2-[4-(2-acetylamino-2-allyloxycarbonylethyl)-2-ethylphenylamino]-benzoic acid | 592531-95-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-[4-(2-acetylamino-2-allyloxycarbonylethyl)-2-ethylphenylamino]-benzoic acid
• CAS: 592531-95-8
• 化学式: C₂₃H₂₆N₂O₅
• 分子量: 410.47
• InChiKey: VZVVVUAWSHLCKK-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.47
• 重原子数：
  30.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.26
• 拓扑面积：
  104.73
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-[4-(2-acetylamino-2-allyloxycarbonylethyl)-2-ethylphenylamino]-benzoic acid 在 吗啉 、 palladium on activated charcoal 、 四(三苯基膦)钯 、 氢气 、 O-(benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium tetrafluoroborate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 丙酮 为溶剂， 20.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 2.0h， 生成 2-[4-[2-acetamido-3-[4-(2-methoxycarbonylphenoxy)butylamino]-3-oxopropyl]-2-ethyl-N-oxaloanilino]benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  Selective Protein Tyrosine Phosphatase 1B Inhibitors:  Targeting the Second Phosphotyrosine Binding Site with Non-Carboxylic Acid-Containing Ligands

  摘要：

  Protein tyrosine phosphatase (PTPase) 1B (PTP1B) has been implicated as a key negative regulator of both insulin and leptin signaling cascades. We identified several salicylic acid-based ligands for the second phosphotyrosine binding site of PTP1B using a NMR-based screening. Structure-based linking with a catalytic site-directed oxalylarylaminobenzoic acid-based pharmacophore led to the identification of a novel series of potent PTP1B inhibitors exhibiting 6-fold selectivity over the highly homologous T-cell PTPase (TCPTP) and high selectivity over other phosphatases.

  DOI：

  10.1021/jm034088d
• 作为产物：
  描述：

  N-acetyl-4-amino-3-ethylphenylalanine 在 copper diacetate 、 caesium carbonate 作用下， 以 异丙醇 为溶剂， 生成 2-[4-(2-acetylamino-2-allyloxycarbonylethyl)-2-ethylphenylamino]-benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  Potent, selective inhibitors of protein tyrosine phosphatase 1B

  摘要：

  We have previously reported a novel series of oxalyl-aryl-amino benzoic acid-based, catalytic site-directed, competitive, reversible protein tyrosine phosphatase 1B (PTP1B) inhibitors. With readily access to key intermediates, we utilized a solution phase parallel synthesis approach and rapidly identified a highly potent PTP1B inhibitor (19, K(i)=76 nM) with moderate selectivity (5-fold) over T-cell PTPase (TCPTP) through interacting with a second phosphotyrosine binding site (site 2) in the close proximity to the catalytic site.

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(03)00302-0