Cbz-Ala-Phe-Leu-NH2 | 65118-56-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Cbz-Ala-Phe-Leu-NH2
• 英文别名: Z-Ala-Phe-Leu-NH2；N-[(Benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-L-phenylalanyl-L-leucinamide；benzyl N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 65118-56-1
• 化学式: C₂₆H₃₄N₄O₅
• 分子量: 482.58
• InChiKey: ILILXBVMQNAOSY-NYVOZVTQSA-N

物化性质

• 熔点：
  223-224 °C
• 沸点：
  800.3±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.184±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  35
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  140
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  苄氧羰基-L-丙氨酰-L-苯丙氨酸 在 0.05 μmol α-chymotrypsine 、 二环己胺 作用下， 以 四氯化碳 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 24.33h， 生成 Cbz-Ala-Phe-Leu-NH2
  参考文献：
  名称：

  Kuhl; Walpuski; Jakubke, Pharmazie, 1984, vol. 39, # 4, p. 280 - 280

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Facile Amide Bond Formation From Esters of Amino Acids and Peptides Catalyzed by Alkaline Protease in Anhydrous<i>tert</i>-Butyl Alcohol Using Ammonium Chloride/Triethylamine as a Source of Nucleophilic Ammonia
  作者：Shui-Tein Chen、Ming-Kuei Jang、Kung-Tsung Wang

  DOI：10.1055/s-1993-25955

  日期：——

  An industrial alkaline protease "Alcalase", stable and active in tert-butyl alcohol, was used to catalyze the synthesis of N-protected amino acids or peptide amides in anhydrous tert-butyl alcohol using ammonium chloride/triethylamine as source of nucleophilic ammonia

  一种工业碱性蛋白酶 "Alcalase"，其在叔丁醇中稳定且具有活性，被用于在无水叔丁醇中使用氯化铵/三乙胺作为亲核氨源，催化合成 N-保护氨基酸或肽酰胺。
• Kinetically Controlled Peptide Synthesis Mediated by Papain Using the Carbamoylmethyl Ester as an Acyl Donor
  作者：Toshifumi Miyazawa、Takao Horimoto、Kayoko Tanaka

  DOI：10.1007/s10989-014-9393-0

  日期：2014.9

  carbamoylmethyl (Cam) esters as acyl donors in the presence of a cysteine protease, papain, immobilized on Celite. Several segment condensations were also achieved generally in high yields without danger of racemization and formation of the secondary-hydrolysis product. Moreover, partial sequences of some bioactive peptides were prepared through segment condensations, and aimed-at peptides were obtained generally

  在固定于硅藻土的半胱氨酸蛋白酶木瓜蛋白酶存在下，通常以高收率合成一系列二肽，其中氨基甲酰基甲基（Cam）酯为酰基供体。通常也以高收率获得数个段的缩合，而没有消旋化和形成二次水解产物的危险。此外，一些生物活性肽的部分序列是通过片段缩合制备的，并且通常以高收率获得了针对性的肽，而没有羧基组分的C-末端残基的外消旋化。因此，在半胱氨酸介导的偶联中再次确定了Cam酯在动力学控制的肽合成中的优越性。 如先前报道的被丝氨酸蛋白酶催化的那些。
• Peptide synthesis mediated by immobilized and viable baker's yeast in reverse micelles: synthesis of leucine enkephalin analogues
  作者：N. W. Fadnavis、A. Deshpande、S. Chauhan、U. T. Bhalerao

  DOI：10.1039/c39900001548

  日期：——

  Cells of baker's yeast (Saccharomyces cerevisiaeNCIM 3305) immobilized in calcium alginate beads are found to be viable in reverse micelles of bis(2-ethylhexyl)sulphosuccinate sodium salt 1 in iso-octane for days and were used for the first time for peptide synthesis (in aerosol OT reverse micelles) using hydrophobic substrates.

  发现固定在海藻酸钙珠粒中的面包酵母（Saccharomyces cerevisiae NCIM 3305）细胞在异辛烷中的双（2-乙基己基）磺基琥珀酸钠盐1的反胶束中可存活数天，并首次用于肽合成（在气溶胶OT反胶束中）使用疏水性底物。
• Chymotrypsin suspended in organic solvents with salt hydrates is a good catalyst for peptide synthesis from mainly undissolved reactants
  作者：Peter Kuhl、Peter J. Halling、Hans-Dieter Jakubke

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)97845-6

  日期：1990.1

  Chymotrypsin powder suspended in organic solvents in the presence of Na2CO3.10H2O catalyses peptide synthesis from X-Ala-Phe-OMe and Leu-NH2 (X = Boc or Z). The reaction proceeds best in the most non-polar solvents, such as hexane, despite the fact that both reactants and products remain largely undissolved. Leu-NH2.HCl can be used in place of the free base.

  在Na 2 CO 3 .10H 2 O存在下，悬浮在有机溶剂中的胰凝乳蛋白酶粉末催化由X-Ala-Phe-OMe和Leu-NH 2（X = Boc或Z）合成肽。尽管事实上反应物和产物都基本上不溶解，但在大多数非极性溶剂（例如己烷）中，反应仍能进行得最好。可以使用Leu-NH 2 .HCl代替游离碱。
• Peptidsynthesen mit immobilisierten Enzymen. I. Immobilisiertes ?-Chymotrypsin
  作者：Andreas K�nnecke、Ralf Bullerjahn、Hans-Dieter Jakubke

  DOI：10.1007/bf00901826

  日期：1981.4