| 1392285-44-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• CAS: 1392285-44-7
• 化学式: C₅₈H₇₇N₁₁O₉
• 分子量: 1072.32
• InChiKey: VAEHGVJLIWTSCH-BHFWETOJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.75
• 重原子数：
  78.0
• 可旋转键数：
  34.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.45
• 拓扑面积：
  315.78
• 氢给体数：
  9.0
• 氢受体数：
  10.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  5-叠氮基戊酸 、 Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 、 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 在 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.05h， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过聚合物结合改变肽原纤化

  摘要：

  提出了一种策略，该策略利用了不同性质的合成聚合物破坏扰乱淀粉样β-折叠形成肽的强大自组装能力的能力。遵循聚合方法，目标肽通过固相肽合成（SPPS）合成，聚合物通过可逆加成-断裂链转移（RAFT）聚合，然后由铜（I）催化的叠氮化物-炔烃环加成（CuAAC）合成生成所需的肽-聚合物结合物。这项研究的重点是β-淀粉样肽（Aβ），Aβ（16–20）（KLVFF）核心序列的修饰形式。短聚N的影响通过红外光谱，透射电镜，圆二色性和SAXS研究了杂化材料的自组装性能。该发现表明，附着这些聚合物在一定程度上干扰了生物分子的强自组装性能，并允许基于其β-折叠形成能力来影响肽的聚集。这项研究提出了一种创新的途径，可以有针对性地控制淀粉样蛋白纤维的组装，以驱动聚合物纳米材料的形成。

  DOI：

  10.1021/bm3007117