L-glutamic acid γ-monohydroxamate | 7438-60-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-glutamic acid γ-monohydroxamate
• 英文别名: 4-Amino-4-carboxy-butyrylhydroxamsaeure；glutamo-γ-hydroxamic acid；Glutamine, n-hydroxy-；2-azaniumyl-5-(hydroxyamino)-5-oxopentanoate
• CAS: 7438-60-0
• 化学式: C₅H₁₀N₂O₄
• mdl: MFCD00875759
• 分子量: 162.145
• InChiKey: YVGZXTQJQNXIAU-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  155 °C
• 密度：
  1.432±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.4
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  iron perchlorate hexahydrate 、 L-glutamic acid γ-monohydroxamate 以 水 为溶剂， 生成 iron(III)(glutamo-γ-hydroxamate)3
  参考文献：
  名称：

  Electrochemical behavior of iron(III) complexes with aminohydroxamic acids

  摘要：

  The electrochemical reduction of various aminohydroxamate complexes of iron(III), such as alanine-, serine-, lysine-, histidine and glutamo-gamma-hydroxamate, has been investigated in aqueous Solution by cyclic voltammetry on hanging mercury drop electrodes to determine the mechanism involved in the electron transfer processes. In all the Studied cases the iron(Ill) complexes, with the exception of histidinehydroxamate, have been found to undergo reversible reductions followed by irreversible chemical reactions (EC mechanism). Rate constants for the irreversible dissociation of iron(II) complexes were calculated. The typical quasi-reversible pattern for the reduction of histidinehydroxamate was attributed to the different coordination mode. The observed differences in redox potentials between the investigated complexes suggest that the electronic effect of the substituent on the carbonyl group, involved in the coordination to the iron center, may modify the donor properties of the oxygen atoms of the hydroxamate moiety. The potentials determined at physiological pH Lire in the range of biological reducing agents, which makes these compound potential siderophore models. (C) 2002 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0277-5387(02)01024-0
• 作为试剂：
  描述：

  2-癸烯酸 在 L-glutamic acid γ-monohydroxamate 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 以9.3 %的产率得到
  参考文献：
  名称：

  一种形成曲古菌素 A 的羟基氨基转移酶的底物识别机制

  摘要：

  羟基氨基转移酶 TsnB9 催化羟胺从l转移-谷氨酸γ-单异羟肟酸与曲古抑菌酸的羧基结合，产生曲古抑菌素A的末端异羟肟酸基团，是组蛋白脱乙酰酶（HDAC）的有效抑制剂。TsnB9催化的反应与谷氨酰胺依赖性天冬酰胺合成酶催化的反应相似，但抑毛酸识别机制尚不清楚。在这里，我们确定了由 N 末端谷氨酰胺酶结构域和 C 末端合成酶结构域组成的 TsnB9 的晶体结构。N 端谷氨酰胺酶结构域中的两个连续苯丙氨酸残基在谷氨酰胺依赖性天冬酰胺合成酶中未发现，在结构上形成 C 端合成酶结构域中疏水口袋的底部。TsnB9 的突变和计算分析表明有五个芳香残基，包括两个连续的苯丙氨酸残基，在疏水袋中对于识别三甲酸的二甲基苯胺部分很重要。这些见解使我们发现了羟基酰胺转移酶，以产生不同于曲古抑菌素 A 的含有末端异羟肟酸基团的 HDAC 抑制剂。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.3c00025