(E)-2-(3-(benzyloxy)-4-methoxybenzylidene)hydrazinecarbothioamide | 1346145-43-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯酚醚
• 英文名称: (E)-2-(3-(benzyloxy)-4-methoxybenzylidene)hydrazinecarbothioamide
• 英文别名: [(E)-(4-methoxy-3-phenylmethoxyphenyl)methylideneamino]thiourea
• CAS: 1346145-43-4
• 化学式: C₁₆H₁₇N₃O₂S
• mdl: MFCD01904769
• 分子量: 315.396
• InChiKey: WGINHQMBNLWSHG-VCHYOVAHSA-N

物化性质

• 沸点：
  484.4±55.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.21±0.1 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.125
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-(溴乙酰基)香豆素 、 (E)-2-(3-(benzyloxy)-4-methoxybenzylidene)hydrazinecarbothioamide 在 三乙胺 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 (E)‑3‑(2‑(2‑(3‑(benzyloxy)‑4‑methoxybenzylidene)hydrazinyl)thiazol‑4‑yl)‑2H‑chromen‑2‑one
  参考文献：
  名称：

  芳基腙连接噻唑基香豆素杂化物作为潜在的脲酶抑制剂

  摘要：

  通过遵循“一锅”两步反应方案制备带有噻唑基香豆素杂化物1-32的芳基腙。各种芳醛在酸性条件下与氨基硫脲反应形成芳基氨基氨基硫脲中间体，该中间体又在碱性条件下用 3-溴乙酰香豆素处理，得到噻唑基香豆素杂化物 1-32。所有杂种均通过 EI-和 HREI-MS 以及 1H-和 13C-NMR 光谱技术进行识别。筛选化合物 1-32 对脲酶的体外抑制活性，并在 IC50 = 16.29 ± 1.1-256.30 ± 1.4 µM 范围内显示出良好至中等的抑制潜力。值得指出的是，化合物 21 (IC50 = 16.29 ± 1.1 µM) 被确定为比标准乙酰氧肟酸 (IC50 = 27.0 ± 0.5 µM) 更有效的脲酶抑制剂。衍生物 19 (IC50 = 77.67 ± 1. 5 µM) 和 30 (IC50 = 71.21 ± 1.6 µM) 被发现具有中度活性。构效关系表明-F、-Cl、-

  DOI：

  10.1007/s13738-021-02377-8
• 作为产物：
  描述：

  氨基硫脲 、 3-苄氧基-4-甲氧基苯甲醛 在 溶剂黄146 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 (E)-2-(3-(benzyloxy)-4-methoxybenzylidene)hydrazinecarbothioamide
  参考文献：
  名称：

  芳基腙连接噻唑基香豆素杂化物作为潜在的脲酶抑制剂

  摘要：

  通过遵循“一锅”两步反应方案制备带有噻唑基香豆素杂化物1-32的芳基腙。各种芳醛在酸性条件下与氨基硫脲反应形成芳基氨基氨基硫脲中间体，该中间体又在碱性条件下用 3-溴乙酰香豆素处理，得到噻唑基香豆素杂化物 1-32。所有杂种均通过 EI-和 HREI-MS 以及 1H-和 13C-NMR 光谱技术进行识别。筛选化合物 1-32 对脲酶的体外抑制活性，并在 IC50 = 16.29 ± 1.1-256.30 ± 1.4 µM 范围内显示出良好至中等的抑制潜力。值得指出的是，化合物 21 (IC50 = 16.29 ± 1.1 µM) 被确定为比标准乙酰氧肟酸 (IC50 = 27.0 ± 0.5 µM) 更有效的脲酶抑制剂。衍生物 19 (IC50 = 77.67 ± 1. 5 µM) 和 30 (IC50 = 71.21 ± 1.6 µM) 被发现具有中度活性。构效关系表明-F、-Cl、-

  DOI：

  10.1007/s13738-021-02377-8

文献信息

• Synthesis, biological assay in vitro and molecular docking studies of new Schiff base derivatives as potential urease inhibitors
  作者：Muhammad Adil S. Aslam、Shams-ul Mahmood、Mohammad Shahid、Aamer Saeed、Jamshed Iqbal

  DOI：10.1016/j.ejmech.2011.09.009

  日期：2011.11

  A series of new and novel Schiff base derivatives were synthesized and investigated as potential new inhibitors of Jack bean urease. The most potent compounds were 3f with (K-i = 0.09 mu M) and 3k (K-i = 0.122 mu M). A pure competitive mechanism of inhibition was observed. Molecular docking studies were also performed to illustrate the binding mode of the compounds. Docking studies were performed on both enzymes from Jack bean urease and H. pylori urease. It was observed that both share the same binding mode. The binding sites of the two urease structures also aligned very well indicating the similarity in binding sites of the enzymes. (C) 2011 Elsevier Masson SAS. All rights reserved.