Boc-Ala-Leu-Aib-OMe | 195864-99-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Ala-Leu-Aib-OMe
• 英文别名: methyl 2-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoyl]amino]pentanoyl]amino]propanoate
• CAS: 195864-99-4
• 化学式: C₁₉H₃₅N₃O₆
• 分子量: 401.503
• InChiKey: WBYIBDXESIFBJQ-STQMWFEESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.3
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.79
• 拓扑面积：
  123
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Ala-Leu-Aib-OMe 在 甲酸 作用下， 反应 8.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Peptide design. Helix–helix motifs in synthetic sequences

  摘要：

  两个位于中央的α-氨基异丁酸(Aib)残基被用来稳定15残基合成序列Boc-Met-Ala-Leu-Aib-Val-Ala-Leu-Acp-Val-Ala-Leu-Aib-Val-Ala-Phe-OMe中不同的七肽螺旋片段。这些螺旋通过柔性连接子ε-氨基己酸(Acp)连接。在CDCl3中的核磁共振(NMR)研究确立了这两个独立片段的螺旋构象，这是通过NH–NH核Overhauser效应(NOEs)所证实的。在CDCl3中，该肽强烈聚集，其中Met(1)和Ala(2)的NH基团参与了分子间氢键。在(CD3)2SO中，NMR结果支持了两个溶剂化的螺旋片段。通过分析NH质子的化学位移和温度系数，暗示了随着(CD3)2SO加入到CDCl3溶液中，聚集物的溶剂依赖性分解。在CDCl3中观察到多个螺旋间NOEs，而在10% (CD3)2SO–CDCl3中NOEs相对较少，且在(CD3)2SO中完全缺失，这为我们推断螺旋方向提供了依据。虽然在CDCl3中推测形成了闭合的聚集物，并呈现反平行排列，但在(CD3)2SO中则倾向于平行溶剂化排列。

  DOI：

  10.1039/a700624a
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Ala-Leu-OMe 在 sodium hydroxide 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 82.0h， 生成 Boc-Ala-Leu-Aib-OMe
  参考文献：
  名称：

  Can a consecutive double turn conformation be considered as a peptide based molecular scaffold for supramolecular helix in the solid state?

  摘要：

  Helices and sheets are ubiquitous in nature. However, there are also some examples of self-assembling molecules forming supramolecular helices and sheets in unnatural systems. Unlike supramolecular sheets there are a very few examples of peptide sub-units that can be used to construct supramolecular helical architectures using the backbone hydrogen bonding functionalities of peptides. In this report we describe the design and synthesis of two single turn/bend forming peptides (Boc-Phe-Aib-Ile-OMe 1 and Boc-Ala-Leu-Aib-OMe 2) (Aib: alpha-aminoisobutyric acid) and a series of double-turn forming peptides (Boc-Phe-Aib-IIe-Aib-OMe 3, Boc-Leu-Aib-Gly-Aib-OMe 4 and Boc-gamma-Abu-Aib-Leu-Aib-OMe 5) (gamma-Abu: gamma-aminobutyric acid). It has been found that, in crystals, on self-assembly, single turn/bend forming peptides form either a supramolecular sheet (peptide 1) or a supramolecular helix (peptide 2). unlike self-associating double turn forming peptides, which have only the option of forming supramolecular helical assemblages. (c) 2005 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.tet.2005.03.057

文献信息

• ω-Amino Acids in Peptide Design. Crystal Structures and Solution Conformations of Peptide Helices Containing a β-Alanyl-γ-Aminobutyryl Segment
  作者：I. L. Karle、Animesh Pramanik、Arindam Banerjee、Surajit Bhattacharjya、P. Balaram

  DOI：10.1021/ja970566w

  日期：1997.10.1

  achiral ω-amino acids into peptide sequences results in replacement of scissile peptide bonds by proteolytically stable C−C bonds. This provides a convenient means of creating peptidomimetics. The present study establishes the preservation of helical structures in octa- and undecapeptides with centrally located β- and γ-amino acids in the sequence. X-ray diffraction analyses of single crystals and NMR studies

  将非手性 ω-氨基酸插入肽序列会导致易断裂的肽键被蛋白水解稳定的 C-C 键取代。这提供了一种创建肽模拟物的方便方法。本研究确立了在序列中具有位于中心的 β- 和 γ-氨基酸的八肽和十一肽中螺旋结构的保留。单晶的 X 射线衍射分析和 NMR 研究已用于通过使用 β- 将 (-CH2-)n 基团引入主链来研究规则 310-或 α-螺旋的扰动程度。 Ala-γ-Abu 片段（β-Ala = β-丙氨酸，γ-Abu = γ-氨基丁酸），形式上与 (Gly)3 片段同形。在晶体中，八肽 Boc-Leu-Aib-Val-β-Ala-γ-Abu-Leu-Aib-Val-OMe (1) 和十一肽 Boc-Leu-Aib-Val-β-Ala-γ-Abu-Leu-Aib -Val-Ala-Leu-Aib-OMe (2) 保留了带有轻微凸起的螺旋图案。形成了五种新型的 4 → 1、5 → 1 和 6 → 1 氢键环，最多可形成三个额外的