Ac-L-Ala-Aib-L-Ala-OMe | 87378-51-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-L-Ala-Aib-L-Ala-OMe
• 英文别名: Ac-Ala-Aib-Ala-OMe；methyl (2S)-2-[[2-[[(2S)-2-acetamidopropanoyl]amino]-2-methylpropanoyl]amino]propanoate
• CAS: 87378-51-6
• 化学式: C₁₃H₂₃N₃O₅
• 分子量: 301.343
• InChiKey: ULFKBCFRZAQUFD-YUMQZZPRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.5
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  114
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ac-L-Ala-Aib-L-Ala-OMe 在 劳森试剂 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以92%的产率得到N-acetyl-S-thioalanyl-α-aminoisobutyryl-S-alanine methyl ester
  参考文献：
  名称：

  Studies on amino acids and peptides XII

  摘要：

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)88119-9
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Ala-Aib-OH 在 N-甲基吗啉 、 盐酸 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 Ac-L-Ala-Aib-L-Ala-OMe
  参考文献：
  名称：

  Studies on amino acids and peptides XII

  摘要：

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)88119-9

文献信息

• Conformational Manifold of α-Aminoisobutyric Acid (Aib) Containing Alanine-Based Tripeptides in Aqueous Solution Explored by Vibrational Spectroscopy, Electronic Circular Dichroism Spectroscopy, and Molecular Dynamics Simulations
  作者：Reinhard Schweitzer-Stenner、Widalys Gonzales、Gregory T. Bourne、Jianwen A. Feng、Garland R. Marshall

  DOI：10.1021/ja0738430

  日期：2007.10.1

  but its conformational equilibrium was shifted towards helical conformations in Ac-Aib-Ala-Ala-OMe, indicating that Aib can induce helical conformations of neighboring residues positioned towards the C-terminal direction of the peptide. An energy landscape exploration by molecular dynamics simulations corroborated the results of the spectroscopic studies. They also revealed the dynamics and pathways

  当寡肽的长度约为 4 到 6 个残基时，替换丙氨酸残基的 α-质子以在基于丙氨酸的寡肽中生成 α-氨基异丁酸 (Aib) 有利于形成 310 螺旋。本研究旨在通过实验确定单个 Aib 残基在水中短肽的丙氨酸环境中的结构影响以及 Aib 对最近邻残基构象的影响。Ac-Ala-Ala-Aib-OMe、Ac-Ala-Aib-Ala-OMe 和 Ac-Aib-Ala-的 IR、各向同性和各向异性拉曼光谱和振动圆二色性 (VCD) 光谱的酰胺 I 谱带轮廓通过利用利用酰胺 I' 模式之间的激子耦合的算法，根据不同的结构模型测量和分析 Ala-OMe。构象搜索由相应肽的相应 1 H NMR 和电子圆二色光谱指导，也记录下来。从这些分析中，所有肽都采用了多种构象。Aib 主要对右手和左手 310 螺旋区域进行采样，并在较小程度上对聚脯氨酸 (PPII) 和拉马钱德兰图的螺旋区域之间的桥区域进行采样。一般来说，丙氨酸表现出预期的
• The critical main-chain length for helix formation in water: Determined in a peptide series with alternating Aib and Ala residues exclusively and detected with ECD spectroscopy
  作者：Edoardo Longo、Alessandro Moretto、Fernando Formaggio、Claudio Toniolo

  DOI：10.1002/chir.20986

  日期：2011.10

  characterized only by alternating Aib and Ala residues, from the dimer to the nonamer level. All these compounds were investigated by electronic circular dichroism in the far‐UV region in water solution as a function of chemical structure, namely presence/absence of an ester moiety or a negative charge at the C‐terminus, and temperature. We find that the critical main‐chain lengths for 310‐ and α‐helices

  已经报道了在晶体（固态）和有机溶剂中形成肽螺旋的关键主链长度。在这个简短的沟通中，我们描述我们的研究结果，旨在评估上述参数水解决方案。为此，我们通过溶液方法逐步合成了一系列完整的N端乙酰化，C端甲氧基化的寡肽，其特征仅在于从二聚体到九聚体的交替Aib和Ala残基。所有这些化合物都通过水溶液中远紫外区的电子圆二色性作为化学结构的函数进行研究，化学结构即在C端是否存在酯部分或负电荷以及温度。我们发现3 10的关键主链长度虽然在一定程度上仍会形成有限的α和α螺旋，但它们分别有六个和八个残基。手性，2011年。©2011 Wiley‐Liss，Inc.。
• Jung, Guenther; Brueckner, Hans; Bosch, Roland, Liebigs Annalen der Chemie, 1983, # 7, p. 1096 - 1106
  作者：Jung, Guenther、Brueckner, Hans、Bosch, Roland、Winter, Werner、Schaal, Herbert、Straehle, Joachim

  DOI：——

  日期：——