N(omega)-phosphonato-L-arginine | 49720-39-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N(omega)-phosphonato-L-arginine
• 英文别名: (2S)-5-[amino-(phosphonatoamino)methylidene]azaniumyl-2-azaniumylpentanoate
• CAS: 49720-39-0
• 化学式: C6H14N4O5P-
• 分子量: 253.17
• InChiKey: CCTIOCVIZPCTGO-BYPYZUCNSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.9
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  183
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  adenosine 5'-triphosphate 、 H-Arg-OH 生成 adenosine 5'-diphosphate 、 氢(+1)阳离子 、 N(omega)-phosphonato-L-arginine
  参考文献：
  名称：

  Proteomics and Immunological Analysis of a Novel Shrimp Allergen, Pen m 2

  摘要：

  贝类是过敏体质者不良食物反应的常见原因之一，而虾是过敏反应最频繁的原因之一。通过使用对虾过敏者的血清进行二维免疫印迹，接着通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱分析肽消化物，鉴定出了一种来自于青虾的新型过敏原，命名为Pen m 2。随后，这种新型过敏原被克隆，并从cDNA序列中推导出其氨基酸序列。克隆的cDNA编码了一个356个氨基酸的蛋白质，在Ala2处有一个乙酰化的N末端，这是通过后源衰变分析确定的。将Pen m 2序列与已知蛋白质序列进行比较，发现它与甲壳动物中的精氨酸激酶（EC 2.7.3.3）具有广泛的相似性。Pen m 2通过阴离子交换色谱纯化，并显示出精氨酸激酶活性，能够与虾过敏患者的血清IgE反应，并在敏感患者中引起即时型皮肤反应。在竞争性ELISA抑制试验中，使用Pen m 2特异性抗血清和来自虾敏感的受试者的多克隆血清，鉴定出Pen m 2作为一种新型交叉反应的甲壳动物过敏原。这种新型过敏原可能有助于过敏诊断和甲壳动物源性过敏性疾病的治疗。

  DOI：

  10.4049/jimmunol.170.1.445

文献信息

• Transition state structure of arginine kinase: Implications for catalysis of bimolecular reactions
  作者：Genfa Zhou、Thayumanasamy Somasundaram、Eric Blanc、Golapakrishnan Parthasarathy、W. Ross Ellington、Michael S. Chapman

  DOI：10.1073/pnas.95.15.8449

  日期：1998.7.21

  trajectories for orbital steering to be a factor during nucleophilic attack. The structure suggests that polarization, strain toward the transition state, and acid-base catalysis also contribute, but, in contrast to unimolecular enzyme reactions, their role appears to be secondary to substrate alignment in this bimolecular reaction.

  精氨酸激酶属于酶家族，包括肌酸激酶，其在能量需求波动的情况下催化细胞中ATP的缓冲，并且已经成为经典酶学研究的范例。本文报道的其过渡态类似物复合物的1.86-A拆分结构揭示了其活性位点，并为直接底物对齐在双分子反应催化中的重要性提供了直接证据，这与先前研究的单分子反应相反。在本文研究的过渡态类似物配合物中，硝酸盐模拟ATP和精氨酸之间的关联在线转移过程中的平面γ-磷酰基。活性位点不受干扰，反应物不受双底物复合物的共价约束，因此可以测量它们被酶预对准的精确度。对齐方式很精致。熵效应可能有助于催化作用，但是孤对轨道也与它们的最佳轨迹足够接近地排列，以使轨道转向成为亲核攻击过程中的一个因素。该结构表明极化，向过渡态的应变和酸碱催化也起作用，但是与单分子酶反应相反，在双分子反应中，它们的作用似乎次于底物排列。
• Refinement of the arginine kinase transition-state analogue complex at 1.2 Å resolution: mechanistic insights
  作者：Mohammad S. Yousef、Felcy Fabiola、James L. Gattis、Thayumanasamy Somasundaram、Michael S. Chapman

  DOI：10.1107/s0907444902014683

  日期：2002.12.1

  The three-dimensional crystal structure of an arginine kinase transition-state analogue complex has been refined at 1.2 Angstrom resolution, with an overall R factor of 12.3%. The current model provides a unique opportunity to analyze the structure of a bimolecular (phosphagen kinase) enzyme in its transition state. This atomic resolution structure confirms in-line transfer of the phosphoryl group and the catalytic importance of the precise alignment of the substrates. The structure is consistent with a concerted proton transfer that has been proposed for an unrelated kinase. Refinement of anisotropic temperature factors and translation-libration-screw (TLS) analyses led to the identification of four rigid groups and their prevalent modes of motion in the transition state. The relative magnitudes of the mobility of rigid groups are consistent with their proposed roles in catalysis.