Boc-Ile-Aib-Leu-COOH | 1003858-13-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Ile-Aib-Leu-COOH
• 英文别名: Boc-Ile-Aib-Leu-OH
• CAS: 1003858-13-6
• 化学式: C₂₁H₃₉N₃O₆
• 分子量: 429.557
• InChiKey: IALSCFQKLZQWCO-KKUMJFAQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.44
• 重原子数：
  30.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.81
• 拓扑面积：
  133.83
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Ile-Aib-Leu-COOH 、 乙二胺 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 120.0h， 以94.1%的产率得到di-tert-butyl ((3S,4S,10S,17S,23S,24S)-10,17-diisobutyl-3,7,7,20,20,24-hexamethyl-5,8,11,16,19,22-hexaoxo-6,9,12,15,18,21-hexaazahexacosane-4,23-diyl)dicarbamate
  参考文献：
  名称：

  Design of a new foldamer turn-linker-turn in acyclic hexapeptides and formation of channels through self-assembly

  摘要：

  Single crystal X-ray diffraction studies and solvent dependent NMR titration reveal that the designed pepticles I and 11, Boc-Xx(1)-Aib(2)-Yy(3)-NH(CH2)(2)NH-Yy(3)-Aib(2)-Xx(1)-Boc, where Xx and Yy are lie and Leu in peptide I and Leu and Val in peptide 11, respectively, fold into a turn-linker-turn (T-L-T) conformation both in the solid state and in solution. In the crystalline state the T-L-T foldamers; of peptide I and II self-assemble to form a three-dimensional framework of channels. The insides of the channels are hydrophilic and found to contain solvent CHCl3 hydrogen bonded to exposed C=O of Aib located at the turn regions. (c) 2008 Elsevier B.V. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.molstruc.2008.07.001
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Ile-Aib-Leu-OMe 在 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 48.0h， 以90%的产率得到Boc-Ile-Aib-Leu-COOH
  参考文献：
  名称：

  含有两个α-氨基异丁酸的螺旋形成六肽的构象和自组装研究

  摘要：

  单晶X射线衍射研究表明，三个通式为Boc – Ile – Aib – Xx – Ile – Aib – Yy – OMe的六肽，其中Xx和Yy是肽I中的Leu，肽II中的Leu和Phe ，以及Phe和肽III中的Leu分别采用等效构象，可以描述为混合3 10/α-螺旋，带有两个4→1和两个5→1分子内N – H⋯OC H键。尽管Aib位于C末端的倒数第二个位置，但这些肽不会产生任何螺旋终止的Schellman基序。在结晶状态下，螺旋通过分子间氢键以头尾相接的方式堆积，形成超分子螺旋结构。乙腈中三个六肽的CD研究表明，它们被折叠成发达的3 10螺旋结构。在CDCl 3中对肽I的NMR研究也表明形成了均质的3 10螺旋结构。肽II的场发射扫描电子显微镜（FE-SEM）图像 在固态时，显示出非扭曲的带状形态，这是通过非扭曲的细丝的横向结合而形成的。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2007.11.016

文献信息

• Stabilization of two smallest possible diastereomeric β-hairpins in a water soluble tetrapeptide containing non-coded α-amino isobutyric acid (Aib) and m-amino benzoic acid
  作者：Anita Dutt、Arpita Dutta、Sudeshna Kar、Pradyot Koley、Michael G.B. Drew、Animesh Pramanik

  DOI：10.1016/j.molstruc.2009.03.027

  日期：2009.6

  X-ray diffraction study reveals that the water soluble tetrapeptide H 2 N–Ile–Aib–Leu– m -ABA–CO 2 H, containing non-coded Aib (α-amino isobutyric acid) and m -ABA ( meta -amino benzoic acid), crystallizes with two smallest possible diastereomeric β-hairpin molecules in the asymmetric unit. Although in both of the molecules the chiralities at Ile(1) and Leu(3) are S, a conformational reversal in the

  摘要 单晶 X 射线衍射研究表明水溶性四肽 H 2 N–Ile–Aib–Leu– m -ABA–CO 2 H，含有非编码 Aib（α-氨基异丁酸）和 m-ABA（meta -氨基苯甲酸），在不对称单元中以两个最小的非对映异构 β-发夹分子结晶。尽管在这两种分子中，Ile(1) 和 Leu(3) 处的手性都是 S，但观察到主链中的构象逆转产生了具有 II 型和 II' 型 β-转角构象的 β-发夹。有趣的是，已知采用螺旋构象的 Aib 采用了不寻常的半扩展构象，其中 ϕ : −49.5(5)°, ψ : 135.2(5)° in type II 和 ϕ : 50.6(6)°, ψ : −137.0( 4)°在类型II'中占据β-转角的i+1位置。两个发夹分子通过分子间氢键和-CO 2 - 和- + NH 3 基团之间的静电相互作用进一步互锁，形成晶体状态的二聚超分子β-发夹聚集体。水性介质中肽的