Fmoc-Ala-Aib-TOAC-(Ala)2-OtBu | 181644-77-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: Fmoc-Ala-Aib-TOAC-(Ala)2-OtBu
• CAS: 181644-77-9
• 化学式: C₄₂H₅₉N₆O₉
• 分子量: 791.965
• InChiKey: XINWHUOREJJUPG-GSDHBNRESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.01
• 重原子数：
  57.0
• 可旋转键数：
  12.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  204.17
• 氢给体数：
  5.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-Ala-Aib-TOAC-(Ala)2-OtBu 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 二乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 生成 Boc-TOAC-L-Ala-Aib-TOAC-(L-Ala)2-OtBu
  参考文献：
  名称：

  使用双 TOAC 自旋标记对六聚体、螺旋肽进行 ESR 表征

  摘要：

  α-氨基异丁酸 (Aib) 是一种 Cα-四取代氨基酸，非常有利于螺旋结构。为富含 Aib 的肽建立的大多数构象趋势已通过 X 射线晶体学确定。这些构象趋势是否会延续到质子溶剂是一个悬而未决的问题。为了开发探测含有 Cα-四取代氨基酸的肽的特性的通用策略，合成了六聚体序列 Boc-TOAC-Alan-TOAC-Ala4-n-OtBu，其中 n = 0-3，TOAC 是自旋标记Aib 模拟。通过电子自旋共振 (ESR) 在四种醇中研究这些肽：MeOH、EtOH、TFE 和 HFIP。每个肽内 TOAC 之间的双基 J 偶联和偶极相互作用用于确定肽几何形状作为溶剂的函数。在甲醇中，观察到与 310 螺旋的几何形状一致的强双自由基相互作用。溶剂显示出不同的趋势来支持螺旋结构，排序为 MeOH > EtOH > TFE > HFIP...。

  DOI：

  10.1021/ja961025u
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-TOAC-OH 在 N-甲基吗啉 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 二乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 Fmoc-Ala-Aib-TOAC-(Ala)2-OtBu
  参考文献：
  名称：

  使用双 TOAC 自旋标记对六聚体、螺旋肽进行 ESR 表征

  摘要：

  α-氨基异丁酸 (Aib) 是一种 Cα-四取代氨基酸，非常有利于螺旋结构。为富含 Aib 的肽建立的大多数构象趋势已通过 X 射线晶体学确定。这些构象趋势是否会延续到质子溶剂是一个悬而未决的问题。为了开发探测含有 Cα-四取代氨基酸的肽的特性的通用策略，合成了六聚体序列 Boc-TOAC-Alan-TOAC-Ala4-n-OtBu，其中 n = 0-3，TOAC 是自旋标记Aib 模拟。通过电子自旋共振 (ESR) 在四种醇中研究这些肽：MeOH、EtOH、TFE 和 HFIP。每个肽内 TOAC 之间的双基 J 偶联和偶极相互作用用于确定肽几何形状作为溶剂的函数。在甲醇中，观察到与 310 螺旋的几何形状一致的强双自由基相互作用。溶剂显示出不同的趋势来支持螺旋结构，排序为 MeOH > EtOH > TFE > HFIP...。

  DOI：

  10.1021/ja961025u

文献信息

• First Peptide-Based System of Rigid Donor-Rigid Interchromophore Spacer-Rigid Acceptor: A Structural and Photophysical Study
  作者：C. Toniolo、F. Formaggio、M. Crisma、J.-P. Mazaleyrat、M. Wakselman、C. George、J. R. Deschamps、J. L. Flippen-Anderson、B. Pispisa、M. Venanzi、A. Palleschi

  DOI：10.1002/(sici)1521-3765(19990802)5:8<2254::aid-chem2254>3.0.co;2-1

  日期：1999.8.2

  The results of X-ray diffraction analysis, fluorescence experiments and molecular mechanics calculations on the terminally protected hexapeptide -(S)Bin-Ala-Aib-TOAC-(Ala)(2)- are presented. This is the first peptide investigated photophysically that is characterized by a) a rigid, binaphthyl-based alpha-amino acid (Bin) fluorophore, b) a rigid interchromophore bridge, the -Ala-Aib-sequence, and c) a rigid, nitroxide-based alpha-amino acid quencher (TOAC). In the crystal state the backbone of the spectroscopically critical 1-4 segment of both independent molecules in the asymmetric unit of the hexapeptide is folded in a regular, left-handed 3(10)-helix. The steady-state fluorescence spectra show a remarkable quenching of Bin emission by the TOAC residue located one complete turn of the helix apart. Time-resolved fluorescence measurements exhibit a biexponential decay with solvent-dependent lifetime components ranging from 0.5 to 1.5 ns and from 3 to 5 ns. Time-decay data combined with molecular mechanics calculations allowed us to assign these lifetimes Co two left-handed 3(10)-helical conformers in which an intramolecular electronic energy transfer from excited Bin to TOAC takes place. For a given solvent the difference between the two lifetimes primarily depends on a different relative orientation of the two chromophores in the conformers, which is in turn related to a different puckering of the TOAC cyclic system.