(2R,3S)-3-{[(9-H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2,4-dimethylpentanoic acid | 266318-78-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: (2R,3S)-3-{[(9-H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2,4-dimethylpentanoic acid
• 英文别名: (2R,3S)-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2,4-dimethylpentanoic acid；Fmoc-(2R,3S)-β^2,3-HVal(α-Me)-OH
• CAS: 266318-78-9
• 化学式: C₂₂H₂₅NO₄
• 分子量: 367.445
• InChiKey: BSVBACHZJZUSPH-VLIAUNLRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.27
• 重原子数：
  27.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  75.63
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  NΒ-芴甲氧羰基-NΩ-叔丁氧羰基-L-Β-高赖氨酸 、 (2R,3S)-3-{[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2-methylbutanoic acid 、 (2R,3S)-3-{[(9-H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2,4-dimethylpentanoic acid 、 (2R,3S)-3-{[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2,5-dimethylhexanoic acid 以90%的产率得到H-(2R,3S)-β^2,3-HAla(α-Me)-(2R,3S)-β²-HVal(α-Me)-(S)-β^2,3-HVal-(S)-β³-HLys-(2R,3S)-β^2,3-HAla-(2R,3S)-β^2,3-HLeu(α-Me)-OH*TFA
  参考文献：
  名称：

  Structure and Conformation ofβ-Oligopeptide Derivatives with Simple Proteinogenic Side Chains: Circular Dichroism and Molecular Dynamics Investigations

  摘要：

  DOI：

  10.1002/(sici)1522-2675(20000119)83:1<34::aid-hlca34>3.0.co;2-b
• 作为产物：
  描述：

  methyl (2R,3S)-3-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-2,4-dimethylpentanoate 在 palladium on activated charcoal tetrabutoxytitanium 、 4 A molecular sieve 、 氢气 、 sodium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 、 丙酮 为溶剂， 反应 61.5h， 生成 (2R,3S)-3-{[(9-H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2,4-dimethylpentanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Structure and Conformation ofβ-Oligopeptide Derivatives with Simple Proteinogenic Side Chains: Circular Dichroism and Molecular Dynamics Investigations

  摘要：

  DOI：

  10.1002/(sici)1522-2675(20000119)83:1<34::aid-hlca34>3.0.co;2-b

文献信息

• NMR-Solution Structures of Fluoro-Substitutedβ-Peptides: A314-Helix and a Hairpin Turn. The First Case of a 90° OCCF Dihedral Angle in anα-Fluoro-Amide Group
  作者：Raveendra I. Mathad、Bernhard Jaun、Oliver Flögel、James Gardiner、Markus Löweneck、Jeroen D. C. Codée、Peter H. Seeberger、Dieter Seebach、Michael K. Edmonds、Florian H. M. Graichen、Andrew D. Abell

  DOI：10.1002/hlca.200790235

  日期：2007.12

  314-helical structure by enforcing the FCCO ap-conformation, we could now demonstrate that the same procedure leads to a structure with the unfavorable ca. 90° FCCO dihedral angle, enforced by the 314-helical folding in a β-tridecapeptide (cf.1; Fig. 4). This is interpreted as a consequence of cooperative folding in the longer β-peptide. A F-substituent placed in the turn section of a β-peptidic hairpin turn

  为了进一步研究的偏好antiperiplanar（AP）构象α氟酰胺基，二β -肽，1和2，含有（2-F） - β 3哈拉和（2-F） - β 2已合成了hPhe残基。确定了它们在CD 3 OH中的NMR溶液结构，并与非F取代的类似物3和4a进行了比较。虽然我们在之前的调查发现（阖闾化学学报2005，88，266），该一个立体有择引入F-取代基在一个的中心位置β -庚肽能够“破”的3 14通过强制执行FCCO螺旋结构AP -conformation，我们现在可以证明，相同的过程导致具有不利ca的结构。90°FCCO二面角，强迫由3 14在螺旋折叠β -十三碳肽（参见1 ;图4）。这被解释为在较长的β-肽中协同折叠的结果。F取代基放置在β -peptidic发夹转角被证明是在AP -arrangement相对于相邻的CO键（参见2 ;图7）。分析非-F-取代β -tetrapeptides（与两个中央的螺旋防止配置β