((S)-1-Benzylcarbamoyl-propyl)-carbamic acid tert-butyl ester | 1026257-87-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: ((S)-1-Benzylcarbamoyl-propyl)-carbamic acid tert-butyl ester
• 英文别名: tert-butyl N-[(2S)-1-(benzylamino)-1-oxobutan-2-yl]carbamate
• CAS: 1026257-87-3
• 化学式: C₁₆H₂₄N₂O₃
• 分子量: 292.378
• InChiKey: PNDIJYSNZFWIAA-ZDUSSCGKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.7
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  67.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  ((S)-1-Benzylcarbamoyl-propyl)-carbamic acid tert-butyl ester 在 盐酸 、 sodium cyanoborohydride 作用下， 以 甲醇 、 乙酸乙酯 为溶剂， 生成 tert-butyl N-[(2R)-1-[[(2S)-1-(benzylamino)-1-oxobutan-2-yl]amino]-3-tritylsulfanylpropan-2-yl]carbamate
  参考文献：
  名称：

  Pseudodipeptide Inhibitors of Protein Farnesyltransferase

  摘要：

  A series of pseudodipeptide amides are described that inhibit Ras protein farnesyltransferase (PFTase). These inhibitors are truncated versions of the C-terminal tetrapeptide (CAAX motif) of Ras that serves as the signal sequence for PFTase-catalyzed protein farnesylation. In contrast to CAAX peptidomimetics previously reported, these inhibitors do not have a C-terminal carboxyl moiety, yet they inhibit farnesylation in vitro at <100 nM. Despite the absence of the X residue in the CAAX motif, which normally directs prenylation specificity, these pseudodipeptides are greater than 100-fold selective for PFTase over type 1 protein geranylgeranyltransferase.

  DOI：

  10.1021/jm00020a010
• 作为产物：
  描述：

  BOC-L-2-氨基丁酸 、 苄胺 在 二氯二茂铪 作用下， 以 乙醚 为溶剂， 反应 48.0h， 以77%的产率得到((S)-1-Benzylcarbamoyl-propyl)-carbamic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  室温下Room催化的直接酰胺形成

  摘要：

  本文介绍了在环境温度（26°C）下直接酰胺化未活化羧酸的金属催化方案的第一个例子。温和的反应条件，使用市售的[络合物[Hf（Cp）2 Cl 2 ]作为催化剂，可在短至90分钟的反应时间内获得高产率的一系列酰胺。氨基酸不消旋地转化为它们相应的酰胺，催化剂对羧酸酰胺上酯的酰胺化显示出完全的选择性。发现羧酸的电子性质对酰胺化反应的速率有很大的影响，并且观察到需要平衡量的分子筛对于获得最佳反应结果非常重要。

  DOI：

  10.1021/acscatal.5b00385

文献信息

• Hafnium-Catalyzed Direct Amide Formation at Room Temperature
  作者：Helena Lundberg、Hans Adolfsson

  DOI：10.1021/acscatal.5b00385

  日期：2015.6.5

  [Hf(Cp)2Cl2], as catalyst. Amino acids are transformed into their corresponding amides without racemization, and the catalyst displays full selectivity for the amidation of carboxylic acids over esters. Electronic properties of the carboxylic acids were found to have a strong influence on the rate of the amidation reaction, and the need for a balanced amount of molecular sieves was observed to be

  本文介绍了在环境温度（26°C）下直接酰胺化未活化羧酸的金属催化方案的第一个例子。温和的反应条件，使用市售的[络合物[Hf（Cp）2 Cl 2 ]作为催化剂，可在短至90分钟的反应时间内获得高产率的一系列酰胺。氨基酸不消旋地转化为它们相应的酰胺，催化剂对羧酸酰胺上酯的酰胺化显示出完全的选择性。发现羧酸的电子性质对酰胺化反应的速率有很大的影响，并且观察到需要平衡量的分子筛对于获得最佳反应结果非常重要。
• Pseudodipeptide Inhibitors of Protein Farnesyltransferase
  作者：S. Jane deSolms、Albert A. Deana、Elizabeth A. Giuliani、Samuel L. Graham、Nancy E. Kohl、Scott D. Mosser、Allen I. Oliff、David L. Pompliano、Elaine Rands

  DOI：10.1021/jm00020a010

  日期：1995.9

  A series of pseudodipeptide amides are described that inhibit Ras protein farnesyltransferase (PFTase). These inhibitors are truncated versions of the C-terminal tetrapeptide (CAAX motif) of Ras that serves as the signal sequence for PFTase-catalyzed protein farnesylation. In contrast to CAAX peptidomimetics previously reported, these inhibitors do not have a C-terminal carboxyl moiety, yet they inhibit farnesylation in vitro at <100 nM. Despite the absence of the X residue in the CAAX motif, which normally directs prenylation specificity, these pseudodipeptides are greater than 100-fold selective for PFTase over type 1 protein geranylgeranyltransferase.