4-acetylphenyl methyl(phenyl)phosphinate | 118201-61-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 4-acetylphenyl methyl(phenyl)phosphinate
• 英文别名: 4-acetylphenylmethylphenylphosphinate；Phosphinic acid, methylphenyl-, 4-acetylphenyl ester；1-[4-[methyl(phenyl)phosphoryl]oxyphenyl]ethanone
• CAS: 118201-61-9
• 化学式: C₁₅H₁₅O₃P
• 分子量: 274.256
• InChiKey: DQYSSIDMNMDICA-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  412.0±47.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.20±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.13
• 拓扑面积：
  43.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-acetylphenyl methyl(phenyl)phosphinate 在 bacterial phosphotriesterase G₆₀A mutant 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 生成 (R)-4-acetylphenyl methyl(phenyl)phosphinate 、 甲苯基膦酸
  参考文献：
  名称：

  通过对映选择性酶库拆分手性磷酸盐、膦酸酯和次膦酸酯

  摘要：

  一系列 16 个手性磷酸酯、膦酸酯和次膦酸酯的对映体对用于确定细菌磷酸三酯酶和 15 种突变酶内固有的立体选择性歧视的广度。对于每种底物，离去基团是 4-羟基苯乙酮，而与磷核相连的其他两个基团由甲基、甲氧基、乙基、乙氧基、异丙氧基、苯基、苯氧基、环己基和环己氧基取代基的不对称混合物组成。对于野生型酶，两种对映异构体的相对水解速率范围为 3 到 5.4 x 10(5)。使用活性位点内的位点特异性突变的各种组合来创建修饰酶，其对映选择性特性发生改变。对于单点突变酶 G60A，立体选择性相对于野生型酶提高了 1-3 个数量级。获得了额外的突变体，其中对于本研究测试的 16 对对映异构体中的 13 对，立体选择性与野生型酶相反。最引人注目的例子是 4-乙酰苯基甲基苯基磷酸酯的水解。G60A 突变体优先水解 SP 对映异构体的因子为 3.7 x 10(5)。I106G/F132G/H257Y 突变体以

  DOI：

  10.1021/ja0658618
• 作为产物：
  描述：

  甲苯基亚磷酸甲酯 在 盐酸 、 五氯化磷 、 三乙胺 作用下， 以 乙醚 为溶剂， 反应 49.0h， 生成 4-acetylphenyl methyl(phenyl)phosphinate
  参考文献：
  名称：

  碱金属离子催化芳基甲基苯基次膦酸酯的乙醇化反应：未催化和金属离子催化反应的过渡态结构。

  摘要：

  本文报道了分光光度动力学研究，在25°C下，碱金属离子Li +和K +对芳基甲基苯基次膦酸酯3a-f在无水乙醇中乙醇化的影响。在不存在和存在络合条件下获得的速率数据试剂为游离乙醇氧化物（k（EtO-））和金属离子-乙醇氧化物离子对（k（MOEt））的反应提供了二级速率常数。对所有底物都建立了序列k（EtO-） deltaG（ip）用于Li +和K +。Hammett图显示速率与sigma和sigma（o）取代基常数的相关性明显好于与sigma-的相关性，产生适度大的rho（rho（o））值，这与逐步形成五配位（磷烷）中间体的机理相符是限速步骤。对于未催化的和碱金属离子催化的反应获得的选择性参数值rho（n）（= rho / rho（eq））的范围为1.3-1.6，表明没有明显的过渡态扰动金属离子螯合后的（TS）结构。该发现与涉及金属离子辅因子的酶促磷酸基转移的机理有关。本结果使人们能够比较几种有机磷底物系列亲核反应的结构效果。

  DOI：

  10.1039/b501537e

文献信息

• Enzymatic Resolution of Chiral Phosphinate Esters
  作者：Yingchun Li、Sarah D. Aubert、Eugene G. Maes、Frank M. Raushel

  DOI：10.1021/ja048457m

  日期：2004.7.1

  hydrolysis of phosphinate esters. The wild-type enzyme preferentially hydrolyzes the SP-enantiomers of methyl phenyl p-X-phenylphosphinate esters by 3 orders of magnitude. The mutant enzyme, I106T/F132A/H254G/H257W, exhibits the opposite stereoselectivity and hydrolyzes the RP-enantiomer up to 30 times faster than the corresponding SP-enantiomer. The enantiomerically pure phosphinate esters, prepared from the

  已显示细菌磷酸三酯酶催化次膦酸酯的立体选择性水解。野生型酶优先将甲基苯基 pX-苯基次膦酸酯的 SP 对映异构体水解 3 个数量级。突变酶 I106T/F132A/H254G/H257W 表现出相反的立体选择性，水解 RP 对映体的速度比相应的 SP 对映体快 30 倍。由外消旋混合物的动力学拆分制备的对映体纯次膦酸酯可作为化学酶促制备 P-手性膦和氧化膦的切入点。
• Dunn, E. J.; Purdon, J. G.; Bannard, R. A. B., Canadian Journal of Chemistry, 1988, vol. 66, p. 3137 - 3143
  作者：Dunn, E. J.、Purdon, J. G.、Bannard, R. A. B.、Albright, K.、Buncel, E.

  DOI：——

  日期：——