9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-[[(3R)-3-benzyl-1-but-3-enyl-2-oxoazetidin-3-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate | 1260369-67-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-[[(3R)-3-benzyl-1-but-3-enyl-2-oxoazetidin-3-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 1260369-67-2
• 化学式: C₃₂H₃₃N₃O₄
• 分子量: 523.632
• InChiKey: NYGXDGSCSSALOI-GHRAFVERSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5
• 重原子数：
  39
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.28
• 拓扑面积：
  87.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-[[(3R)-3-benzyl-1-but-3-enyl-2-oxoazetidin-3-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate 在 ruthenium trichloride 、 sodium periodate 、 盐酸 作用下， 以 四氯化碳 、 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 2.0h， 以87%的产率得到3-[(3R)-3-benzyl-3-[[(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanoyl]amino]-2-oxoazetidin-1-yl]propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Design, synthesis and evaluation of β-lactam antigenic peptide hybrids; unusual opening of the β-lactam ring in acidic media

  摘要：

  设想β-内酰胺肽在抗原肽(APs)中作为构象约束。通过溶液制备了三种不同灵活性的β-内酰胺三肽，并采用固相合成技术将其取代改变的黑色素瘤相关抗原肽Leu27-Melan-A26-35的中心部分。在TFA从固相支持物切割后，发生了意外的β-内酰胺环打开，同时保留了酰胺键。在固相合成策略的适应之后，成功获得了β-内酰胺肽，并且评估了它们的打开和关闭形式与抗原呈递I类MHC HLA-A2蛋白系统的结合能力。没有任何封闭的β-内酰胺肽与HLA-A2结合，但它们的打开变体显示出从中等到良好的HLA-A2配体能力，其中一个甚至能够刺激Melan-A特异性T细胞系。

  DOI：

  10.1039/c003877f
• 作为产物：
  描述：

  、 Fmoc-L-丙氨酸 在 2-乙氧基-1-乙氧碳酰基-1,2-二氢喹啉 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以172 mg的产率得到9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-[[(3R)-3-benzyl-1-but-3-enyl-2-oxoazetidin-3-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate
  参考文献：
  名称：

  Design, synthesis and evaluation of β-lactam antigenic peptide hybrids; unusual opening of the β-lactam ring in acidic media

  摘要：

  设想β-内酰胺肽在抗原肽(APs)中作为构象约束。通过溶液制备了三种不同灵活性的β-内酰胺三肽，并采用固相合成技术将其取代改变的黑色素瘤相关抗原肽Leu27-Melan-A26-35的中心部分。在TFA从固相支持物切割后，发生了意外的β-内酰胺环打开，同时保留了酰胺键。在固相合成策略的适应之后，成功获得了β-内酰胺肽，并且评估了它们的打开和关闭形式与抗原呈递I类MHC HLA-A2蛋白系统的结合能力。没有任何封闭的β-内酰胺肽与HLA-A2结合，但它们的打开变体显示出从中等到良好的HLA-A2配体能力，其中一个甚至能够刺激Melan-A特异性T细胞系。

  DOI：

  10.1039/c003877f

文献信息

• Design, synthesis and evaluation of β-lactam antigenic peptide hybrids; unusual opening of the β-lactam ring in acidic media
  作者：Marion Tarbe、Itxaso Azcune、Eva Balentová、John J. Miles、Emily E. Edwards、Kim M. Miles、Priscilla Do、Brian M. Baker、Andrew K. Sewell、Jesus M. Aizpurua、Céline Douat-Casassus、Stéphane Quideau

  DOI：10.1039/c003877f

  日期：——

  β-Lactam peptides were envisioned as conformational constraints in antigenic peptides (APs). Three different β-lactam tripeptides of varying flexibility were prepared in solution and incorporated in place of the central part of the altered melanoma associated antigenic peptide Leu27-Melan-A26–35 using solid phase synthesis techniques. Upon TFA cleavage from the solid support, an unexpected opening of the β-lactam ring occurred with conservation of the amide bond. After adaptation of the solid phase synthesis strategy, β-lactam peptides were successfully obtained and both opened and closed forms were evaluated for their capacity to bind to the antigen-presenting class-I MHC HLA-A2 protein system. None of the closed β-lactam peptides bound to HLA-A2, but their opened variants were shown to be moderate to good HLA-A2 ligands, one of them being even capable of stimulating a Melan-A-specific T cell line.

  设想β-内酰胺肽在抗原肽(APs)中作为构象约束。通过溶液制备了三种不同灵活性的β-内酰胺三肽，并采用固相合成技术将其取代改变的黑色素瘤相关抗原肽Leu27-Melan-A26-35的中心部分。在TFA从固相支持物切割后，发生了意外的β-内酰胺环打开，同时保留了酰胺键。在固相合成策略的适应之后，成功获得了β-内酰胺肽，并且评估了它们的打开和关闭形式与抗原呈递I类MHC HLA-A2蛋白系统的结合能力。没有任何封闭的β-内酰胺肽与HLA-A2结合，但它们的打开变体显示出从中等到良好的HLA-A2配体能力，其中一个甚至能够刺激Melan-A特异性T细胞系。