要：

  合成了含有与不同长度的间隔基连接的羟吗啡胺或纳曲胺药效团的二价配体，并评估了它们在mu，κ和δ阿片样受体上的选择性。羟吗啡胺二价配体（1-8）在电刺激的豚鼠回肠纵向肌肉制剂（GPI）上起mu激动剂的作用。在这些系列中，赋予峰值激动剂活性的间隔基总共包含四个甘氨酰单元（n = 2）。对豚鼠脑膜的结合研究表明，在mu受体处，定性相似的谱是间隔子长度的函数。同样，随着间隔物的延长，δ受体选择性也增加。纳曲胺二价配体（9-13）以与激动剂系列相同的最佳间隔区长度（n = 2）有效拮抗GPI中的mu受体激动剂吗啡。然而，κ酮受体激动剂乙基酮唑嗪的峰值拮抗作用发生在含有最短间隔基（n = 0）的二价配体9上，发现9是该系列中选择性最高的κ拮抗剂。虽然受体结合在GPI中与kappa拮抗剂的活性大致相似，但在μ阿片受体上未观察到结合与拮抗剂活性之间的相关性。讨论了这些结果的可能意义。在μ阿片受体上未观察到

  DOI：

  10.1021/jm00160a010
• 作为产物：
  描述：

  N-羟基丁二酰亚胺 、 N-乙酰基甘氨酰甘氨酸 在 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 N-甲基吡咯烷酮 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 acetylglycylglycine-N-hydroxysuccinamide
  参考文献：
  名称：

  现场化学计量分析泛素化的定量化学蛋白质组学方法。

  摘要：

  翻译后修饰的化学计量分析是一种绝对定量修饰部分丰度的新兴策略。本文报道了用于泛素化化学计量分析的定量化学蛋白质组学工作流程，称为同位素平衡的泛素化定量分析（IBAQ-Ub）。该策略利用了一种新的胺反应性化学标签（AcGG‐NHS），该标签与胰蛋白酶切割后的修饰赖氨酸上的泛素的GG残基在结构上同源，因此能够在胰蛋白酶消化和消化后从遍在蛋白化和未修饰的赖氨酸残基生成结构相同的肽次要稳定同位素标记。使用蛋白质标准品或复杂的细胞裂解液，该策略具有很强的鲁棒性，灵敏性和精确性，并具有宽动态范围。因此，

  DOI：

  10.1002/anie.201810569

文献信息

• Studies relating to the ferredoxins. Part 2. Exchange reactions of some cysteine–glycine peptides with the iron–sulphur cluster compound bis(tetramethylammonium) tetrakis(µ₃-sulphido-t-butylthioiron)
  作者：Roger J. Burt、Brian Ridge、H. N. Rydon

  DOI：10.1039/dt9800001228

  日期：——

  Four peptides of the general structure Ac-Gly2-(Cys-Gly2)n-Cys-Gly2-NH2(n= 0–3) have been synthesised. They all exchange readily in dimethyl sulphoxide solution with the title iron–sulphur cluster compound to give peptide iron–sulphur cluster compounds. The exchange reactions have been followed quantitatively by 1H n.m.r. spectroscopy. The four successive equilibrium constants have been evaluated in

  已合成了具有通用结构Ac-Gly 2-（Cys-Gly 2）n -Cys-Gly 2 -NH 2（n = 0-3）的四种肽。它们都容易在二甲基亚砜溶液中与标题的铁硫簇化合物交换，得到肽铁硫簇化合物。交换反应已经通过1 H nmr光谱定量地跟踪。在未确定配体（n = 0）的情况下，已经评估了四个连续的平衡常数，但其他三个情况对于这种处理来说太复杂了。
• METHODS OF MEASURING UBIQUITIN-LIKE MODIFICATIONS
  申请人：Regents of the University of Minnesota

  公开号：US20200158737A1

  公开（公告）日：2020-05-21

  Certain embodiments of the invention provide a method of quantifying ubiquitin-like modification in a test protein sample comprising: a) contacting the test protein sample with a compound of formula (I) to provide a first labeled test protein sample; b) contacting the first labeled test protein sample with a first enzyme, wherein the first enzyme cleaves the ubiquitin-like modification from all modified amino acid residues, to provide a second labeled test protein sample; c) contacting the second labeled test protein sample with a compound of formula (II) to provide a third labeled test protein sample; and d) measuring the molecular weight of the protein(s) in the third labeled test protein sample to quantify the ubiquitin-like modification in the test protein sample, wherein the compound of formula I is isotopically labeled; the compound of formula II is isotopically labeled; or the compound of formula I and the compound of formula II are differentially isotopically labeled.

  本发明的某些实施例提供了一种量化测试蛋白样品中泛素样修饰的方法，包括：a）将测试蛋白样品与式(I)的化合物接触，以提供第一标记的测试蛋白样品；b）将第一标记的测试蛋白样品与第一酶接触，其中第一酶从所有修饰的氨基酸残基中切除泛素样修饰，以提供第二标记的测试蛋白样品；c）将第二标记的测试蛋白样品与式(II)的化合物接触，以提供第三标记的测试蛋白样品；以及d）测量第三标记的测试蛋白样品中蛋白质的分子量，以量化测试蛋白样品中的泛素样修饰，其中式(I)的化合物具有同位素标记；式(II)的化合物具有同位素标记；或式(I)的化合物和式(II)的化合物具有差异同位素标记。