methyl (3S)-3-phenyl-3-[[(E)-3-phenylprop-2-enoyl]amino]propanoate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 肉桂酸及其衍生物
• 英文名称: methyl (3S)-3-phenyl-3-[[(E)-3-phenylprop-2-enoyl]amino]propanoate
• 化学式: C₁₉H₁₉NO₃
• 分子量: 309.365
• InChiKey: UVXFBZVCTOOLCL-UJGDBWEASA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.16
• 拓扑面积：
  55.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  methyl (3S)-3-phenyl-3-[[(E)-3-phenylprop-2-enoyl]amino]propanoate 在 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 水 为溶剂， 以503 mg的产率得到(S)-3-cinnamamido-3-phenylpropanoic acid
  参考文献：
  名称：

  山梨酸尾部对 Moiramide B 抗菌和抗结核特性作用的再研究

  摘要：

  新子口袋：在这项研究中，我们证明了假肽 moiramide B 的山梨酸尾部对于乙酰辅酶 A 羧化酶结合是必不可少的。基于结构-活性和分子建模数据，为 N-末端修饰的莫拉酰胺衍生物开发了结合模型。

  DOI：

  10.1002/cmdc.202200631
• 作为产物：
  描述：

  (S)-3-氨基-3-苯基丙酸 、 肉桂酸 在 Pantoea agglomerans phenylalanine aminomutase 455 、 氨 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 生成 methyl (3S)-3-phenyl-3-[[(E)-3-phenylprop-2-enoyl]amino]propanoate
  参考文献：
  名称：

  深入了解泛菌的苯丙氨酸氨基变位酶的机制途径。

  摘要：

  标题氨基变位酶的结构已解决。Phe 455（绿色CPK结构）的空间体积使苯基丙酸酯配体（绿色棒）绕Cβ轴扭曲了大约15° ，这排除了具有Arg 323（品红色结构）的更强的双齿盐桥。相反，相对于用形成双齿中间体的同工酶所获得的构型，较弱的单齿桥可以部分解释产物的不同构型。

  DOI：

  10.1002/anie.201108525

文献信息

• Insights into the Mechanistic Pathway of the<i>Pantoea agglomerans</i>Phenylalanine Aminomutase
  作者：Susan Strom、Udayanga Wanninayake、Nishanka Dilini Ratnayake、Kevin D. Walker、James H. Geiger

  DOI：10.1002/anie.201108525

  日期：2012.3.19

  The structure of the title aminomutase has been solved. The steric bulk of Phe 455 (green CPK structure) twists the phenylpropanoate ligand (green stick) by approximately 15° about the Cβ axis, which precludes a stronger bidentate salt bridge with Arg 323 (magenta structure). Instead, a weaker monodentate bridge may partially explain the different configuration of the product, relative to that obtained

  标题氨基变位酶的结构已解决。Phe 455（绿色CPK结构）的空间体积使苯基丙酸酯配体（绿色棒）绕Cβ轴扭曲了大约15° ，这排除了具有Arg 323（品红色结构）的更强的双齿盐桥。相反，相对于用形成双齿中间体的同工酶所获得的构型，较弱的单齿桥可以部分解释产物的不同构型。
• A Reinvestigation of the Role of the Sorbic Acid Tail on the Antibacterial and Anti‐Tuberculosis Properties of Moiramide B
  作者：Irina Kollmorgen、Nathalie Bachmann、Michael Dal Molin、Carsten Degenhart、Eldar Zent、Vikram Pareek、Uwe Koch、Jan Rybniker、Nils Metzler-Nolte、Raphael Stoll、Bert Klebl、Julia Elisabeth Bandow、Jürgen Scherkenbeck

  DOI：10.1002/cmdc.202200631

  日期：——

  New subpocket: In this study we demonstrate that the sorbic acid tail of the pseudopeptide moiramide B is essential for acetyl-CoA carboxylase binding. Based on structure–activity and molecular modeling data, a binding model was developed for N-terminally modified moiramide derivatives.

  新子口袋：在这项研究中，我们证明了假肽 moiramide B 的山梨酸尾部对于乙酰辅酶 A 羧化酶结合是必不可少的。基于结构-活性和分子建模数据，为 N-末端修饰的莫拉酰胺衍生物开发了结合模型。