N-benzyloxycarbonyl-alanyl-alanyl-leucine | 54865-22-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-benzyloxycarbonyl-alanyl-alanyl-leucine
• 英文别名: Z-Ala-Ala-Leu-OH；Z-Ala-Ala-Leu；N-[(Benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-L-alanyl-L-leucine；(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoyl]amino]propanoyl]amino]pentanoic acid
• CAS: 54865-22-4
• 化学式: C₂₀H₂₉N₃O₆
• 分子量: 407.467
• InChiKey: WOSHWSFNAYMPEX-DZKIICNBSA-N

物化性质

• 沸点：
  704.8±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.196±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  134
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-benzyloxycarbonyl-alanyl-alanyl-leucine 、 L-苯基丙氨酸对硝基苯胺 在 subtilisin immobilized on cryoPVA 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 3.0h， 以95%的产率得到Z-Ala-Ala-Leu-Phe-p-nitroanilide
  参考文献：
  名称：

  天然和修饰枯草杆菌蛋白酶72在低水含量介质中作为肽合成的催化剂。

  摘要：

  在低水含量的有机溶剂混合物中，取决于介质的组成，研究了肽偶联反应中天然枯草杆菌蛋白酶，其与聚丙烯酸酯的非共价复合物以及共价固定在聚乙烯醇冷冻凝胶中的枯草杆菌蛋白酶的催化效率，反应时间和生物催化剂浓度。已经确定，在DMF含量＞ 80％的培养基中，修饰的枯草杆菌蛋白酶的合酶活性高于天然枯草杆菌蛋白酶的合酶活性。发现在天然和固定的枯草杆菌蛋白酶催化的酶促合成过程中，可以在有机溶剂中使用具有游离羧基的N-酰基肽。一系列通式为Z-Ala-Ala-Xaa-Yaa-pNA的四肽对硝基苯胺（其中Xaa是Leu，

  DOI：

  10.1023/a:1026013912147
• 作为产物：
  描述：

  Z-丙氨酸-丙氨酸-丙氨酸-pNA 在 Tris-HCl buffer 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 N-benzyloxycarbonyl-alanyl-alanyl-leucine
  参考文献：
  名称：

  Native subtilisin Karlsberg and modified subtilisin 72 as effective catalysts of peptide bond formation in organic media

  摘要：

  The activity and stability of native subtilisin Karlsberg and subtilisin 72 and their complexes with sodium dodecyl sulfate (SDS) in organic solvents were studied. The kinetic constants of the hydrolysis of specific chromogenic peptide substrates Z-Ala-Ala-Leu-pNA and Glp-Ala-Ala-Leu-pNA by the subtilisins were determined. It was found that the subtilisin Karlsberg complex with SDS in anhydrous organic solvents is an effective catalyst of peptide synthesis with multifunctional amino acids in positions P-1 and P-1', (Glu, At-, and Asp) containing unprotected side ionogenic groups.

  DOI：

  10.1134/s1068162006020026

文献信息

• Synthesis of peptide aldehydes via enzymatic acylation of amino aldehyde derivatives
  作者：Tatiana L. Voyushina、Joanna V. Potetinova、Ekaterina I. Milgotina、Valentin M. Stepanov

  DOI：10.1016/s0968-0896(99)00237-0

  日期：1999.12

  Two ways for semi-enzymatic preparation of the peptide aldehydes are proposed: (1) enzymatic acylation of amino alcohols with acyl peptide esters and subsequent chemical oxidation of the resulting peptide alcohols with DMSO/acetic anhydride mixture or (2) enzymatic acylation of the preliminarily obtained by a chemical route amino aldehyde semicarbazones. Subtilisin 72, serine proteinase with a broad

  提出了两种半酶法制备肽醛的方法：（1）将氨基醇与酰基肽酯进行酶促酰化，然后将所得的肽醇与DMSO /乙酸酐混合物进行化学氧化，或（2）将酶进行初步的酰化。通过化学途径获得的氨基醛半咔唑。在两种情况下，枯草杆菌蛋白酶72（一种广泛的丝氨酸蛋白酶）均分布在大孔硅胶上，被用作催化剂。由于反应混合物中实际上没有水，所以两种酶促反应中产物的收率几乎都是定量的。第二种方法似乎更具吸引力，因为所有化学步骤均使用氨基酸衍生物进行，而氨基酸衍生物的价值远低于肽化合物。获得了一系列通式为Z-Ala-Ala-Xaa-al的肽醛（其中Xaa-al ＝亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，缬氨酸）。在枯草杆菌蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶的相应生色底物的水解反应中，确定了这些化合物的抑制参数。
• ——
  作者：A. V. Bacheva、O. V. Baibak、A. V. Belyaeva、E. N. Lysogorskaya、E. S. Oksenoit、V. I. Lozinskii、I. Yu. Filippova

  DOI：10.1023/a:1026013912147

  日期：——

  that of the native subtilisin. The use of N-acylpeptides with a free carboxyl group was found to be possible in organic solvents during the enzymatic synthesis catalyzed by both native and immobilized subtilisin. A series of tetrapeptide p-nitroanilides of the general formula Z-Ala-Ala-Xaa-Yaa-pNA (where Xaa is Leu, or Glu and Yaa is Phe or Asp) was obtained in the presence of immobilized enzyme in yields

  在低水含量的有机溶剂混合物中，取决于介质的组成，研究了肽偶联反应中天然枯草杆菌蛋白酶，其与聚丙烯酸酯的非共价复合物以及共价固定在聚乙烯醇冷冻凝胶中的枯草杆菌蛋白酶的催化效率，反应时间和生物催化剂浓度。已经确定，在DMF含量＞ 80％的培养基中，修饰的枯草杆菌蛋白酶的合酶活性高于天然枯草杆菌蛋白酶的合酶活性。发现在天然和固定的枯草杆菌蛋白酶催化的酶促合成过程中，可以在有机溶剂中使用具有游离羧基的N-酰基肽。一系列通式为Z-Ala-Ala-Xaa-Yaa-pNA的四肽对硝基苯胺（其中Xaa是Leu，
• ——
  作者：I. Yu. Filippova、E. N. Lysogorskaya

  DOI：10.1023/a:1026061828077

  日期：——

  proteases could catalyze synthesis of a wide variety of peptides of various lengths and structures both in solution and on solid phase in organic solvents. The following modified proteases were studied as catalysts for enzymatic peptide synthesis in polar organic solvents (acetonitrile, dimethylformamide, and ethanol): pepsin sorbed on celite, a noncovalent complex of subtilisin with sodium dodecylsulfate

  我们表明，修饰的蛋白酶可以在有机溶剂中的溶液和固相上催化各种长度和结构各异的肽的合成。研究了以下修饰的蛋白酶，作为在极性有机溶剂（乙腈，二甲基甲酰胺和乙醇）中酶促肽合成的催化剂：吸附在硅藻土上的胃蛋白酶，枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠的非共价复合物，以及枯草杆菌蛋白酶或嗜热菌蛋白酶共价固定在聚乙烯基冷冻凝胶上醇。枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠和固定的枯草杆菌蛋白酶的非共价复合物的使用对于多肽片段的片段缩合特别有希望，该片段包含侧链中带有未保护离子源基团的三官能氨基酸残基，例如Lys，Arg，His，Glu和Asp 。
• Peptide synthesis in organic media with subtilisin 72 immobilized on poly(vinyl alcohol)-cryogel carrier
  作者：Anna V Bacheva、Fatima M Plieva、Elena N Lysogorskaya、Irina Yu Filippova、Vladimir I Lozinsky

  DOI：10.1016/s0960-894x(01)00113-5

  日期：2001.4

  prepared by the freeze-thaw technique. The immobilized enzyme was examined as a catalyst in the synthesis of protected peptides Z-Ala-Ala-Xaa-Phe-pNA (Xaa = Leu, Glu, Lys) in acetonitrile/dimethylformamide mixtures. Immobilized subtilisin catalyzed with high yield the formation of peptide bonds between Phe-pNA and acyl donors including those with free carboxylic group and non-protected C-terminal basic and

  丝氨酸蛋白酶枯草杆菌蛋白酶72共价附于聚（乙烯醇）-cryogel的珠，聚-乙烯-cryogel是通过冻融技术制备的大孔水凝胶。在乙腈/二甲基甲酰胺混合物中合成被保护的肽Z-Ala-Ala-Xaa-Phe-pNA（Xaa = Leu，Glu，Lys）时，将固定化酶作为催化剂进行了研究。固定化的枯草杆菌蛋白酶以高产率催化在Phe-pNA和酰基供体之间形成肽键，包括具有游离羧基和未保护的C端碱性和酸性氨基酸残基的酰基供体。
• Isolation and Some Properties of a Serine Protease from the Fruits of<i>Cudrania cochinchinensis</i>(Lour.) Kudo et Masam.
  作者：Tetsuya UCHIKOBA、Kazunari ARIMA、Masayuki SHIMADA、Hiroo YONEZAWA、Mokoto KANEDA

  DOI：10.1271/bbb.64.623

  日期：2000.1

  An endopeptidase (Cudrania protease) with a molecular mass of 76 kDa has been purified from the fruits of Cudrania cochinchinensis (Lour.) Kudo et Masam. The enzyme was stable between pH 6 and 10 at 30°C for 60 min. The enzyme activity was inhibited by diisopropyl fluorophosphate, chymostatin, and aprotinin, but not by EDTA or pepstatin. These results indicated that the enzyme was a serine protease.

  从 Cudrania cochinchinensis (Lour.) Kudo et Masam 的果实中纯化出了一种分子质量为 76 kDa 的内肽酶（Cudrania 蛋白酶）。在 30°C 条件下，该酶在 pH 值 6 和 10 之间稳定 60 分钟。该酶的活性受氟磷酸二异丙酯、糜蛋白酶和阿普罗汀的抑制，但不受乙二胺四乙酸乙二酯（EDTA）和胃蛋白酶的抑制。这些结果表明该酶是一种丝氨酸蛋白酶。