tris(2-nitrobenzyl)phosphite | 197902-46-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: tris(2-nitrobenzyl)phosphite
• CAS: 197902-46-8
• 化学式: C₂₁H₁₈N₃O₉P
• 分子量: 487.362
• InChiKey: ZANDYHXQYBUSJF-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.59
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  12.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.14
• 拓扑面积：
  157.11
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tris(2-nitrobenzyl)phosphite 在 盐酸 、 双(三甲基硅烷基)氨基钾 、 sodium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 5.83h， 生成 3-{4-[Bis-(2-nitro-benzyloxy)-phosphorylmethyl]-phenyl}-2-(3,4-dimethoxy-2-nitro-benzyloxycarbonylamino)-propionic acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  结构修饰的萤火虫荧光素酶。286 位氨基酸取代的影响

  摘要：

  萤火虫萤光素酶 (Luciola mingrelica) 的 286 位 Ser 被一系列天然和非天然氨基酸取代。研究了这些取代对荧光素酶特性的影响，例如热稳定性、pH 依赖性和发光颜色。出于这些目的，Ser286 密码子 (AGT) 被荧光素酶基因内的琥珀终止密码子 (TAG) 取代，并转化到大肠杆菌菌株中，产生特定的琥珀抑制 tRNA，以在该位置表达具有不同取代的荧光素酶。在该位置掺入 Leu、Lys、Tyr 或 Gln 降低了突变荧光素酶的热稳定性。发射光的颜色在从黄绿色 (λmax 582 nm) 替换为具有 Ser286 的野生型酶后发生变化，例如，具有 Leu286 的荧光素酶的红色 (λmax 622 nm)。为了进一步评估286位氨基酸位置与发射光波长之间的结构关系，我们采用了体外...

  DOI：

  10.1021/ja971927a
• 作为产物：
  描述：

  邻硝基苯甲醇 在 三(二甲胺基)膦 作用下， 以 neat (no solvent) 为溶剂， 以30%的产率得到tris(2-nitrobenzyl)phosphite
  参考文献：
  名称：

  潜在光诱导烯烃复分解的潜在钌亚苄基亚磷酸酯配合物

  摘要：

  本文中，我们报道了两个钌亚苄基配合物与亚磷酸苄酯配体的烯烃复分解反应。与以前报道的亚磷酸亚苄基络合物不同，亚磷酸苄基络合物采用顺-二氯构型，使其在环境温度下具有潜伏性。用可见光（420 nm和蓝色LED）照射会促使配合物活化，并引起烯烃复分解反应的催化。发现其中一种复合物顺式Ru-1特别适用于具有出色空间分辨率的多层聚二环戊二烯结构的3D打印。此外，复杂的顺式Ru-2 根据2-硝基苄基化学，使用彩色正交“杀灭开关”设计了X-射线，可在暴露于UV-C光线时破坏催化剂。

  DOI：

  10.1021/acscatal.9b05079

文献信息

• A photocaged inhibitor of acid sphingomyelinase
  作者：Kevin Prause、Gita Naseri、Fabian Schumacher、Christian Kappe、Burkhard Kleuser、Christoph Arenz

  DOI：10.1039/d0cc06661c

  日期：——

  target and involved in rapid lipid signalling events. However, there are no tools available to adequately study such processes. Based on a non cell-permeable PtdIns(3,5)P2 inhibitor of ASM, we developed a compound with o-nitrobenzyl photocages and butyryl esters to transiently mask hydroxyl groups. This resulted in a potent light-inducible photocaged ASM inhibitor (PCAI). The first example of a time-resolved

  酸性鞘磷脂酶（ASM）是潜在的药物靶标，参与快速的脂质信号传递事件。但是，没有可用的工具来充分研究此类过程。基于ASM的非细胞渗透性PtdIns（3,5）P 2抑制剂，我们开发了一种具有邻硝基苄基光笼和丁酸酯的化合物，可瞬时掩盖羟基。这导致了强效的光诱导光笼ASM抑制剂（PCAI）。在完整的活细胞中显示了时间分辨抑制ASM的第一个例子。
• Site-Specifically Phosphorylated Lysine Peptides
  作者：Jordi Bertran-Vicente、Remigiusz A. Serwa、Michael Schümann、Peter Schmieder、Eberhard Krause、Christian P. R. Hackenberger

  DOI：10.1021/ja507886s

  日期：2014.10.1

  Protein phosphorylation controls major processes in cells. Although phosphorylation of serine, threonine, and tyrosine and also recently histidine and arginine are well-established, the extent and biological significance of lysine phosphorylation has remained elusive. Research in this area has been particularly limited by the inaccessibility of peptides and proteins that are phosphorylated at specific lysine residues, which are incompatible with solid-phase peptide synthesis (SPPS) due to the intrinsic acid lability of the P(=O)-N phosphoramidate bond. To address this issue, we have developed a new synthetic route for the synthesis of site-specifically phospholysine (pLys)-containing peptides by employing the chemoselectivity of the Staudinger-phosphite reaction. Our synthetic approach relies on the SPPS of unprotected epsilon-azido lysine-containing peptides and their subsequent reaction to phosphoramidates with phosphite esters before they are converted into the natural modification via UV irradiation or basic deprotection. With these peptides in hand, we demonstrate that electron-transfer dissociation tandem mass spectrometry can be used for unambiguous assignment of phosphorylated-lysine residues within histone peptides and that these peptides can be detected in cell lysates using a bottom-up proteomic approach. This new tagging method is expected to be an essential tool for evaluating the biological relevance of lysine phosphorylation.