H2N-Ala-Cys[S-(Z,E-farnesyl)]-OCH3 | 320592-46-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H2N-Ala-Cys[S-(Z,E-farnesyl)]-OCH3
• 英文别名: H-Ala-Cys((Z,E)-farnesyl)-OMe；methyl (2R)-2-[[(2S)-2-aminopropanoyl]amino]-3-[(2Z,6E)-3,7,11-trimethyldodeca-2,6,10-trienyl]sulfanylpropanoate
• CAS: 320592-46-9
• 化学式: C₂₂H₃₈N₂O₃S
• 分子量: 410.621
• InChiKey: WQUCWKJWCNCZGI-KRKXUFOTSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.9
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.64
• 拓扑面积：
  107
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H2N-Ala-Cys[S-(Z,E-farnesyl)]-OCH3 、 Fmoc-Tyr-Ile-Ile-Lys(Fmoc)-Gly-Val-Phe-Trp-Asp(OFm)-Pro-OH 在 (benzotriazo-1-yloxy)tris(dimethylamino)phosphonium hexafluorophosphate 、 1-羟基苯并三唑 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  酿酒酵母α-因子交配肽的几何法尼基化类似物的合成和生物学评估。

  摘要：

  酿酒酵母的a因子是十二肽信息素（YIIKGVFWDPAC（Farnesyl）-OCH（3），1），其中需要使用法呢基类异戊二烯和羧甲基进行翻译后修饰才能发挥全部生物学活性。该肽已用作探索法呢基半胱氨酸部分的生物学功能的模型系统，其在许多关键哺乳动物蛋白的生物学活性中均被发现并需要。这项特定研究的目的是确定天然E，E-法呢基部分的双键异构化对a因子生物学活性的生物学影响。已开发出统一的立体选择性合成路线，可合成E，E-法尼醇（12、13和14）的三个几何异构体。该合成的关键特征是能够控制β-酮酸酯22的三氟甲基化的立体化学，从而得到23或25。三种法尼醇异构体通过a转化为相应的异构体a因子（9、10和11）。先前使用的合成路线的修改版本。这些肽的生物学评估表明，令人惊讶的是，所有这三种肽都具有与带有E，E-法呢基部分的天然α-因子几乎相等的活性。

  DOI：

  10.1021/jo000942m
• 作为产物：
  描述：

  (E)-ethyl 7,11-dimethyl-3-oxododeca-6,10-dienoate 在 4-二甲氨基吡啶 、 N-氯代丁二酰亚胺 、 copper(l) iodide 、 二(氰基苯)二氯化钯 、 二甲基硫 、 三苯胂 、 氨 、 双(三甲基硅烷基)氨基钾 、 二异丁基氢化铝 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 N-甲基吡咯烷酮 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 甲苯 为溶剂， 反应 28.0h， 生成 H2N-Ala-Cys[S-(Z,E-farnesyl)]-OCH3
  参考文献：
  名称：

  酿酒酵母α-因子交配肽的几何法尼基化类似物的合成和生物学评估。

  摘要：

  酿酒酵母的a因子是十二肽信息素（YIIKGVFWDPAC（Farnesyl）-OCH（3），1），其中需要使用法呢基类异戊二烯和羧甲基进行翻译后修饰才能发挥全部生物学活性。该肽已用作探索法呢基半胱氨酸部分的生物学功能的模型系统，其在许多关键哺乳动物蛋白的生物学活性中均被发现并需要。这项特定研究的目的是确定天然E，E-法呢基部分的双键异构化对a因子生物学活性的生物学影响。已开发出统一的立体选择性合成路线，可合成E，E-法尼醇（12、13和14）的三个几何异构体。该合成的关键特征是能够控制β-酮酸酯22的三氟甲基化的立体化学，从而得到23或25。三种法尼醇异构体通过a转化为相应的异构体a因子（9、10和11）。先前使用的合成路线的修改版本。这些肽的生物学评估表明，令人惊讶的是，所有这三种肽都具有与带有E，E-法呢基部分的天然α-因子几乎相等的活性。

  DOI：

  10.1021/jo000942m

文献信息

• Synthesis and Biological Evaluation of the Geometric Farnesylated Analogues of the a-Factor Mating Peptide of <i>Saccharomyces </i><i>c</i><i>erevisiae</i>
  作者：Haibo Xie、Ying Shao、Jeffrey M. Becker、Fred Naider、Richard A. Gibbs

  DOI：10.1021/jo000942m

  日期：2000.12.1

  group is required for full biological activity. This peptide has been used as a model system to explore the biological function of the farnesylcysteine moiety, which is found on and required for the biological activity of many key mammalian proteins. The objective of this particular study was the determination of the biological effect of double bond isomerization of the natural E, E-farnesyl moiety

  酿酒酵母的a因子是十二肽信息素（YIIKGVFWDPAC（Farnesyl）-OCH（3），1），其中需要使用法呢基类异戊二烯和羧甲基进行翻译后修饰才能发挥全部生物学活性。该肽已用作探索法呢基半胱氨酸部分的生物学功能的模型系统，其在许多关键哺乳动物蛋白的生物学活性中均被发现并需要。这项特定研究的目的是确定天然E，E-法呢基部分的双键异构化对a因子生物学活性的生物学影响。已开发出统一的立体选择性合成路线，可合成E，E-法尼醇（12、13和14）的三个几何异构体。该合成的关键特征是能够控制β-酮酸酯22的三氟甲基化的立体化学，从而得到23或25。三种法尼醇异构体通过a转化为相应的异构体a因子（9、10和11）。先前使用的合成路线的修改版本。这些肽的生物学评估表明，令人惊讶的是，所有这三种肽都具有与带有E，E-法呢基部分的天然α-因子几乎相等的活性。