N-(叔-丁氧基羰基)-L-异亮氨酸,混合物和二环己基胺(1:1) | 16948-00-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: N-(叔-丁氧基羰基)-L-异亮氨酸,混合物和二环己基胺(1:1)
• 英文名称: Boc-Ile-OH*DCHA
• 英文别名: Boc-Ile*DCHA；dicyclohexylammonium Boc-L-isoleucinate；Einecs 241-017-5；N-cyclohexylcyclohexanamine;(2S,3S)-3-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]pentanoic acid
• CAS: 16948-00-8
• 化学式: C₁₁H₂₁NO₄*C₁₂H₂₃N
• 分子量: 412.613
• InChiKey: NCLUKCZVJYNXBY-WFVMVMIPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.25
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.91
• 拓扑面积：
  87.7
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(叔-丁氧基羰基)-L-异亮氨酸,混合物和二环己基胺(1:1) 在 N-甲基吗啉 、 盐酸 、 氯甲酸乙酯 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 13.67h， 生成 benzyl N2-((benzyloxy)carbonyl)-Nw-nitro-L-arginylglycyl-L-prolyl-L-phenylalanyl-L-prolyl-L-isoleucyl-L-isoleucyl-L-valinate
  参考文献：
  名称：

  Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. X. Synthesis and Bitter Taste of H–Arg–Gly–Pro–Phe–Pro–Ile–Ile–Val–OH Corresponding to C-Terminal Portion of β-Casein

  摘要：

  为了确定 Minamiura 等人从酪蛋白水解物中分离出的苦肽 BPIa（H-Arg-Gly-Pro-Pro-Phe-Ile-Val-OH）结构的有效性，Ribadeau Dumas 等人测定了 β-酪蛋白的 C 端八肽（H-Arg-Gly-Pro-Phe-Pro-Ile-Val-OH）、Ribadeau Dumas 等人确定了 β-酪蛋白的 C 端八肽（H-Arg-Gly-Pro-Phe-Pro-Ile-Ile-Val-OH），并假定其与 BPIa 相对应。然而，这两种合成肽在薄层色谱法上并不匹配。这一结果表明，BPIa 的结构无需转换成 Ribadeau Dumas 公式。八肽具有极苦的味道，阈值为 0.004 mM（1 M=l mol dm-3）。它是最苦的肽。

  DOI：

  10.1246/bcsj.57.819
• 作为产物：
  描述：

  BOC-L-异亮氨酸 、 二环己胺 以 甲醇 为溶剂， 生成 N-(叔-丁氧基羰基)-L-异亮氨酸,混合物和二环己基胺(1:1)
  参考文献：
  名称：

  凝胶雕塑：源自简单有机盐的可模塑，承重和自修复的非聚合物超分子凝胶

  摘要：

  根据超分子合成子原理，可以轻松访问由叔丁氧羰基（Boc）保护的L-氨基酸和两个仲胺（二环己基和二苄基胺）衍生的简单有机盐库，从而生成一系列新的低分子重量胶凝剂（LMWG）。在我们制备的12种盐中，双环己基Boc-甘氨酸盐（GLY.1）的硝基苯凝胶表现出了显着的承重，可塑和自愈特性。GLY.1显示出这些显着的特性，而其二苄基铵对应物（GLY.2）无法显示出这些特性。）用微观和流变学数据进行了解释。八种盐的单晶结构显示出一维氢键网络（HBN）的存在，该网络被认为在凝胶化中很重要。粉末X射线衍射与GLY.1的单晶X射线结构相结合，清楚地确定了GLY.1硝基苯凝胶的干凝胶中存在一维氢键网络。易于获得（形成盐）的小分子所产生的显着特性是由于超分子（非共价）相互作用而产生的，这一事实非常令人着迷，这种易于合成的材料可能在承受应力和其他应用中很有用。

  DOI：

  10.1002/chem.201200986

文献信息

• 6-Nitro-1-β-napthalenesulfonyloxybenzotriazole : A novel coupling reagent for peptide synthesis
  作者：Balekudru Devadas、Bijoy Kundu、Alka Srivastava、Krishna B Mathur

  DOI：10.1016/0040-4039(93)85069-9

  日期：1993.10

  Synthesis of 6-nitro-1-β-napthalenesulfonyloxybenzotriazole (N-NSBt) and its application as a peptide coupling reagent is being reported. It has been found to be suitable for rapid and quantitative synthesis of optically pure peptides in a stepwise manner.

  报道了6-硝基-1-β-萘磺酰氧基苯并三唑（N-NSBt）的合成及其作为肽偶联剂的应用。已经发现它适合以逐步的方式快速和定量地合成光学纯的肽。
• Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. IV. Relationship between Bitterness and Hydrophobic Amino Acids Moiety in the C-Terminal of BPIa (Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val)
  作者：Ken Otagiri、Toshiaki Shigenaga、Hidenori Kanehisa、Hideo Okai

  DOI：10.1246/bcsj.57.90

  日期：1984.1

  In the synthetic studies of bitter peptide BPIa (Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val), we synthesized several BPIa analogs to elucidate the participation of the hydrophobic amino acids moiety in the C-terminal in the bitter taste exhibited by BPIa. The syntheses of the peptides were performed by the usual MA (mixed anhydride) and DCC (dicyclohexylcarbodiimide)–HOBt (1-hydroxybenzotriazole) method, and the bitterness of the peptides was organoleptically determined. The BPIa analogs in which more than two hydrophobic amino acids were located in the C-terminal exhibited a bitter taste as strong as that of BPIa.

  在苦味肽BPIa（Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val）的合成研究中，我们合成了几种BPIa类似物，以阐明C末端的疏水性氨基酸部分在BPIa表现出的苦味中的作用。肽的合成采用了常见的MA（混合酸酐）和DCC（双环己基碳二亚胺）–HOBt（1-羟基苯并三唑）方法，肽的苦味通过感官评估进行确定。含有两个以上疏水性氨基酸位于C末端的BPIa类似物表现出的苦味与BPIa相当。
• Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. VI. Syntheses and Bitter Taste of BPIc (Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn–His) and Its Analogs and Fragments
  作者：Hidenori Kanehisa

  DOI：10.1246/bcsj.57.97

  日期：1984.1

  In order to investigate the relationship between chemical structure and bitter taste, the bitter peptide BPIc (Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn–His) isolated from casein hydrolyzate by Minamiura et al. and its analogs and fragments were synthesized. BPIc, whose threshold value of bitter taste was 0.05 mM, was found to be one of the most bitter compounds, like quinine and phenylthiourea. However, [Gly5,6]- and [Gly9,10]-BPIc, and N-terminal octa- and heptapeptide fragments of BPIc possessed much weaker bitterness than BPIc. The results suggested that 5,6-proline and the basic nature of C-terminal are necessary for the strong bitterness exhibited by BPIc.

  为了研究化学结构与苦味之间的关系，研究人员合成了 Minamiura 等人从酪蛋白水解物中分离出的苦味肽 BPIc（Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Ile-Asn-His）及其类似物和片段。研究发现，BPIc 的苦味阈值为 0.05 mM，与奎宁和苯硫脲一样是最苦的化合物之一。然而，[Gly5,6]- 和 [Gly9,10]-BPIc 以及 BPIc 的 N 端八肽和七肽片段的苦味比 BPIc 弱得多。结果表明，5,6-脯氨酸和 C 端的碱性是 BPIc 表现出强烈苦味的必要条件。
• Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. X. Synthesis and Bitter Taste of H–Arg–Gly–Pro–Phe–Pro–Ile–Ile–Val–OH Corresponding to C-Terminal Portion of β-Casein
  作者：Hidenori Kanehisa、Ichizo Miyake、Hideo Okai、Haruhiko Aoyagi、Nobuo Izumiya

  DOI：10.1246/bcsj.57.819

  日期：1984.3

  In order to ascertain the validity of the structure of bitter peptide BPIa (H–Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val–OH) isolated from casein hydrolyzate by Minamiura et al., the C-terminal octapeptide of β-casein (H–Arg–Gly–Pro–Phe–Pro–Ile–Ile–Val–OH) determined by Ribadeau Dumas et al., which is assumed to correspond to BPIa, was synthesized and compared with the synthetic BPIa which was confirmed to be identical with the natural one. The two synthesized peptides, however, did not match on thin-layer chromatography. The result indicates that the structure of BPIa need not be converted to Ribadeau Dumas’ formula. The octapeptide possessed an extremely bitter taste, with a threshold value of 0.004 mM (1 M=l mol dm−3). It is the most bitter peptide.

  为了确定 Minamiura 等人从酪蛋白水解物中分离出的苦肽 BPIa（H-Arg-Gly-Pro-Pro-Phe-Ile-Val-OH）结构的有效性，Ribadeau Dumas 等人测定了 β-酪蛋白的 C 端八肽（H-Arg-Gly-Pro-Phe-Pro-Ile-Val-OH）、Ribadeau Dumas 等人确定了 β-酪蛋白的 C 端八肽（H-Arg-Gly-Pro-Phe-Pro-Ile-Ile-Val-OH），并假定其与 BPIa 相对应。然而，这两种合成肽在薄层色谱法上并不匹配。这一结果表明，BPIa 的结构无需转换成 Ribadeau Dumas 公式。八肽具有极苦的味道，阈值为 0.004 mM（1 M=l mol dm-3）。它是最苦的肽。
• Gel Sculpture: Moldable, Load-Bearing and Self-Healing Non-Polymeric Supramolecular Gel Derived from a Simple Organic Salt
  作者：Pathik Sahoo、Ravish Sankolli、Hee-Young Lee、Srinivasa R. Raghavan、Parthasarathi Dastidar

  DOI：10.1002/chem.201200986

  日期：2012.6.25

  An easy access to a library of simple organic salts derived from tert‐butoxycarbonyl (Boc)‐protected L‐amino acids and two secondary amines (dicyclohexyl‐ and dibenzyl amine) are synthesized following a supramolecular synthon rationale to generate a new series of low molecular weight gelators (LMWGs). Out of the 12 salts that we prepared, the nitrobenzene gel of dicyclohexylammonium Boc‐glycinate (GLY

  根据超分子合成子原理，可以轻松访问由叔丁氧羰基（Boc）保护的L-氨基酸和两个仲胺（二环己基和二苄基胺）衍生的简单有机盐库，从而生成一系列新的低分子重量胶凝剂（LMWG）。在我们制备的12种盐中，双环己基Boc-甘氨酸盐（GLY.1）的硝基苯凝胶表现出了显着的承重，可塑和自愈特性。GLY.1显示出这些显着的特性，而其二苄基铵对应物（GLY.2）无法显示出这些特性。）用微观和流变学数据进行了解释。八种盐的单晶结构显示出一维氢键网络（HBN）的存在，该网络被认为在凝胶化中很重要。粉末X射线衍射与GLY.1的单晶X射线结构相结合，清楚地确定了GLY.1硝基苯凝胶的干凝胶中存在一维氢键网络。易于获得（形成盐）的小分子所产生的显着特性是由于超分子（非共价）相互作用而产生的，这一事实非常令人着迷，这种易于合成的材料可能在承受应力和其他应用中很有用。