Ala-Ala-Lys | 45243-22-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ala-Ala-Lys
• 英文别名: AAK；H-Ala-Ala-Lys-OH；(2S)-6-amino-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-aminopropanoyl]amino]propanoyl]amino]hexanoic acid
• CAS: 45243-22-9
• 化学式: C₁₂H₂₄N₄O₄
• 分子量: 288.347
• InChiKey: FJVAQLJNTSUQPY-CIUDSAMLSA-N

物化性质

• 沸点：
  617.9±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.193±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.9
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  148
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1,4-diazidobutane-2,3-diol 、 Ala-Ala-Lys 、 (2R,3S,4R,5R)-N-(2-azidoethyl)-2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanamide 、 、 在 对二乙烯苯 、 安息香双甲醚 、 sodium ascorbate 、 copper(l) chloride 作用下， 以 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  分子印迹纳米颗粒的位点选择性功能化以识别富含赖氨酸的肽

  摘要：

  肽的序列选择性结合一直是化学家的长期目标。作为蛋白质中最丰富的氨基酸之一，赖氨酸在蛋白质功能以及抗菌和细胞渗透肽中起着重要作用。在此，我们报道了对富含赖氨酸的肽具有高序列选择性的分子印迹纳米颗粒 （NPs）。NPs 是通过可交联表面活性剂胶束的分子印迹和光亲和标记对印迹口袋进行后修饰制备的。该方法允许将羧酸精确地安装在赖氨酸氨基侧链附近，从而大大增强了富含赖氨酸的肽的结合强度。可以区分肽序列的微小变化，并且结合亲和力与模型三肽中的赖氨酸基团数量呈正相关。该方法适用于富含复杂赖氨酸的生物肽，实现数百纳摩尔结合亲和力和出色的结合特异性。

  DOI：

  10.1021/acs.biomac.4c00905
• 作为产物：
  描述：

  Abz-KAAFA(HfLeu)AAK trifluoroacetate 在 tritirachium album proteinase K 、 calcium chloride 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 Ala-Ala-Lys 、 (HfLeu)AAK 、 Abz-KAAFA(HfLeu)
  参考文献：
  名称：

  六氟亮氨酸和三氟异亮氨酸对蛋白酶消化的位置依赖性影响。

  摘要：

  蛋白酶的快速消化限制了肽作为治疗剂的应用。提高肽蛋白水解稳定性的一种策略是用氟化氨基酸进行修饰。本研究系统地研究了氟化亮氨酸和异亮氨酸衍生物对肽的蛋白水解稳定性的影响，该肽旨在包含不同蛋白酶的底物特异性。因此，亮氨酸、异亮氨酸及其侧链氟化变体被位点特异性地掺入该肽的不同位置，从而形成了 13 种不同肽的文库。研究了这些肽对 α-胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶、蛋白酶 K 和弹性蛋白酶水解的稳定性，并通过结合质谱法的 FL-RP-HPLC 测定来跟踪该过程。在少数情况下，我们观察到引入氟取代基后蛋白水解稳定性显着增加。在其他情况下观察到相反的现象，这可以通过氟化残基与相应酶结合位点的特定相互作用来解释。值得注意的是，当 N 末端位于裂解位点时，5,5,5-三氟异亮氨酸能够显着保护肽免遭本研究中包含的所有酶的蛋白水解。这些结果为氟化氨基酸在蛋白水解稳定的肽类药物设计中的应用提供了有价值的信息。

  DOI：

  10.3762/bjoc.13.279

文献信息

• Position-dependent impact of hexafluoroleucine and trifluoroisoleucine on protease digestion
  作者：Susanne Huhmann、Anne-Katrin Stegemann、Kristin Folmert、Damian Klemczak、Johann Moschner、Michelle Kube、Beate Koksch

  DOI：10.3762/bjoc.13.279

  日期：——

  this may be explained by specific interactions of fluorinated residues with the respective enzyme binding sites. Noteworthy is that 5,5,5-trifluoroisoleucine is able to significantly protect peptides from proteolysis by all enzymes included in this study when positioned N-terminal to the cleavage site. These results provide valuable information for the application of fluorinated amino acids in the design

  蛋白酶的快速消化限制了肽作为治疗剂的应用。提高肽蛋白水解稳定性的一种策略是用氟化氨基酸进行修饰。本研究系统地研究了氟化亮氨酸和异亮氨酸衍生物对肽的蛋白水解稳定性的影响，该肽旨在包含不同蛋白酶的底物特异性。因此，亮氨酸、异亮氨酸及其侧链氟化变体被位点特异性地掺入该肽的不同位置，从而形成了 13 种不同肽的文库。研究了这些肽对 α-胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶、蛋白酶 K 和弹性蛋白酶水解的稳定性，并通过结合质谱法的 FL-RP-HPLC 测定来跟踪该过程。在少数情况下，我们观察到引入氟取代基后蛋白水解稳定性显着增加。在其他情况下观察到相反的现象，这可以通过氟化残基与相应酶结合位点的特定相互作用来解释。值得注意的是，当 N 末端位于裂解位点时，5,5,5-三氟异亮氨酸能够显着保护肽免遭本研究中包含的所有酶的蛋白水解。这些结果为氟化氨基酸在蛋白水解稳定的肽类药物设计中的应用提供了有价值的信息。
• 10.1021/acs.biomac.4c00905
  作者：Ghosh, Avijit、Zhao, Yan

  DOI：10.1021/acs.biomac.4c00905

  日期：——

  Sequence-selective binding of peptides has been a long-standing goal of chemists. As one of the most abundant amino acids in proteins, lysine plays an important role in protein functions as well as in antimicrobial and cell-penetrating peptides. Herein, we report molecularly imprinted nanoparticles (NPs) with high sequence selectivity for lysine-rich peptides. The NPs are prepared from molecular imprinting

  肽的序列选择性结合一直是化学家的长期目标。作为蛋白质中最丰富的氨基酸之一，赖氨酸在蛋白质功能以及抗菌和细胞渗透肽中起着重要作用。在此，我们报道了对富含赖氨酸的肽具有高序列选择性的分子印迹纳米颗粒 （NPs）。NPs 是通过可交联表面活性剂胶束的分子印迹和光亲和标记对印迹口袋进行后修饰制备的。该方法允许将羧酸精确地安装在赖氨酸氨基侧链附近，从而大大增强了富含赖氨酸的肽的结合强度。可以区分肽序列的微小变化，并且结合亲和力与模型三肽中的赖氨酸基团数量呈正相关。该方法适用于富含复杂赖氨酸的生物肽，实现数百纳摩尔结合亲和力和出色的结合特异性。