D-altronate | 608-59-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羟基酸及其衍生物
• 英文名称: D-altronate
• 英文别名: (2S,3R,4R,5R)-2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanoate
• CAS: 608-59-3；2002-49-5；16753-52-9；19993-14-7；106279-43-0；150434-44-9
• 化学式: C₆H₁₁O₇
• 分子量: 195.149
• InChiKey: RGHNJXZEOKUKBD-AIHAYLRMSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.7
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  141
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  D-altronate 生成 (4S,5R)-D-2-keto-3-deoxy-gluconate 、 水
  参考文献：
  名称：

  The role of iron in the activation of mannoni and altronic acid hydratases, two Fe-requiring hydro-lyases

  摘要：

  d-阿隆酸水解酶和d-甘露糖酸水解酶属于一类需要Fe²⁺的酶类，但铁在这些酶中的具体功能尚不清楚。本文描述了从大肠杆菌中方便制备这两种水解酶的方法，并介绍了与金属激活相关研究的结果。 这些酶在缺乏二价金属和还原剂（如二硫苏糖醇）的情况下是无活性的。低浓度的Fe²⁺能够高效激活这些酶，但在浓度超过2 mM时会抑制其活性。此外，Mn²⁺也能够激活醛糖酸水解酶，并似乎是酶活性中心的组成部分。两种离子共存时表现出显著的协同激活作用，这表明酶可能具有两个离子结合位点。 激活后，两种醛糖酸水解酶各结合一个铁原子，并且不含有Fe-S核心，这与已知的其他Fe-水解酶（如aconitase或马来酸水解酶）不同。结合的铁离子结合较为松散（甘露糖酸水解酶和阿隆酸水解酶的K_d分别为约4.5 mM和20 mM），并且能够被乙二胺四乙酸（EDTA）轻松去除。这些酶不需要硫化物离子，并且对硫醇试剂不敏感。 当使用铁螯合剂时，这些酶表现出一级抑制作用，通过加入过量的金属离子可以解除这种抑制。在氧化还原或金属激活过程中，未观察到吸收光谱的变化。 在无氧条件下，活化酶未表现出电子顺磁（EPR）光谱。但在氧气存在时，Fe²⁺激活的样本在g=1.98处出现强EPR信号，而当酶与底物反应时，信号移动到g=4.15和g=9.07处的物种，其EPR参数与氧化的rubredoxin非常相似。

  DOI：

  10.1111/j.1432-1033.1987.tb13559.x
• 作为产物：
  描述：

  D-核糖 、 氰化钾 在 水 作用下， 生成 D-altronate 、 D-allonate
  参考文献：
  名称：

  Cyanohydrin synthesis: studies with carbon-13-labeled cyanide

  摘要：

  DOI：

  10.1021/jo01304a038

文献信息

• Construction of hybrid plasmids containing the Escherichia coli uxaB gene: analysis of its regulation and direction of transcription
  作者：C Blanco、M Mata-Gilsinger、P Ritzenthaler

  DOI：10.1128/jb.153.2.747-755.1983

  日期：1983.2

  The uxaB gene of Escherichia coli, encoding for altronate oxidoreductase involved in the hexuronate degradative pathway, was isolated on a ColE1-uxaB hybrid plasmid from the Clarke and Carbon bank. The restriction map of this plasmid was established. The uxaB gene was mapped on a 1.5-megadalton HindIII-KpnI DNA fragment. Use of an in vitro gene fusion between uxaB and lacZ genes led to the determination that uxaB is transcribed from the KpnI towards the HindIII restriction sites. Gene amplification in cells containing various uxaB hybrid plasmids allowed us to show a gradation in the level of repression of exu operator sites by the exuR regulatory gene product.

  大肠杆菌uxaB基因编码的altronate氧化还原酶参与了六糖酸降解途径，该基因从Clarke和Carbon库的ColE1-uxaB杂交质粒中分离出来。建立了该质粒的限制图谱。uxaB基因位于1.5兆碱基对的HindIII-KpnI DNA片段上。uxaB与lacZ基因的体外基因融合实验表明，uxaB从KpnI向HindIII限制位点转录。在含有不同uxaB杂交质粒的细胞中进行基因扩增，我们可以展示exuR调节基因产物对exu操作员位点的抑制水平的渐进变化。
• HICKMAN J.; ASHWELL G., J Biol Chem, 1960, 0021-9258, 1566-70
  作者：HICKMAN J.、ASHWELL G.

  DOI：——

  日期：——
• SMILEY J.D.; ASHWELL G., J Biol Chem, 1960, 0021-9258, 1571-5
  作者：SMILEY J.D.、ASHWELL G.

  DOI：——

  日期：——
• Cyanohydrin synthesis: studies with carbon-13-labeled cyanide
  作者：Anthony S. Serianni、Hernan A. Nunez、Robert Barker

  DOI：10.1021/jo01304a038

  日期：1980.8
• The role of iron in the activation of mannoni and altronic acid hydratases, two Fe-requiring hydro-lyases
  作者：Jean-Luc DREYER

  DOI：10.1111/j.1432-1033.1987.tb13559.x

  日期：1987.8

  d‐Altronate hydratase and d‐mannonate hydratase belong to a class of Fe2+‐requiring enzymes, but the function of iron in these enzymes is largely unknown. Methods are described for the convenient preparation of both these hydratases from Escherichia coli and studies related to metal activation are presented. The enzymes are inactive in the absence of a bivalent metal and a reducing agent such as dithiothreitol. Fe2+ at low concentrations activates the enzymes efficiently, but inhibits them over 2 mM. Furthermore Mn2+ is also capable of activating aldonic acid hydratases and appears to be a constituent of the enzyme active center. A marked synergistic activation is observed in the presence of both ions, raising the possibility that the enzyme has two binding sites for ions. Upon activation, the two aldonic acid hydratases incorporate a single Fe atom and contain no Fe‐S core, in contrast to other characterized Fe‐hydratases, such as aconitase or maleic acid hydratase. The incorporated iron is losely bound (with Kd about 4.5 mM and 20 mM for mannonate and altronate hydratase, respectively) and can be readily removed with EDTA. The enzymes exhibit no requirement for sulphide ions and are insensitive to thiol reagents. A first‐order inhibition is observed with iron chelators and can be removed by competition with excess metal ions. No change in the absorption spectra is observed upon oxidation‐reduction or activation with metals. The activated enzymes exhibit no electron paramagnetic (EPR) spectrum under anaerobic conditions; in the presence of oxygen, an intense EPR spectrum develops in Fe2+‐activated samples with signal at g= 1.98, which upon reaction of the enzyme with the substrate moves into a species with signals at g= 4.15 and g= 9.07, with EPR parameters very similar to those of oxidized rubredoxins.

  d-阿隆酸水解酶和d-甘露糖酸水解酶属于一类需要Fe²⁺的酶类，但铁在这些酶中的具体功能尚不清楚。本文描述了从大肠杆菌中方便制备这两种水解酶的方法，并介绍了与金属激活相关研究的结果。 这些酶在缺乏二价金属和还原剂（如二硫苏糖醇）的情况下是无活性的。低浓度的Fe²⁺能够高效激活这些酶，但在浓度超过2 mM时会抑制其活性。此外，Mn²⁺也能够激活醛糖酸水解酶，并似乎是酶活性中心的组成部分。两种离子共存时表现出显著的协同激活作用，这表明酶可能具有两个离子结合位点。 激活后，两种醛糖酸水解酶各结合一个铁原子，并且不含有Fe-S核心，这与已知的其他Fe-水解酶（如aconitase或马来酸水解酶）不同。结合的铁离子结合较为松散（甘露糖酸水解酶和阿隆酸水解酶的K_d分别为约4.5 mM和20 mM），并且能够被乙二胺四乙酸（EDTA）轻松去除。这些酶不需要硫化物离子，并且对硫醇试剂不敏感。 当使用铁螯合剂时，这些酶表现出一级抑制作用，通过加入过量的金属离子可以解除这种抑制。在氧化还原或金属激活过程中，未观察到吸收光谱的变化。 在无氧条件下，活化酶未表现出电子顺磁（EPR）光谱。但在氧气存在时，Fe²⁺激活的样本在g=1.98处出现强EPR信号，而当酶与底物反应时，信号移动到g=4.15和g=9.07处的物种，其EPR参数与氧化的rubredoxin非常相似。