(7-methoxycoumarin-4-yl)acetyl-L-Pro-L-Leu-Gly

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (7-methoxycoumarin-4-yl)acetyl-L-Pro-L-Leu-Gly
• 英文别名: MOCAc-PLG；2-[[(2S)-2-[[(2R)-1-[2-(7-methoxy-2-oxochromen-4-yl)acetyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]acetic acid
• 化学式: C₂₅H₃₁N₃O₈
• 分子量: 501.536
• InChiKey: IIEDBZTWPBXMRN-RBUKOAKNSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  151
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (7-methoxycoumarin-4-yl)acetyl-L-Pro-L-Leu-Gly-L-Leu-[N3-(2,4-dinitrophenyl)-L-2,3-diaminopropionyl]-L-Ala-L-Arg-NH2 在 8-anilino-1-naphthalene sulfonate 、 thermolysin 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 (7-methoxycoumarin-4-yl)acetyl-L-Pro-L-Leu-Gly 、 L(Dpa)AR
  参考文献：
  名称：

  Effects of salts on the interaction of 8-anilinonaphthalene 1-sulphonate and thermolysin

  摘要：

  摘要 中性盐可激活和稳定热溶解素。为探讨其作用机制，本研究通过ANS荧光分析了8-苯胺基萘-1-磺酸（ANS）与热溶酶的相互作用。在pH 7.5条件下，ANS的荧光随着热溶解素浓度（0-2.0 μM）的增加而增加并蓝移，这表明ANS的苯胺萘基通过疏水作用与热溶解素结合。ANS 不会改变热溶解素的活性。在 pH 值为 7.5 的 0 M NaCl 条件下，ANS 与热溶解素复合物的解离常数（Kd）为 33 ± 2 μM，随着 NaCl 浓度的增加而降低，在 4 M NaCl 条件下达到 9 ± 3 μM。在 pH 值为 5.5-8.5 的范围内，Kd 值变化不大（31-34 μM）。这表明，在高浓度 NaCl 条件下，Na+ 和/或 Cl- 离子与热溶解素结合，并影响 ANS 与热溶解素的结合。我们的研究结果还表明，NaCl 对热溶蛋白的激活和稳定作用部分是通过 Na+ 和/或 Cl- 离子与热溶蛋白的结合实现的。

  DOI：

  10.1080/09168451.2014.923299

文献信息

• Effects of salts on the interaction of 8-anilinonaphthalene 1-sulphonate and thermolysin
  作者：Vimbai Samukange、Masayuki Kamo、Kiyoshi Yasukawa、Kuniyo Inouye

  DOI：10.1080/09168451.2014.923299

  日期：2014.9.2

  Neutral salts activate and stabilize thermolysin. In this study, to explore the mechanism, we analyzed the interaction of 8-anilinonaphthalene 1-sulphonate (ANS) and thermolysin by ANS fluorescence. At pH 7.5, the fluorescence of ANS increased and blue-shifted with increasing concentrations (0–2.0 μM) of thermolysin, indicating that the anilinonaphthalene group of ANS binds with thermolysin through hydrophobic interaction. ANS did not alter thermolysin activity. The dissociation constants (Kd) of the complex between ANS and thermolysin was 33 ± 2 μM at 0 M NaCl at pH 7.5, decreased with increasing NaCl concentrations, and reached 9 ± 3 μM at 4 M NaCl. The Kd values were not varied (31−34 μM) in a pH range of 5.5−8.5. This suggests that at high NaCl concentrations, Na+ and/or Cl– ions bind with thermolysin and affect the binding of ANS with thermolysin. Our results also suggest that the activation and stabilization of thermolysin by NaCl are partially brought about by the binding of Na+ and/or Cl– ions with thermolysin.

  摘要 中性盐可激活和稳定热溶解素。为探讨其作用机制，本研究通过ANS荧光分析了8-苯胺基萘-1-磺酸（ANS）与热溶酶的相互作用。在pH 7.5条件下，ANS的荧光随着热溶解素浓度（0-2.0 μM）的增加而增加并蓝移，这表明ANS的苯胺萘基通过疏水作用与热溶解素结合。ANS 不会改变热溶解素的活性。在 pH 值为 7.5 的 0 M NaCl 条件下，ANS 与热溶解素复合物的解离常数（Kd）为 33 ± 2 μM，随着 NaCl 浓度的增加而降低，在 4 M NaCl 条件下达到 9 ± 3 μM。在 pH 值为 5.5-8.5 的范围内，Kd 值变化不大（31-34 μM）。这表明，在高浓度 NaCl 条件下，Na+ 和/或 Cl- 离子与热溶解素结合，并影响 ANS 与热溶解素的结合。我们的研究结果还表明，NaCl 对热溶蛋白的激活和稳定作用部分是通过 Na+ 和/或 Cl- 离子与热溶蛋白的结合实现的。