(2S)-2-benzyl-3-[(t-butyloxycarbonyl)amino]propanol | 341926-08-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (2S)-2-benzyl-3-[(t-butyloxycarbonyl)amino]propanol
• 英文别名: (S)-β-benzyl-γ-Boc-amino-propylalcohol；tert-Butyl (S)-(2-benzyl-3-hydroxypropyl)carbamate；tert-butyl N-[(2S)-2-benzyl-3-hydroxypropyl]carbamate
• CAS: 341926-08-7
• 化学式: C₁₅H₂₃NO₃
• 分子量: 265.353
• InChiKey: MZROITKHJJJGJI-ZDUSSCGKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  58.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S)-2-benzyl-3-[(t-butyloxycarbonyl)amino]propanol 在 jones reagent 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 、 丙酮 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 benzyl (2S)-2-benzyl-3-[(t-butyloxycarbonyl)amino]propanoate
  参考文献：
  名称：

  扩大蛋白酶在合成中的用途：使用枯草杆菌蛋白酶的化学修饰突变体扩大非编码酰胺键形成中的底物接受度

  摘要：

  定点诱变和化学修饰相结合的策略产生了具有大大拓宽的底物特异性的化学修饰的突变体（CMM）。我们以前曾报道过枯草杆菌蛋白酶芽孢杆菌的三坐标测量机（SBL）是用于L-和D-氨基酸偶联的有效催化剂。我们现在报道，这些功能强大的催化剂还允许在各种非编码羧酸之间形成酰胺键，包括β-丙氨酸和苯丙氨酸的β-氨基同系物，以及l-和d-氨基酸亲核试剂。作为酶效率的指导，已采用指示pH变化的水解测定法。与野生型酶（WT）相比，通过该筛选选择的CMM可提供更高的偶联产物收率。此外，WT和CMM酶均允许用氨基酸胺对内消旋二酯进行高度立体选择性的氨解。这些结果突出了CMM在有效形成非编码酰胺作为潜在的肽等排体中的实用性。

  DOI：

  10.1016/s0957-4166(01)00024-6
• 作为产物：
  描述：

  (R)-3-Acetoxy-2-benzylpropanol acetate 在 phosphate buffer 、 三(2-氯乙基)胺 、 lipase PS-30 (Amano) 、 水 、 potassium carbonate 、 三苯基膦 、 偶氮二甲酸二乙酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 异丙醚 、 水 、 苯 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 (2S)-2-benzyl-3-[(t-butyloxycarbonyl)amino]propanol
  参考文献：
  名称：

  扩大蛋白酶在合成中的用途：使用枯草杆菌蛋白酶的化学修饰突变体扩大非编码酰胺键形成中的底物接受度

  摘要：

  定点诱变和化学修饰相结合的策略产生了具有大大拓宽的底物特异性的化学修饰的突变体（CMM）。我们以前曾报道过枯草杆菌蛋白酶芽孢杆菌的三坐标测量机（SBL）是用于L-和D-氨基酸偶联的有效催化剂。我们现在报道，这些功能强大的催化剂还允许在各种非编码羧酸之间形成酰胺键，包括β-丙氨酸和苯丙氨酸的β-氨基同系物，以及l-和d-氨基酸亲核试剂。作为酶效率的指导，已采用指示pH变化的水解测定法。与野生型酶（WT）相比，通过该筛选选择的CMM可提供更高的偶联产物收率。此外，WT和CMM酶均允许用氨基酸胺对内消旋二酯进行高度立体选择性的氨解。这些结果突出了CMM在有效形成非编码酰胺作为潜在的肽等排体中的实用性。

  DOI：

  10.1016/s0957-4166(01)00024-6

文献信息

• Practical Synthesis of Enantiomerically Pure β²-Amino Acids via Proline-Catalyzed Diastereoselective Aminomethylation of Aldehydes
  作者：Yonggui Chi、Emily P. English、William C. Pomerantz、W. Seth Horne、Leo A. Joyce、Lane R. Alexander、William S. Fleming、Elizabeth A. Hopkins、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/ja070063i

  日期：2007.5.1

  efficiently transformed to protected beta2-amino acids, which are valuable building blocks for beta-peptides, natural products, and other interesting molecules. Because conditions for the aminomethylation and subsequent reactions are mild, beta2-amino acid derivatives with protected functional groups in the side chain, such as beta2-homoglutamic acid, beta2-homotyrosine, and beta2-homolysine, can be

  脯氨酸催化的醛的非对映选择性氨甲基化使用手性亚胺离子，由易于制备的前体产生，提供 85:15 至 90:10 的 α-取代-β-氨基醛。α-取代-β-氨基醛可以还原为β-取代-γ-氨基醇，其主要的非对映异构体可以通过结晶或柱色谱分离。氨基醇被有效地转化为受保护的 β2-氨基酸，这是β-肽、天然产物和其他有趣分子的宝贵构建单元。由于氨甲基化和后续反应的条件温和，因此可以通过这种方法制备侧链具有保护官能团的β2-氨基酸衍生物，如β2-高谷氨酸、β2-高酪氨酸和β2-高赖氨酸。合成路线短，提纯简单；因此，该方法能够以有用的量制备受保护的β2-氨基酸。
• CONCISE BETA2-AMINO ACID SYNTHESIS VIA ORGANOCATALYTIC AMINOMETHYLATION
  申请人：CHI Yonggui

  公开号：US20080058548A1

  公开（公告）日：2008-03-06

  The present invention provides a method for the synthesis of β 2 -amino acids. The method also provides methods yielding α-substituted β-amino aldehydes and β-substituted γ-amino alcohols. The present method according to this invention allows for increased yield and easier purification using minimal chromatography or crystallization. The methods described herein are based on an aldehyde aminomethylation which involves a Mannich reaction between an aldehyde and a formaldehyde-derived N,O-acetal (iminium precursor) and a catalyst, such as, for example, L-proline or a pyrrolidine. The invention allows for large scale, commercial preparation of β 2 -amino acids.

  本发明提供了一种合成β2-氨基酸的方法。该方法还提供了产生α-取代β-氨基醛和β-取代γ-氨基醇的方法。根据本发明的现有方法，可以使用最小的色谱或结晶实现增加产量和更容易的纯化。所述方法基于醛氨甲基化反应，包括醛和甲醛衍生的N，O-缩醛（亚胺前体）和催化剂之间的Mannich反应，例如L-脯氨酸或吡咯烷。本发明允许大规模、商业化制备β2-氨基酸。
• US7820858B2
  申请人：——

  公开号：US7820858B2

  公开（公告）日：2010-10-26
• Expanding the utility of proteases in synthesis: broadening the substrate acceptance in non-coded amide bond formation using chemically modified mutants of subtilisin
  作者：Kanjai Khumtaveeporn、Astrid Ullmann、Kazutsugu Matsumoto、Benjamin G. Davis、J.Bryan Jones

  DOI：10.1016/s0957-4166(01)00024-6

  日期：2001.2

  strategy of combined site directed mutagenesis and chemical modification creates chemically modified mutants (CMMs) with greatly broadened substrate specificities. We have previously reported that the CMMs of subtilisin Bacillus lentus (SBL) are efficient catalysts for the coupling of both l- and d-amino acids. We now report that these powerful catalysts also allow amide bond formation between a variety

  定点诱变和化学修饰相结合的策略产生了具有大大拓宽的底物特异性的化学修饰的突变体（CMM）。我们以前曾报道过枯草杆菌蛋白酶芽孢杆菌的三坐标测量机（SBL）是用于L-和D-氨基酸偶联的有效催化剂。我们现在报道，这些功能强大的催化剂还允许在各种非编码羧酸之间形成酰胺键，包括β-丙氨酸和苯丙氨酸的β-氨基同系物，以及l-和d-氨基酸亲核试剂。作为酶效率的指导，已采用指示pH变化的水解测定法。与野生型酶（WT）相比，通过该筛选选择的CMM可提供更高的偶联产物收率。此外，WT和CMM酶均允许用氨基酸胺对内消旋二酯进行高度立体选择性的氨解。这些结果突出了CMM在有效形成非编码酰胺作为潜在的肽等排体中的实用性。