H-Arg-OH | 17806-42-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-Arg-OH
• 英文别名: Arg(1+)；L-argininium cation；arginine；L-arginine；H-R-OH；(2S)-2-amino-5-(diaminomethylideneamino)pentanoic acid;hydron
• CAS: 17806-42-7
• 化学式: C₆H₁₄N₄O₂*H
• 分子量: 175.211
• InChiKey: ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.5
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  134
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-Arg-OH 生成 [N'-[(4R)-4-amino-4-carboxybutyl]carbamimidoyl]azanium
  参考文献：
  名称：

  假单胞菌假单胞菌的周质，吡ido醛-5'-磷酸依赖性氨基酸消旋酶。

  摘要：

  吡ido醛5'-磷酸（PLP）依赖性氨基酸消旋体几乎在每种细菌中都存在，但底物特异性可能有很大差异。我们在这里通过经典方法从大肠杆菌中分离了大假单胞菌的克隆的广泛底物特异性消旋酶ArgR。该消旋酶具有生化特性，除其他方面外，已证实其主要对赖氨酸，精氨酸和鸟氨酸具有活性，而对丙氨酸仅具有弱活性，而经过比较研究的同一生物的丙氨酸消旋酶仅对丙氨酸起作用。出乎意料的是，对ArgR的氨基末端进行测序揭示了蛋白质的加工过程，信号肽被切割掉了。随后的定位研究表明，taetrolens和E. 大肠杆菌ArgR活性几乎只存在于周质中，这一特征迄今为止对于任何氨基酸消旋酶都未知。制备了带有羧基末端His-tag的ArgR衍生物，这被证明甚至可以定位在周质中缺乏双精氨酸易位（Tat）途径的大肠杆菌突变体中。这些数据表明，ArgR被合成为前肽，并以与Tat无关的方式易位。因此，我们建议ArgR易位取决于Sec系统

  DOI：

  10.1007/s00253-009-1942-7
• 作为产物：
  描述：

  (N(omega)-L-arginino)succinate(1-) 生成 富马酸酯(2-) 、 H-Arg-OH
  参考文献：
  名称：

  Characterization of argininosuccinate lyase (EC 4.3.2.1) from Chlamydomonas reinhardtii

  摘要：

  我们已经从光合绿藻Chlamydomonas reinhardtii中分离和表征了精氨酸琥珀酸裂解酶（ASL; EC 4.3.2.1）。Chlamydomonas ASL的一般性质与之前描述的来自系统发育多样的生物的ASL非常相似。藻类ASL的天然Mr由凝胶过滤色谱确定为218,000 +/- 25,000，pI为5.4-5.6。在37摄氏度和pH 7.5下，精氨酸琥珀酸的Km为0.26 mM。Chlamydomonas ASL的亚基Mr约为50,000，由SDS /聚丙烯酰胺凝胶电泳确定，与以前报道的39,000的值相比。兔抗血清制备的Mr-50,000蛋白完全抑制了体外ASL活性。相反，对Mr-39,000蛋白制备的血清无法抑制ASL活性。尽管Chlamydomonas ASL的物理性质与其他ASL非常相似，但针对藻类ASL制备的抗血清不与来自大肠杆菌，酿酒酵母或牛肝的ASL制剂发生交叉反应。

  DOI：

  10.1042/bj2420261

文献信息

• C–H Hydroxylation in Paralytic Shellfish Toxin Biosynthesis
  作者：April L. Lukowski、Duncan C. Ellinwood、Meagan E. Hinze、Ryan J. DeLuca、J. Du Bois、Sherwood Hall、Alison R. H. Narayan

  DOI：10.1021/jacs.8b08901

  日期：2018.9.19

  intermediates, but rather a linear substrate prior to tricycle formation, rewriting the biosynthetic route to paralytic shellfish toxins. Characterization of SxtT, SxtH, and GxtA is the first demonstration of enzymes carrying out C-H hydroxylation reactions in paralytic shellfish toxin biosynthesis. Additionally, the reactions of these oxygenases with a suite of saxitoxin-related molecules are reported, highlighting

  麻痹性贝类毒素（如石房蛤毒素）的生物合成证明了在自然界中发现的显着程度的合成选择性。石房蛤毒素及其亲属共享的多环核心被组装并随后通过羟基的安装以极其精确的方式进行加工，这是传统合成方法无法复制的。在这里，我们报告了执行麻痹性贝类毒素生物合成中涉及的 CH 功能化子集的酶的鉴定。我们已经证明三种 Rieske 加氧酶以完美的位点和立体选择性介导羟基化反应。具体来说，Rieske 加氧酶 SxtT 负责选择性羟基化著名的天然产物石房蛤毒素的三环前体，以及第二个 Rieske 加氧酶 GxtA，选择性羟基化石房蛤毒素，以获取存在于 gonyautoxin 天然产物中的氧化模式。出乎意料的是，第三种 Rieske 加氧酶 SxtH 不会羟基化三环中间体，而是三环形成之前的线性底物，改写了麻痹性贝类毒素的生物合成途径。SxtT、SxtH 和 GxtA 的表征是首次证明在麻痹性贝类毒素生物合成中进行 CH
• Biocatalytic Synthesis of α-Amino Ketones
  作者：Stephanie W. Chun、Alison R. H. Narayan

  DOI：10.1055/s-0037-1611755

  日期：2019.7

  Stereospecific generation of α-amino ketones from common α-amino acids is difficult to achieve, often employing superstoichiometric alkylating reagents and requiring multiple protecting group manipulations. In contrast, the α-oxoamine synthase protein family performs this transformation stereospecifically in a single step without the need for protecting groups. Herein, we detail the characterization

  从常见的 α-氨基酸立体有择地生成 α-氨基酮是很难实现的，通常使用超化学计量的烷基化试剂并需要多个保护基团操作。相比之下，α-氧代胺合酶蛋白家族在一个步骤中立体特异性地进行这种转化，而无需保护基团。在此，我们详细介绍了四域聚酮化合物样合酶 SxtA 的 8-氨基-7-氧代壬酸合酶 (AONS) 域的表征，该域天然介导了精氨酸的乙基酮衍生物的形成。阐明了四个结构域中每个结构域的功能，从而提出了启动石房蛤毒素生物合成（一种有效的神经毒素）的修订提案。我们还展示了 SxtA AONS 的合成潜力，
• A Novel<scp>L</scp>-Amino Acid Ligase from<i>Bacillus subtilis</i>NBRC3134, a Microorganism Producing Peptide-Antibiotic Rhizocticin
  作者：Kuniki KINO、Yoichi KOTANAKA、Toshinobu ARAI、Makoto YAGASAKI

  DOI：10.1271/bbb.80842

  日期：2009.4.23

  l-Amino acid ligase catalyzes the formation of an α-peptide bond from unprotected l-amino acids in an ATP-dependent manner, and this enzyme is very useful in efficient peptide production. We performed enzyme purification to obtain a novel l-amino acid ligase from Bacillus subtilis NBRC3134, a microorganism producing peptide-antibiotic rhizocticin. Rhizocticins are dipeptide or tripeptide antibiotics and commonly possess l-arginyl-l-2-amino-5-phosphono-3-cis-pentenoic acid. The purification was carried out by detecting l-arginine hydroxamate synthesis activity, and a target enzyme was finally purified 1,280-fold with 0.8% yield. The corresponding gene was then cloned and designated rizA. rizA was 1,242 bp and coded for 413 amino acid residues. Recombinant RizA was prepared, and it was found that the recombinant RizA synthesized dipeptides whose N-terminus was l-arginine in an ATP-dependent manner. RizA had strict substrate specificity toward l-arginine as the N-terminal substrate; on the other hand, the substrate specificity at the C-terminus was relaxed.

  l-氨基酸连接酶以依赖 ATP 的方式催化未受保护的 l-氨基酸形成 α-肽键，这种酶对高效生产多肽非常有用。我们进行了酶纯化，从生产多肽抗生素根肿灵的微生物枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis NBRC3134）中获得了一种新型 l-氨基酸连接酶。根瘤菌素是一种二肽或三肽抗生素，通常含有 l-精氨酰-l-2-氨基-5-磷酰基-3-顺式戊烯酸。通过检测精氨酰羟氨酸盐合成活性进行纯化，最终纯化出目标酶 1280 倍，产率为 0.8%。然后克隆了相应的基因，并将其命名为 rizA，rizA 的长度为 1 242 bp，编码 413 个氨基酸残基。研究人员制备了重组 RizA，发现重组 RizA 能以 ATP 依赖性方式合成 N 端为 l-精氨酸的二肽。RizA对N端底物精氨酸具有严格的底物特异性，而对C端的底物特异性则比较宽松。
• Two-Enzyme Pathway Links <scp>l</scp>-Arginine to Nitric Oxide in <i>N</i>-Nitroso Biosynthesis
  作者：Hai-Yan He、Alyssa C. Henderson、Yi-Ling Du、Katherine S. Ryan

  DOI：10.1021/jacs.8b13049

  日期：2019.3.6

  role in building chemical diversity. Here we report a new route to NO from the biosynthetic pathway to the N-nitroso compound streptozocin. We show that the N-nitroso group of streptozocin comes from the biosynthetic reassembly of l-arginine, with the guanidino nitrogens forming a nitrogen-nitrogen bond. To understand this biosynthetic process, we identify the biosynthetic gene cluster of streptozocin

  一氧化氮 (NO) 在生物学中具有广泛的作用，但对其在构建化学多样性方面的作用知之甚少。在这里，我们报告了从生物合成途径到 N-亚硝基化合物链脲佐菌素的 NO 新途径。我们表明链脲佐菌素的 N-亚硝基基团来自 L-精氨酸的生物合成重组，胍基氮形成氮 - 氮键。为了理解这种生物合成过程，我们确定了链脲佐菌素的生物合成基因簇，并证明游离 L-精氨酸被 StzE 进行 N-甲基化，得到 Nω-单甲基-L-精氨酸。我们表明，该产物随后被 StzF（一种与已知的一氧化氮合酶无关的非血红素铁依赖性酶）氧化，生成尿素化合物和 NO。我们的工作意味着 NO 的形成和捕获是体内 N-亚硝基形成的可能途径。共，
• Compositions and methods for inhibiting arginase activity
  申请人：The Trustees of the University of Pennsylvania

  公开号：US20030036529A1

  公开（公告）日：2003-02-20

  Compositions and methods for inhibiting arginase activity, including arginase activity in a mammal, are provided. Methods of making the compositions of the invention are also provided as are methods of using the compositions therapeutically. The compositions described herein are useful for alleviating or inhibiting a variety of arinase- and NO synthase-related disorders, including heart diseae, gastrointestinal motility disorders, and penile erectile dysfunction in humans.

  本发明提供了抑制精氨酸酶活性的组合物和方法，包括哺乳动物中的精氨酸酶活性。本发明还提供了制备所述组合物的方法，以及使用所述组合物进行治疗的方法。所述组合物可用于缓解或抑制多种与精氨酸酶和NO合酶相关的疾病，包括心脏病、胃肠动力障碍和人类勃起功能障碍。