Boc-(S)-β³-HAla-(S)-β³-HLeu-OMe | 181075-67-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-(S)-β³-HAla-(S)-β³-HLeu-OMe
• 英文别名: Boc-βhAla-βhLeu-OMe
• CAS: 181075-67-2
• 化学式: C₁₇H₃₂N₂O₅
• 分子量: 344.451
• InChiKey: JCGNDYVUJJLRJZ-STQMWFEESA-N

物化性质

• 沸点：
  501.0±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.037±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.38
• 重原子数：
  24.0
• 可旋转键数：
  8.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.82
• 拓扑面积：
  93.73
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-(S)-β³-HAla-(S)-β³-HLeu-OMe 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 19.0h， 生成 H-(R)-β³-HVal-(S)-β³-HAla-(S)-β³-HLeu-OMe*TFA
  参考文献：
  名称：

  β肽：通过Arndt-Eistert同源与相应的肽偶联进行合成。通过NMR和CD光谱法以及通过X射线晶体学测定结构。β-六肽在溶液中的螺旋二级结构及其对胃蛋白酶的稳定性

  摘要：

  通过常规肽合成，包括片段偶联，由组分L-β-氨基酸制备β-六肽（H-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）2 -OH（2）。还制备了环-β-三-和环-β-六肽。β-氨基酸是通过Arndt-Eistert同源从α-氨基酸获得的。导致β肽的所有反应均平稳且高产率地进行。β肽的特征在于其CD和NMR光谱（COSY，ROESY，TOCSY和NOE限制建模），以及X射线晶体结构分析。β-Sheet型结构（固态）和紧凑的左手或（M）3 1发现了5Å螺距的螺旋（在溶液中）。与α-肽的类似二级结构的比较显示出基本的差异，在这一点上最令人惊讶的是β-肽螺旋的更大的稳定性。β-肽与β-羟基链烷酸的低聚物之间存在结构关系，两类化合物之间的差异证明了氢键的作用。β-六肽2在37° C的H 2 O中在pH 2的胃蛋白酶中稳定裂解至少60小时，而相应的α-肽H-（Val-Ala-Leu）2 -OH在这些条件下瞬间裂解。情况。讨论了所描述结果的含义。

  DOI：

  10.1002/hlca.19960790402
• 作为产物：
  描述：

  (1Z)-1-偶氮基-5-甲基-3-({[(2-甲基-2-丙基)氧基]羰基}氨基)-1-己烯-2-醇 在 silver benzoate 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 三乙胺 为溶剂， 反应 20.5h， 生成 Boc-(S)-β³-HAla-(S)-β³-HLeu-OMe
  参考文献：
  名称：

  β肽：通过Arndt-Eistert同源与相应的肽偶联进行合成。通过NMR和CD光谱法以及通过X射线晶体学测定结构。β-六肽在溶液中的螺旋二级结构及其对胃蛋白酶的稳定性

  摘要：

  通过常规肽合成，包括片段偶联，由组分L-β-氨基酸制备β-六肽（H-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）2 -OH（2）。还制备了环-β-三-和环-β-六肽。β-氨基酸是通过Arndt-Eistert同源从α-氨基酸获得的。导致β肽的所有反应均平稳且高产率地进行。β肽的特征在于其CD和NMR光谱（COSY，ROESY，TOCSY和NOE限制建模），以及X射线晶体结构分析。β-Sheet型结构（固态）和紧凑的左手或（M）3 1发现了5Å螺距的螺旋（在溶液中）。与α-肽的类似二级结构的比较显示出基本的差异，在这一点上最令人惊讶的是β-肽螺旋的更大的稳定性。β-肽与β-羟基链烷酸的低聚物之间存在结构关系，两类化合物之间的差异证明了氢键的作用。β-六肽2在37° C的H 2 O中在pH 2的胃蛋白酶中稳定裂解至少60小时，而相应的α-肽H-（Val-Ala-Leu）2 -OH在这些条件下瞬间裂解。情况。讨论了所描述结果的含义。

  DOI：

  10.1002/hlca.19960790402

文献信息

• Probing the Helical Secondary Structure of Short-Chain ?-Peptides
  作者：Dieter Seebach、Paola E. Ciceri、Mark Overhand、Bernhard Jaun、Dario Rigo、Lukas Oberer、Ulrich Hommel、Ren� Amstutz、Hans Widmer

  DOI：10.1002/hlca.19960790802

  日期：1996.12.11

  u-(S,S)-β-HAla(αMe)-β-HVal-β-HAla- β-HLeu-OH (22), with a central (2S,3S)-3-amino-2-methylbutanoic-acid residue, confirm the helical structure of such β-peptides (previously discovered in pyridine solution) (Fig.3 and Tables 1–5). The CD spectra of helical β-peptides, the residues of which were prepared by (retentive) Arndt-Eistert homologation of the (S)- or L-α-amino acids, show a trough at 215 nm

  可以通过检查模型（图1和2）来定义3个1肽螺旋的稳定性的结构先决条件：3-氨基酸残基的2位和3位侧向非H取代基允许使用螺旋形的，螺旋形的则是禁止的。为了检验这一预测，我们合成了一系列七肽衍生物Boc-（β-HVal-β-HAla-β-HLeu-Xaa-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）-OMe 13-22（ Xaa =α-或β-氨基酸残基）和带有中央（S）-3-羟基丁酸残基的X-二肽25（Xaa = –OCH（Me）CH 2 C（O）–）（方案1 3）。β-六肽H（-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）2 -OH（1）和甲醇的β-六肽甲醇溶液的详细NMR分析（DQF-COSY，HSQC，HMBC，ROESY和TOCSY实验）β-七肽H-β-HVal-β-HAla-β-HLeu-（S，S）-β-HAla（αMe）-β-HVal-β-HAla-β-HLeu-OH（22） （2 S，3
• Synthesis, Characterization, and Folding Behavior of β-Amino Acid Derived Polyisocyanides
  作者：Sander J. Wezenberg、Gerald A. Metselaar、Alan E. Rowan、Jeroen J. L. M. Cornelissen、Dieter Seebach、Roeland J. M. Nolte

  DOI：10.1002/chem.200501042

  日期：2006.3.20

  Helical polymers of isocyanopeptides derived from beta-amino acids have been synthesized and their architectures have been studied in detail. Similar to their alpha-amino acid analogues, the helical conformation in these macromolecules is stabilized by internal hydrogen-bonding arrays along the polymeric backbone. Unexpectedly, the flexibility of the beta-peptide side arms results in a rearrangement

  已经合成了衍生自β-氨基酸的异氰肽的螺旋聚合物，并对其结构进行了详细的研究。与它们的α-氨基酸类似物相似，这些大分子中的螺旋构象通过沿着聚合物主链的内部氢键阵列得以稳定。出乎意料的是，正如IR和依赖温度的圆二色性研究得出的结论，β肽侧臂的柔韧性导致了初始大分子结构的重排，从而导致了更稳定的螺旋结构，具有更清晰的氢键结合模式。基于这些结果，我们提出了β-氨基酸衍生的聚异氰基多肽的动态螺旋模型。
• Structure and Conformation ofβ-Oligopeptide Derivatives with Simple Proteinogenic Side Chains: Circular Dichroism and Molecular Dynamics Investigations
  作者：Dieter Seebach、Jürg V. Schreiber、Stefan Abele、Xavier Daura、Wilfred F. van Gunsteren

  DOI：10.1002/(sici)1522-2675(20000119)83:1<34::aid-hlca34>3.0.co;2-b

  日期：2000.1.19
• β-Thiopeptides: Synthesis, NMR Solution Structure, CD Spectra, and Photochemistry
  作者：Thierry Sifferlen、Magnus Rueping、Karl Gademann、Bernhard Jaun、Dieter Seebach

  DOI：10.1002/(sici)1522-2675(19991215)82:12<2067::aid-hlca2067>3.0.co;2-5

  日期：1999.12.15

  To test the effect of NH-C=S groups (Scheme 1) on the stability of beta-peptide secondary structures, we have synthesized three beta-thiohexapeptide analogues of H-(beta-HVal-beta-HAla-beta-HLeu)(2)-OH (1) with one, two, and three C=S groups in the N-terminal positions (cf. 2-4 and model in Fig. 1). The first C=S group was introduced selectively by treatment with Lawesson reagent of Boc-beta-dipeptide esters (6 and 8). A series of fragment-coupling steps(with reagents as for the corresponding sulfur-free building blocks) and another thionation reaction led to the title compounds with a C=S group in residues 1, 1, and 3, as well as 1, 2, and 3 of the beta-hexapeptide (Schemes 2 and 3). The sulfur derivatives, especially those with three C=S groups, were much more soluble in organic media than the sulfur-free analogues (> 1000-fold in CHCl3; Table 1). The UV and CD spectra (in CHCl3, MeOH, and H2O) of the new compounds were recorded and compared with those of the parent beta-hexapeptide 1 (Figs. 2-4); they indicate the presence of more than one secondary structure under the various conditions. Most striking is a pronounced exciton splitting (Delta lambda ca. 20 nm, amplitude up to +121000) of the pi pi*(C=S) band near 270 nm with the beta-trithiohexapeptide (with and without terminal protecting groups),and strong, so-called 'primary solvent effects', in the CD spectra. The CD spectrum of the beta-dithiohexapeptide 3 undergoes drastic changes upon irradiation with 266-nm laser light of a MeOH solution (Fig. 5). The NMR structure in CD3OH of the unprotected beta-trithiohexapeptide 4 was determined to be an (M)-3(14)-helix (Fig. 7), very similar to that of the non-thionated analogue (cf. 1). NMR and mass spectra of the beta-hexapeptides with C=S and with C=O groups are compared (Figs. 6 and 8).