L-alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine | 26698-64-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine
• 英文别名: Ala-Ala-Phe；AAF；CMS-023；(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-aminopropanoyl]amino]propanoyl]amino]-3-phenylpropanoic acid
• CAS: 26698-64-6
• 化学式: C₁₅H₂₁N₃O₄
• 分子量: 307.349
• InChiKey: PIPTUBPKYFRLCP-NHCYSSNCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.6
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  122
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-羟基-2-吡啶甲醛 、 4-甲氧基苯硼酸 、 L-alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine 以 aq. phosphate buffer 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 4.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  仲胺选择性Petasis（SASP）生物偶联。

  摘要：

  蛋白质的选择性修饰可实现抗体-药物偶联物的合成，细胞药物递送和新材料的构建。许多小组已经开发出用于选择性的N-末端修饰而不通过明智的pH控制影响赖氨酸的侧链的方法。这是由于相对于赖氨酸侧链而言，N末端的碱性较低。但是，没有一种方法能够选择性修饰仲胺或N末端脯氨酸，其碱性与赖氨酸相似。在这里，我们报告了在N末端脯氨酸上选择性生物缀合的仲胺选择性Petasis（SASP）反应。我们利用仲胺与醛形成高度亲电的亚胺离子的能力，这种醛离子可与亲核有机硼酸酯快速反应，导致在生物相容性条件下对N末端脯氨酸进行强健标记。这是Petasis反应首次用于在生理条件下选择性修饰完全未保护的肽和蛋白质上的仲胺。肽筛选结果表明，该反应对N末端脯氨酸具有高度选择性。文献中没有其他对肽和蛋白质中的N末端脯氨酸具有选择性的化学方法的报道。这是一种多组分反应，导致一步合成双重功能化的生物共轭物，使用其他方法可能难以实现。S

  DOI：

  10.1039/c9sc04697f
• 作为产物：
  描述：

  L-苯丙氨酸 在 potassium hydroxide 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 0.24h， 生成 L-alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine
  参考文献：
  名称：

  水中二肽和三肽的高产连续流合成

  摘要：

  氨基酸衍生的N-羧基酐（NCA）与未保护的氨基酸在精心控制的水性连续流动条件下的反应实现了一系列二肽和三肽产物的形成，产率高达535 g·L，转化率为60-85％–1小时–1。这需要对反应的物理化学方面有基本的了解，因此需要设计定制的连续搅拌釜反应器（CSTR），其中需要连续添加固体，高剪切混合，自动pH控制以避免使用缓冲液和有效加热除去以将反应控制在1±1°C。

  DOI：

  10.1021/acs.oprd.7b00214

文献信息

• Enzymes in organic synthesis: use of subtilisin and a highly stable mutant derived from multiple site-specific mutations
  作者：Chi Huey Wong、S. T. Chen、William J. Hennen、Jeffrey A. Bibbs、Y. F. Wang、Jennifer L. C. Liu、Michael W. Pantoliano、Marc Whitlow、Philip N. Bryan

  DOI：10.1021/ja00159a006

  日期：1990.1

  wild-type enzyme to organic synthesis has been demonstrated in the regioselective acylation of nucleosides in anhydrous dimethylformamide (with 65-100% regioselectivity at the 5'-position), in the enantioselective hydrolysis of N-protected and unprotected common and uncommon amino acid esters inmore » water (with 85-98% enantioselectivity for the L-isomer), and in the synthesis of di- and oligopeptides

  发现通过六个位点特异性突变（Met50Phe、Gly169Ala、Asn76Asp、Gln206Cys、Tyr2l7Lys 和 Asn2l8Ser）衍生自枯草杆菌蛋白酶 BPN' 的枯草杆菌蛋白酶突变体（枯草杆菌蛋白酶 8350）在水溶液中比野生溶液中的稳定性高 100 倍在无水二甲基甲酰胺中比野生型稳定 50 倍。使用酯、硫酯和酰胺底物以及过渡态类似物抑制剂 Boc-Ala-Val-Phe-CFsub 3} 的动力学研究表明，野生型和突变型酶具有非常相似的特异性和催化作用特性。野生型酶的抑制常数 (Ki = 5.0 mu}M) 是突变酶 (Ki = 1.1 mu}M) 的约 5 倍，表明突变酶与反应过渡态的结合比野生型酶。该结果与观察到的相应酯和酰胺底物的速率常数一致；即，突变体的 ksub cat}/Ksub m} 值大于野生型酶的值。突变酶和野生型酶在有机合成中的应用已在无
• Purification and Characterization of a Novel Extracellular Tripeptidyl Peptidase from Rhizopus oligosporus
  作者：Jia-Shin Lin、Shuo-Kang Lee、Yeh Chen、Wei-De Lin、Chao-Hung Kao

  DOI：10.1021/jf201879e

  日期：2011.10.26

  A novel extracellular tripeptidyl peptidase (TPP) was homogenously purified from the culture supernatant of Rhizopus oligosporus by sequential fast protein liquid chromatography. The purified enzyme was a 136.5 kDa dimer composed of identical subunits. The effects of inhibitors and metal ions indicated that TPP is a metallo- and serine protease. TPP was activated by divalent cations, such as Co2+ and

  通过连续快速蛋白质液相色谱法，从低聚根霉菌的培养上清液中同质纯化出一种新型的细胞外三肽基肽酶（TPP）。纯化的酶是136.5 kDa的二聚体，由相同的亚基组成。抑制剂和金属离子的作用表明TPP是金属和丝氨酸蛋白酶。TPP被二价阳离子（例如Co 2+和Mn 2+）激活，并被Cu 2+完全抑制。酶活性在pH 7.0和45°C时最佳，对底物Ala-Ala-Phe- p的比活为281.9单位/ mg不适用 纯化的酶催化各种合成三肽的裂解，但脯氨酸在P1位上则不能。纯化的TPP裂解了五肽Ala-Ala-Phe-Tyr-Tyr和三肽Ala-Ala-Phe，从而证实了该酶的TPP活性。
• Effects of a High-Pressure Treatment on the Activity and Structure of Rabbit Muscle Proteasome
  作者：Shuhei YAMAMOTO、Yuichi OTSUKA、Gerelt BORJIGIN、Kanna MASUDA、Yoshihide IKEUCHI、Tadayuki NISHIUMI、Atsushi SUZUKI

  DOI：10.1271/bbb.69.1239

  日期：2005.1

  The effects were assessed of high hydrostatic pressure on the activity and structure of rabbit skeletal muscle proteasome. The pressure effects on the activity were measured by the amount of fluorometric products released from synthetic substrates under pressure and from fluorescein isothiocyanate (FITC)-labeled casein after releasing the pressure. The effects on the structure were measured by fluorescene spectroscopy under pressure, and by circular dichroism (CD) spectroscopy and surface hydrophobicity after releasing the pressure. The optimal pressure for the hydrolyzing activity of synthetic peptides was 50 MPa. The degradation of FITC-labeled casein increased linearly with increasing pressure applied up to 200 MPa, and then markedly decreased up to at 400 MPa.The changes in the tertiary structure detected by fluorometric measurement were irreversible, whereas the changes in the secondary structure were small compared with those by heat treatment. The pressure-induced activation of proteasome therefore seems to have been due to a little unfolding of the active sites of proteasome.

  评估了高静水压对家兔骨骼肌蛋白酶体的活性和结构的影响。压力对活性的影响是通过合成底物在压力下释放的荧光产物量以及释放压力后荧光素异硫氰酸酯（FITC）标记的酪蛋白释放的荧光产物量来测量的。压力下的荧光光谱以及释放压力后的圆二色性（CD）光谱和表面疏水性测量了对结构的影响。合成肽水解活性的最佳压力为 50 兆帕。FITC标记的酪蛋白的降解随压力的增加而线性增加，最高达200兆帕，然后在400兆帕时明显降低。通过荧光测定法检测到的三级结构的变化是不可逆的，而二级结构的变化与热处理的变化相比很小。因此，压力诱导的蛋白酶体活化似乎是由于蛋白酶体活性位点的少许折叠所致。
• Detection of Bacteroides gingivalis
  申请人：THE RESEARCH FOUNDATION OF STATE UNIVERSITY OF NEW YORK

  公开号：EP0292708A2

  公开（公告）日：1988-11-30

  The present invention relates to the detection of B. gingivalis by the specific ability of B. gingivalis to hydrolyze N-carbobenzoxy-glycyl-glycyl-L-arginine-B-napthylamide deriva­tives. The present invention also relates to the use of assay systems which inhibit serum amino peptidase and enhance the detection of the B. gingivalis N-CBz-Gly-Gly-Arg peptidase. The assay system inhibits the serum enzyme by the use of a serum aminopeptidase inhibitor which inhibits the activity of serum aminopeptidase to a greater extent than it inhibits the activity of B. gingivalis N-CBz-Gly-Gly-Arg peptidase. The assay system also increases the reliability of detection of the B. gingivalis enzyme by the use of enhancing materials which enhance the enzyme activity of B. gingivalis N-CBz-Gly-Gly-Arg peptidase to a greater extent than such materials enhance the enzyme activity of serum aminopeptidase.

  本发明涉及通过牙龈杆菌水解 N-羧基苯氧基-甘氨酰-甘氨酰-L-精氨酰-B-萘酰胺衍生物的特异性能力来检测牙龈杆菌。本发明还涉及抑制血清氨基肽酶并提高牙龈杆菌 N-CBz-Gly-Gly-Arg 肽酶检测能力的检测系统的使用。该检测系统通过使用血清氨基肽酶抑制剂来抑制血清酶，该抑制剂对血清氨基肽酶活性的抑制程度大于对牙龈杆菌 N-CBz-Gly-Gly-Arg 肽酶活性的抑制程度。该检测系统还通过使用增强材料提高牙龈杆菌 N-CBz-Gly-Gly-Arg 肽酶的酶活性，其增强程度大于此类材料对血清氨肽酶酶活性的增强程度，从而提高检测牙龈杆菌酶的可靠性。
• METHOD FOR PRODUCING A CONCENTRATE OF EICOSAPENTAENOIC AND DOCOSAHEXAENOIC ACID ESTERS
  申请人：Golden Omega S.A.

  公开号：EP2438819B1

  公开（公告）日：2013-04-24