(4-nitrophenyl) N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phosphonooxypropan-2-yl]-N-methylcarbamate | 1154580-53-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (4-nitrophenyl) N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phosphonooxypropan-2-yl]-N-methylcarbamate
• CAS: 1154580-53-6
• 化学式: C₁₉H₂₈N₅O₁₁P
• 分子量: 533.432
• InChiKey: LFIJCIVSDGNTOX-CQDKDKBSSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.8
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  243
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (4-nitrophenyl) N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phosphonooxypropan-2-yl]-N-methylcarbamate 在 三羟甲基氨基甲烷 、 magnesium chloride 、 alkaline phosphatase 作用下， 以 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 对硝基苯酚 、
  参考文献：
  名称：

  Fluorogenic Peptide Substrates for Serine and Threonine Phosphatases

  摘要：

  A new fluorescent assay for Ser/Thr protein phosphatases has been developed. Hydrolysis of a phosphoSer residue liberates the Ser hydroxyl group, which induces a cyclization reaction on the N-terminal carbamate and releases a fluorescent reporter. Sequence selectivity is observed using several peptide substrates against alkaline phosphatase (ALP), bacteriophage lambda protein phosphatase (lambda-PPase), and vaccinia H1 related phosphatase (VHR). These studies suggest that the assay could be a useful tool for profiling the substrate specificities of medicinally important phosphatases.

  DOI：

  10.1021/ol1003065
• 作为产物：
  描述：

  C₁₈H₂₈N₄O₇PPol 、 对硝基苯基氯甲酸酯 在 N,N-二异丙基乙胺 、 三异丙基硅烷 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 12.5h， 以3.7 mg的产率得到(4-nitrophenyl) N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phosphonooxypropan-2-yl]-N-methylcarbamate
  参考文献：
  名称：

  Fluorogenic Peptide Substrates for Serine and Threonine Phosphatases

  摘要：

  A new fluorescent assay for Ser/Thr protein phosphatases has been developed. Hydrolysis of a phosphoSer residue liberates the Ser hydroxyl group, which induces a cyclization reaction on the N-terminal carbamate and releases a fluorescent reporter. Sequence selectivity is observed using several peptide substrates against alkaline phosphatase (ALP), bacteriophage lambda protein phosphatase (lambda-PPase), and vaccinia H1 related phosphatase (VHR). These studies suggest that the assay could be a useful tool for profiling the substrate specificities of medicinally important phosphatases.

  DOI：

  10.1021/ol1003065