allyl (R)-(1-[(allyloxy)carbonyl]-N-(2-hydroxyethyl))carbamate | 850630-43-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: allyl (R)-(1-[(allyloxy)carbonyl]-N-(2-hydroxyethyl))carbamate
• 英文别名: (R)-allyl 2-(allyloxycarbonylamino)-3-hydroxypropanoate；N-allyloxycarbonyl-(R)-serine allyl ester；N-[(2-Propen-1-yloxy)carbonyl]-D-serine 2-propen-1-yl ester；prop-2-enyl (2R)-3-hydroxy-2-(prop-2-enoxycarbonylamino)propanoate
• CAS: 850630-43-2
• 化学式: C₁₀H₁₅NO₅
• 分子量: 229.233
• InChiKey: JWADRXYDBSYBDI-MRVPVSSYSA-N

物化性质

• 沸点：
  377.1±42.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.160±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  84.9
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  allyl (R)-(1-[(allyloxy)carbonyl]-N-(2-hydroxyethyl))carbamate 在 caesium carbonate 、 三乙胺 、 sodium iodide 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 丙酮 为溶剂， 反应 31.5h， 生成 3-[(R)-2-tert-butoxycarbonyl-2-(fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)ethylsulfanyl]-2-(allyloxycarbonylamino)propionic acid allyl ester
  参考文献：
  名称：

  正交保护的羊毛硫氨酸：Nisin环C类似物的固相合成及其用途

  摘要：

  羊毛硫氨酸，胱氨酸的硫醚类似物，羊毛硫氨酸是羊毛硫抗生素的重要组成部分，羊毛硫抗生素是一类修饰的肽，带有多个硫醚桥，是由侧链之间的翻译后修饰引起的。它也被用作药物活性肽的构象约束。我们已经探索了两种合成途径来得到羊毛硫氨酸，它们被Alloc /烯丙基和Fmoc基团正交保护。一种途径利用氨基甲酸酯保护的碘丙氨酸，其产生非对映异构体的混合物，而一种途径利用三苯甲基保护的碘丙氨酸，其通过Mitsunobu反应形成，从而以完全的区域和非对映体选择性给出单个所需的羊毛硫氨酸。然后，我们在包含其环C的乳链菌肽片段类似物的固相合成中使用了这种正交保护的羊毛硫氨酸。

  DOI：

  10.1021/jo048222t
• 作为产物：
  描述：

  3-溴丙烯 、 N-(Alloc)-D-serine 在 碳酸氢钠 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 allyl (R)-(1-[(allyloxy)carbonyl]-N-(2-hydroxyethyl))carbamate
  参考文献：
  名称：

  Lantibiotic Lactin 481 的化学合成揭示了羊毛硫氨酸立体化学的重要性

  摘要：

  羊毛硫抗生素是一类抗菌肽天然产物，其特征在于翻译后安装含硫醚的氨基酸羊毛硫氨酸和甲基羊毛硫氨酸。直到最近，对于这些交联中的每一个，只有一种天然存在的立体化学构型是已知的。具有替代羊毛硫氨酸和甲基羊毛硫氨酸立体化学的羊毛硫抗生素的发现促使人们对其对生物活性的重要性进行调查。在这里，固体支持的化学合成能够全合成羊毛硫抗生素乳酸菌素 481 和含有具有非天然立体化学构型的交联的类似物。生物学评估表明，这些改变消除了所有类似物的抗菌活性，

  DOI：

  10.1021/ja4014024

文献信息

• Solid-phase peptide synthesis of analogues of the N-terminus A-ring fragment of the lantibiotic nisin: Replacements for the dehydroalanine (Dha) residue at position 5 and the first incorporation of a thioamide residue
  作者：Kim Manzor、Keith ó Proinsias、Fintan Kelleher

  DOI：10.1016/j.tetlet.2017.06.052

  日期：2017.7

  A number of A-ring analogues of the lantibiotic nisin, containing replacements for the Dha residue at position 5, have been successfully prepared by solid-phase peptide synthesis. The Dha replacements include glycine, alanine, phenylalanine, serine and 1-aminocyclopropyl carboxylic acid (ACCa). The incorporation of a thioamide-isoleucine residue at position 4 is also described and represents the first

  已通过固相肽合成成功制备了羊毛硫霉菌乳链菌肽的许多A环类似物，其中含有Dha残基的第5位残基的替代物。Dha替代品包括甘氨酸，丙氨酸，苯丙氨酸，丝氨酸和1-氨基环丙基羧酸（ACCa）。还描述了在位置4处引入硫代酰胺-异亮氨酸残基，其代表了首次报道的含有硫代酰胺键的羊毛硫抗生素环片段的制备。
• Solid-Supported Synthesis and Biological Evaluation of the Lantibiotic Peptide Bis(desmethyl) Lacticin 3147 A2
  作者：Vijaya R. Pattabiraman、Shaun M. K. McKinnie、John C. Vederas

  DOI：10.1002/anie.200802919

  日期：2008.11.24
• Chemical Synthesis and Biological Activity of Analogues of the Lantibiotic Epilancin 15X
  作者：Patrick J. Knerr、Wilfred A. van der Donk

  DOI：10.1021/ja302435y

  日期：2012.5.9

  Lantibiotics are a large family of antibacterial peptide natural products containing multiple post-translational modifications, including the thioether structures lanthionine and methyllanthionine. Efforts to probe structure activity relationships and engineer improved pharmacological properties have driven the development of new methods to produce non-natural analogues of these compounds. In this study, solid-supported chemical synthesis was used to produce analogues of the potent lantibiotic epilancin 15X, in order to assess the importance of several N-terminal post-translational modifications for biological activity. Surprisingly, substitution of these moieties, including the unusual N-terminal D-lactyl moiety, resulted in relatively small changes in the antimicrobial activity and pore-forming ability of the peptides.
• Synthesis and Bioactivity of Diastereomers of the Virulence Lanthipeptide Cytolysin
  作者：Subha Mukherjee、Liujie Huo、Gabrielle N. Thibodeaux、Wilfred A. van der Donk

  DOI：10.1021/acs.orglett.6b03246

  日期：2016.12.2

  Cytolysin, a two-component lanthipeptide comprising cytolysin S (CylL(s)") and cytolysin L (CyILL"), is the only family member to exhibit lytic activity against mammalian cells in addition to synergistic antimicrobial activity. A subset of the thioether cross-links of CylLs" and CylL(L)," have LL stereochemistry instead of the canonical DL stereochemistry in all previously characterized lanthipeptides. The synthesis of a CylLs" variant with DL stereochemistry is reported. Its antimicrobial activity was found to be decreased, but not its lytic activity against red blood cells. Hence, the unusual LL stereochemistry is not responsible for the lytic activity.