Aminoethylcysteine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Aminoethylcysteine
• 英文别名: (2R)-2-azaniumyl-3-(2-azaniumylethylsulfanyl)propanoate
• 化学式: C5H13N2O2S+
• 分子量: 165.24
• InChiKey: GHSJKUNUIHUPDF-BYPYZUCNSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  121
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2R)-N-[3-(2-acetylsulfanylethylimino)-3-oxidopropyl]-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonatooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanimidate 、 Aminoethylcysteine 生成 coenzyme A 、 氢(+1)阳离子 、 N^ε-Acetyl-thialysin
  参考文献：
  名称：

  Spermidine/spermine-N1-acetyltransferase-2 (SSAT2) acetylates thialysine and is not involved in polyamine metabolism

  摘要：

  精胺/精胺-N1-乙酰转移酶（SSAT1）是一种短效多胺分解酶，可被多胺和多胺类似物诱导。SSAT1 的诱导在多胺平衡中起着重要作用，因为 N1-乙酰化的多胺可以排出体外或被乙酰多胺氧化酶氧化。我们纯化了一种重组人乙酰转移酶（SSAT2），它与人 SSAT1 有 45% 的相似性和 61% 的同源性，但与 GNAT（GCN5 相关 N-乙酰转移酶）家族的其他已知成员只有远缘关系。与 SSAT1 一样，SSAT2 也是广泛表达的，但并不快速转化，而且其水平不受多胺类似物处理的影响。尽管在序列上与 SSAT1 相似，但发现多胺是纯化的 SSAT2 的不良底物，其 Km 值在较低的毫摩尔范围内，kcat 值为 <0.01 s-1。SSAT2 对精胺和亚精胺的 kcat/Km 值是 SSAT1 的 <0.0003%。在 NIH-3T3 细胞中表达 SSAT2 不会影响生长，也不会降低多胺含量或增加乙酰多胺。这些结果表明，SSAT2 并不是一种多胺分解酶，多胺不太可能是其天然的细胞内底物。硫代硫氨酸[S-(2-氨基乙基)-L-半胱氨酸]是 SSAT2 生理底物的一个有希望的候选者，硫代硫氨酸主要在ε-氨基上被乙酰化，其 Km 和 kcat 值分别为 290 μM 和 5.2 s-1。硫氨酸是一种天然存在的修饰氨基酸，可通过新陈代谢形成环酮亚胺衍生物，这些衍生物存在于大脑和尿液代谢物中，可通过进一步反应形成抗氧化剂。SSAT2 应更名为 "硫氨酸 Nε-乙酰转移酶"，并可能调节这一途径。

  DOI：

  10.1042/bj20040790

文献信息

• Highly Stable <scp>l</scp> -Lysine 6-Dehydrogenase from the Thermophile <i>Geobacillus stearothermophilus</i> Isolated from a Japanese Hot Spring: Characterization, Gene Cloning and Sequencing, and Expression
  作者：Mojgan Heydari、Toshihisa Ohshima、Naoki Nunoura-Kominato、Haruhiko Sakuraba

  DOI：10.1128/aem.70.2.937-942.2004

  日期：2004.2

  l -Lysine dehydrogenase, which catalyzes the oxidative deamination of l -lysine in the presence of NAD, was found in the thermophilic bacterium Geobacillus stearothermophilus UTB 1103 and then purified about 3,040-fold from a crude extract of the organism by using four successive column chromatography steps. This is the first report showing the presence of a thermophilic NAD-dependent lysine dehydrogenase. The product of the enzyme catalytic activity was determined to be Δ ¹ -piperideine-6-carboxylate, indicating that the enzyme is l -lysine 6-dehydrogenase (LysDH) (EC 1.4.1.18). The molecular mass of the purified protein was about 260 kDa, and the molecule was determined to be a homohexamer with subunit molecular mass of about 43 kDa. The optimum pH and temperature for the catalytic activity of the enzyme were about 10.1 and 70°C, respectively. No activity was lost at temperatures up to 65°C in the presence of 5 mM l -lysine. The enzyme was relatively selective for l -lysine as the electron donor, and either NAD or NADP could serve as the electron acceptor (NADP exhibited about 22% of the activity of NAD). The K _m values for l -lysine, NAD, and NADP at 50°C and pH 10.0 were 0.73, 0.088, and 0.48 mM, respectively. When the gene encoding this LysDH was cloned and overexpressed in Escherichia coli , a crude extract of the recombinant cells had about 800-fold-higher enzyme activity than the extract of G. stearothermophilus . The nucleotide sequence of the LysDH gene encoded a peptide containing 385 amino acids with a calculated molecular mass of 42,239 Da.

  摘要 l 赖氨酸脱氢酶，它能催化l-赖氨酸的氧化脱氨。 l -赖氨酸的氧化脱氨基作用。 嗜热细菌 UTB 1103 中发现，然后通过四个连续的柱层析步骤从该生物体的粗提取物中纯化了约 3,040 倍。这是首次报道嗜热菌中存在依赖 NAD 的赖氨酸脱氢酶。经测定，该酶催化活性的产物为 Δ 1 -哌啶-6-羧酸，表明该酶是 l -赖氨酸 6-脱氢酶（LysDH）（EC 1.4.1.18）。纯化蛋白的分子质量约为 260 kDa，经测定该分子为同源六聚体，亚基分子质量约为 43 kDa。该酶催化活性的最佳 pH 值和温度分别约为 10.1 和 70°C。在温度高达 65°C 的条件下，在 5 mM l -赖氨酸的情况下，在高达 65°C 的温度下也不会失去活性。该酶对 l -赖氨酸作为电子供体，而 NAD 或 NADP 可作为电子受体（NADP 的活性约为 NAD 的 22%）。该酶 K m 值为 l -在 50°C 和 pH 值为 10.0 时，赖氨酸、NAD 和 NADP 的 K m 值分别为 0.73、0.088 和 0.48 mM。当编码这种 LysDH 的基因被克隆并在 大肠杆菌 重组细胞的粗提取物的酶活性比嗜热脂肪球菌的提取物高出约 800 倍。 的提取物高出约 800 倍。 .LysDH 基因的核苷酸序列编码了一个包含 385 个氨基酸的多肽，计算分子量为 42 239 Da。
• A novel member of the GCN5-related <i>N</i>-acetyltransferase superfamily from <i>Caenorhabditis elegans</i> preferentially catalyses the <i>N</i>-acetylation of thialysine [<i>S</i>-(2-aminoethyl)-<scp>L</scp>-cysteine]
  作者：Benjamin ABO-DALO、Dieudonne NDJONKA、Francesco PINNEN、Eva LIEBAU、Kai LÜERSEN

  DOI：10.1042/bj20040789

  日期：2004.11.15

  The putative diamine N-acetyltransferase D2023.4 has been cloned from the model nematode Caenorhabditis elegans. The 483 bp open reading frame of the cDNA encodes a deduced polypeptide of 18.6 kDa. Accordingly, the recombinantly expressed His6-tagged protein forms an enzymically active homodimer with a molecular mass of approx. 44000 Da. The protein belongs to the GNAT (GCN5-related N-acetyltransferase) superfamily, and its amino acid sequence exhibits considerable similarity to mammalian spermidine/spermine-N1-acetyltransferases. However, neither the polyamines spermidine and spermine nor the diamines putrescine and cadaverine were efficiently acetylated by the protein. The smaller diamines diaminopropane and ethylenediamine, as well as L-lysine, represent better substrates, but, surprisingly, the enzyme most efficiently catalyses the N-acetylation of amino acids analogous with L-lysine. As determined by the kcat/Km values, the C. elegans N-acetyltransferase prefers thialysine [S-(2-aminoethyl)-L-cysteine], followed by O-(2-aminoethyl)-L-serine and S-(2-aminoethyl)-D,L-homocysteine. Reversed-phase HPLC and mass spectrometric analyses revealed that N-acetylation of L-lysine and L-thialysine occurs exclusively at the amino moiety of the side chain. Remarkably, heterologous expression of C. elegans N-acetyltransferase D2023.4 in Escherichia coli, which does not possess a homologous gene, results in a pronounced resistance against the anti-metabolite thialysine. Furthermore, C. elegans N-acetyltransferase D2023.4 exhibits the highest homology with a number of GNATs found in numerous genomes from bacteria to mammals that have not been biochemically characterized so far, suggesting a novel group of GNAT enzymes closely related to spermidine/spermine-N1-acetyltransferase, but with a distinct substrate specificity. Taken together, we propose to name the enzyme ‘thialysine Nε-acetyltransferase’.

  从模式线虫秀丽隐杆线虫中克隆出了推测的二胺 N-乙酰转移酶 D2023.4。该 cDNA 的 483 bp 开放阅读框编码 18.6 kDa 的推导多肽。因此，重组表达的 His6 标记蛋白形成了具有酶活性的同源二聚体，分子质量约为 44000 Da。该蛋白属于 GNAT（GCN5 相关 N-乙酰转移酶）超家族，其氨基酸序列与哺乳动物的精胺/精胺-N1-乙酰转移酶非常相似。然而，该蛋白既不能有效地乙酰化多胺精胺和精胺，也不能乙酰化二胺腐胺和尸胺。较小的二胺二氨基丙烷和乙二胺以及 L-赖氨酸是更好的底物，但令人惊讶的是，该酶能最有效地催化与 L-赖氨酸类似的氨基酸的 N-乙酰化。根据 kcat/Km 值确定，秀丽隐杆线虫的 N-乙酰转移酶更喜欢硫代硫氨酸[S-(2-氨基乙基)-L-半胱氨酸]，其次是 O-(2-氨基乙基)-L-丝氨酸和 S-(2-氨基乙基)-D,L-高半胱氨酸。反相高效液相色谱和质谱分析表明，L-赖氨酸和 L-硫代赖氨酸的 N-乙酰化完全发生在侧链的氨基上。值得注意的是，在没有同源基因的大肠杆菌中异源表达秀丽隐杆线虫的 N-乙酰转移酶 D2023.4，会导致对抗代谢物硫代硫氨酸产生明显的抗性。此外，秀丽隐杆线虫的 N-乙酰转移酶 D2023.4 与从细菌到哺乳动物的众多基因组中发现的一些 GNATs 具有最高的同源性，而这些 GNATs 至今尚未被生物化学鉴定，这表明有一类新型的 GNAT 酶与精胺/精胺-N1-乙酰转移酶密切相关，但具有不同的底物特异性。综上所述，我们建议将这种酶命名为 "硫氨酸 Nε-乙酰转移酶"。