o-vanillin-d-phenylalanine | 1287689-47-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: o-vanillin-d-phenylalanine
• 英文别名: (2R)-2-[(2-hydroxy-3-methoxyphenyl)methylideneamino]-3-phenylpropanoic acid
• CAS: 1287689-47-7
• 化学式: C₁₇H₁₇NO₄
• 分子量: 299.326
• InChiKey: QOVMZWPBVSAJEV-CQSZACIVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  79.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  copper(II) nitrate trihydrate 、 o-vanillin-d-phenylalanine 、 4-(2-氨乙基)苯磺酰胺 以 甲醇 为溶剂， 反应 3.0h， 以64%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  具有4-（2-氨基乙基）苯磺酰胺附件的对映异构铜（II）Schiff碱一维配位聚合物的光谱和单晶X射线衍射研究：全面的生物学评估（DNA结合，裂解，超氧化物歧化酶模拟活性，拓扑异构酶I抑制和细胞毒性）

  摘要：

  设计并合成了新的基于手性Cu（II）的一维配位聚合物[ l -C 25 H 27 CuN 3 O 6 S]（1a）和[ d -C 25 H 27 CuN 3 O 6 S]（1b）通过席夫碱（邻香兰素和1- / d-苯丙氨酸）与附加的配体4-（2-氨基乙基）苯磺酰胺与Cu（II）离子的原位反应进行。对映体复合物1a和1b使用各种光谱技术和X射线单晶衍射研究对其进行了全面表征。在z  = 2的手性单斜晶P 21空间群中结晶的对映体类似物1a和1b在Cu（II）金属中心周围与N 2 O 3供体原子配位而呈现扭曲的方形锥体环境，其顶端位置被相邻的桥接羧酸氧占据在一维聚合物链结构中。对1a和1b进行了全面的生物学研究（DNA结合，超氧化物歧化酶（SOD），拓扑异构酶I和细胞毒性活性），发现1a通过比较DNA结合（K b，K和K sv值），SOD模拟活性（IC 50值分别为0.160和0.198）和抗

  DOI：

  10.1002/aoc.4958
• 作为产物：
  描述：

  D-苯丙氨酸 、 邻香草醛 在 potassium hydroxide 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 o-vanillin-d-phenylalanine
  参考文献：
  名称：

  具有4-（2-氨基乙基）苯磺酰胺附件的对映异构铜（II）Schiff碱一维配位聚合物的光谱和单晶X射线衍射研究：全面的生物学评估（DNA结合，裂解，超氧化物歧化酶模拟活性，拓扑异构酶I抑制和细胞毒性）

  摘要：

  设计并合成了新的基于手性Cu（II）的一维配位聚合物[ l -C 25 H 27 CuN 3 O 6 S]（1a）和[ d -C 25 H 27 CuN 3 O 6 S]（1b）通过席夫碱（邻香兰素和1- / d-苯丙氨酸）与附加的配体4-（2-氨基乙基）苯磺酰胺与Cu（II）离子的原位反应进行。对映体复合物1a和1b使用各种光谱技术和X射线单晶衍射研究对其进行了全面表征。在z  = 2的手性单斜晶P 21空间群中结晶的对映体类似物1a和1b在Cu（II）金属中心周围与N 2 O 3供体原子配位而呈现扭曲的方形锥体环境，其顶端位置被相邻的桥接羧酸氧占据在一维聚合物链结构中。对1a和1b进行了全面的生物学研究（DNA结合，超氧化物歧化酶（SOD），拓扑异构酶I和细胞毒性活性），发现1a通过比较DNA结合（K b，K和K sv值），SOD模拟活性（IC 50值分别为0.160和0.198）和抗

  DOI：

  10.1002/aoc.4958

文献信息

• Spectroscopic analyses on interaction of o-Vanillin-d-Phenylalanine, o-Vanillin-l-Tyrosine and o-Vanillin-l-Levodopa Schiff Bases with bovine serum albumin (BSA)
  作者：Jingqun Gao、Yuwei Guo、Jun Wang、Zhiqiu Wang、Xudong Jin、Chunping Cheng、Ying Li、Kai Li

  DOI：10.1016/j.saa.2010.12.077

  日期：2011.4

  In this work, three o-Vanillin Schiff Bases (o-VSB: o-Vanillin-D-Phenylalanine (o-VDP), o-Vanillin-L-Tyrosine (o-VLT) and o-Vanillin-L-Levodopa (o-VLL)) with alanine constituent were synthesized by direct reflux method in ethanol solution, and then were used to study the interaction to bovine serum albumin (BSA) molecules by fluorescence spectroscopy. Based on the fluorescence quenching calculation, the bimolecular quenching constant (K-q), apparent quenching constant (K-sv), effective binding constant (K-A) and corresponding dissociation constant (K-D) as well as binding site number (n) were obtained. In addition, the binding distance (r) was also calculated according to Foster's non-radioactive energy transfer theory. The results show that these three o-VSB can efficiently bind to BSA molecules, but the binding array order is o-VDP-BSA > o-VLT-BSA > o-VLL-BSA. Synchronous fluorescence spectroscopy indicates that the o-VDP is more accessibility to tryptophan (Trp) residues of BSA molecules than to tyrosine (Tyr) residues. Nevertheless, the o-VLT and o-VLL are more accessibility to Tyr residues than to Trp residues. (C) 2010 Elsevier B.V. All rights reserved.