tert-butyl N-[(2S,3S)-3-benzyl-4-[(3R)-3-[(3S)-3-[[(2S,3R)-2-methyl-1-(methylamino)-1-oxopentan-3-yl]carbamoyl]piperidine-1-carbonyl]piperidin-1-yl]-4-oxo-1-phenylsulfanylbutan-2-yl]carbamate | 215610-19-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: tert-butyl N-[(2S,3S)-3-benzyl-4-[(3R)-3-[(3S)-3-[[(2S,3R)-2-methyl-1-(methylamino)-1-oxopentan-3-yl]carbamoyl]piperidine-1-carbonyl]piperidin-1-yl]-4-oxo-1-phenylsulfanylbutan-2-yl]carbamate
• CAS: 215610-19-8
• 化学式: C₄₁H₅₉N₅O₆S
• 分子量: 750.015
• InChiKey: WVNVLWHWZOQPJX-WKEQDBBMSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.1
• 重原子数：
  53
• 可旋转键数：
  16
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.59
• 拓扑面积：
  162
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl N-[(2S,3S)-3-benzyl-4-[(3R)-3-[(3S)-3-[[(2S,3R)-2-methyl-1-(methylamino)-1-oxopentan-3-yl]carbamoyl]piperidine-1-carbonyl]piperidin-1-yl]-4-oxo-1-phenylsulfanylbutan-2-yl]carbamate 在 盐酸 、 三乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 17.0h， 生成 (3S)-1-[(3R)-1-[(2S,3S)-3-acetamido-2-benzyl-4-phenylsulfanylbutanoyl]piperidine-3-carbonyl]-N-[(2S,3R)-2-methyl-1-(methylamino)-1-oxopentan-3-yl]piperidine-3-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  含有二苯乙酮酸逆转链段的 β-肽中发夹形成的立体化学控制

  摘要：

  我们研究了一系列 β-氨基酸四聚体之间的共价结构和构象倾向之间的关系。这些实验集中在发夹折叠图案上。在常规肽中，β-折叠二级结构的最小增量是“β-发夹”，其中两条链通过一个短环连接。目前的研究旨在优化 β-肽之间的发夹稳定性。我们实验室以前的工作已经确定了在反平行 β 肽片中形成链的残基的最佳替代模式（Krauthauser 等人 J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 11719），并且我们已经证明片段可以促进连接的链残基之间的片式相互作用（Chung 等人 J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 10555）。在这里，我们比较了二尼泊松酸片段的所有四种可能构型，(R,S)、(S,R)、(R,R) 和 (S,S)，以了解用一组恒定的对映体诱导片层形成的能力纯链残基。我们证明两者...

  DOI：

  10.1021/ja993416p
• 作为产物：
  描述：

  甲基3-哌啶羧酸酯 在 N-甲基吗啉 、 盐酸 、 lithium hydroxide 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 118.0h， 生成 tert-butyl N-[(2S,3S)-3-benzyl-4-[(3R)-3-[(3S)-3-[[(2S,3R)-2-methyl-1-(methylamino)-1-oxopentan-3-yl]carbamoyl]piperidine-1-carbonyl]piperidin-1-yl]-4-oxo-1-phenylsulfanylbutan-2-yl]carbamate
  参考文献：
  名称：

  含有二苯乙酮酸逆转链段的 β-肽中发夹形成的立体化学控制

  摘要：

  我们研究了一系列 β-氨基酸四聚体之间的共价结构和构象倾向之间的关系。这些实验集中在发夹折叠图案上。在常规肽中，β-折叠二级结构的最小增量是“β-发夹”，其中两条链通过一个短环连接。目前的研究旨在优化 β-肽之间的发夹稳定性。我们实验室以前的工作已经确定了在反平行 β 肽片中形成链的残基的最佳替代模式（Krauthauser 等人 J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 11719），并且我们已经证明片段可以促进连接的链残基之间的片式相互作用（Chung 等人 J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 10555）。在这里，我们比较了二尼泊松酸片段的所有四种可能构型，(R,S)、(S,R)、(R,R) 和 (S,S)，以了解用一组恒定的对映体诱导片层形成的能力纯链残基。我们证明两者...

  DOI：

  10.1021/ja993416p