human islet amyloid polypeptide residues 22-27 | 121341-41-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: human islet amyloid polypeptide residues 22-27
• 英文别名: hIAPP_22-27 peptide；NFGAIL；H-Asn-Phe-Gly-Ala-Ile-Leu-OH；H-NFGAIL-OH；(2S)-2-[[(2S,3S)-2-[[(2S)-2-[[2-[[(2S)-2-[[(2S)-2,4-diamino-4-oxobutanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]acetyl]amino]propanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]amino]-4-methylpentanoic acid
• CAS: 121341-41-1
• 化学式: C₃₀H₄₇N₇O₈
• 分子量: 633.745
• InChiKey: INZKWABEOBCYEL-HRBVALIDSA-N

物化性质

• 沸点：
  1079.0±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.226±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.5
• 重原子数：
  45
• 可旋转键数：
  19
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  252
• 氢给体数：
  8
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-Leu-Wang resin 、 Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 、 Fmoc-L-异亮氨酸 、 Fmoc-L-天冬酰胺 在 哌啶 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 、 N-甲基吡咯烷酮 为溶剂， 反应 0.08h， 生成 human islet amyloid polypeptide residues 22-27
  参考文献：
  名称：

  通过化学修饰肽骨架来调节hIAPP核心片段的原纤维化。

  摘要：

  通过许多不同的侧链相互作用（包括疏水性相互作用，静电荷和形成β-折叠结构的内在倾向），可以稳定淀粉状蛋白聚集体中排列良好的β-链交叉结构。除侧链外，由于规则的氢键连接方式，骨架相互作用也很重要。破坏β-Sheet的肽类似物（例如通过N-甲基化形成的类似物）会干扰肽链的重复氢键键合模式。在这里，我们使用人胰岛淀粉样蛋白多肽（一个参与II型糖尿病发病机制的37个氨基酸的多肽）的6-10个残基的原纤维核心类似物，测试骨干对原纤维稳定性的贡献。Phe-Gly肽键已被羟乙基或酮亚甲基取代，并且氮原子已被甲基化。此外，我们还制备了类肽，其中侧链转移到了氮原子上。骨架对取代极其敏感，因为只有受到最小干扰的酮亚甲基类似物（其中-NH-基团中只有一个被-CH（2）-取代）才能使野生型原纤维伸长，但不能自行原纤化。所得的原纤维在二级结构和总体形态上均显示出差异。没有类似物可以抑制母体肽的原纤维形成，表明不能结

  DOI：

  10.1016/j.bbapap.2011.10.014

文献信息

• The Impact of Halogenated Phenylalanine Derivatives on NFGAIL Amyloid Formation
  作者：Suvrat Chowdhary、Johann Moschner、Dorian J. Mikolajczak、Maximilian Becker、Andreas F. Thünemann、Claudia Kästner、Damian Klemczak、Anne‐Katrin Stegemann、Christoph Böttcher、Pierangelo Metrangolo、Roland R. Netz、Beate Koksch

  DOI：10.1002/cbic.202000373

  日期：2020.12.11

  F for formation: This study introduces systematic fluorination as a tool to investigate the nature of amyloid formation as shown for the model peptide NFGAIL. Modulation of hydrophobicity and the σ‐framework of the Phe residue trough fluorine and iodine led to different amyloid folding kinetics. TEM and SAXS studies revealed the presence of amyloid fibrils.

  F 代表形成：本研究引入系统氟化作为研究淀粉样蛋白形成性质的工具，如模型肽 NFGAIL 所示。通过氟和碘调节 Phe 残基的疏水性和 σ 框架导致不同的淀粉样蛋白折叠动力学。 TEM 和 SAXS 研究揭示了淀粉样原纤维的存在。
• Modulation of fibrillation of hIAPP core fragments by chemical modification of the peptide backbone
  作者：Maria Andreasen、Søren B. Nielsen、Tina Mittag、Morten Bjerring、Jakob T. Nielsen、Shuai Zhang、Erik H. Nielsen、Martin Jeppesen、Gunna Christiansen、Flemming Besenbacher、Mingdong Dong、Niels Chr. Nielsen、Troels Skrydstrup、Daniel E. Otzen

  DOI：10.1016/j.bbapap.2011.10.014

  日期：2012.2

  amyloid aggregates is stabilized by many different side chain interactions, including hydrophobic interactions, electrostatic charge and the intrinsic propensity to form β-sheet structures. In addition to the side chains, backbone interactions are important because of the regular hydrogen-bonding pattern. β-Sheet breaking peptide analogs, such as those formed by N-methylation, interfere with the repetitive

  通过许多不同的侧链相互作用（包括疏水性相互作用，静电荷和形成β-折叠结构的内在倾向），可以稳定淀粉状蛋白聚集体中排列良好的β-链交叉结构。除侧链外，由于规则的氢键连接方式，骨架相互作用也很重要。破坏β-Sheet的肽类似物（例如通过N-甲基化形成的类似物）会干扰肽链的重复氢键键合模式。在这里，我们使用人胰岛淀粉样蛋白多肽（一个参与II型糖尿病发病机制的37个氨基酸的多肽）的6-10个残基的原纤维核心类似物，测试骨干对原纤维稳定性的贡献。Phe-Gly肽键已被羟乙基或酮亚甲基取代，并且氮原子已被甲基化。此外，我们还制备了类肽，其中侧链转移到了氮原子上。骨架对取代极其敏感，因为只有受到最小干扰的酮亚甲基类似物（其中-NH-基团中只有一个被-CH（2）-取代）才能使野生型原纤维伸长，但不能自行原纤化。所得的原纤维在二级结构和总体形态上均显示出差异。没有类似物可以抑制母体肽的原纤维形成，表明不能结