di-tert-butyl 4-(2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)acetamido)-4-(3-(tert-butoxy)-3-oxopropyl)heptanedioate | 1246614-02-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: di-tert-butyl 4-(2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)acetamido)-4-(3-(tert-butoxy)-3-oxopropyl)heptanedioate
• CAS: 1246614-02-7
• 化学式: C₃₉H₅₄N₂O₉
• 分子量: 694.866
• InChiKey: JCDDESKLDYRLHW-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.75
• 重原子数：
  50.0
• 可旋转键数：
  14.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.56
• 拓扑面积：
  146.33
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  di-tert-butyl 4-(2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)acetamido)-4-(3-(tert-butoxy)-3-oxopropyl)heptanedioate 在 甲酸 作用下， 反应 8.0h， 以93%的产率得到4-(2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)acetamido)-4-(2-carboxyethyl)heptanedioic acid
  参考文献：
  名称：

  使用多价蛋白质功能化树枝状聚合物的胶原蛋白靶向

  摘要：

  胶原蛋白是多种常见疾病过程中组织重塑的有吸引力的标志物。在这里，我们报告了通过胶原结合蛋白CNA35与半胱氨酸官能化的树状二价（AB 2）和四价（AB 4）的天然化学连接，将蛋白质树状聚合物作为多价胶原靶向配体进行制备）楔子。研究了这些多价蛋白质构建体在胶原蛋白固定的芯片表面以及大鼠肠组织中的天然胶原蛋白上的结合。为了了解目标密度的重要性，我们还通过将合成胶原三螺旋肽以各种密度固定在芯片表面上来创建了模仿胶原的表面。多价展示弱结合变体（CNA35-Y175K）导致胶原蛋白亲和力大幅增加，有效地恢复了AB 4系统的胶原蛋白成像能力。另外，发现这些多价CNA35树枝状大分子从胶原表面的解离被大大减弱。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2010.07.058
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-甘氨酸 、 4-[2-(叔丁氧羰基)乙基]-4-氨基戊烷二甲酸二叔丁酯 在 N,N-二异丙基乙胺 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以72%的产率得到di-tert-butyl 4-(2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)acetamido)-4-(3-(tert-butoxy)-3-oxopropyl)heptanedioate
  参考文献：
  名称：

  使用多价蛋白质功能化树枝状聚合物的胶原蛋白靶向

  摘要：

  胶原蛋白是多种常见疾病过程中组织重塑的有吸引力的标志物。在这里，我们报告了通过胶原结合蛋白CNA35与半胱氨酸官能化的树状二价（AB 2）和四价（AB 4）的天然化学连接，将蛋白质树状聚合物作为多价胶原靶向配体进行制备）楔子。研究了这些多价蛋白质构建体在胶原蛋白固定的芯片表面以及大鼠肠组织中的天然胶原蛋白上的结合。为了了解目标密度的重要性，我们还通过将合成胶原三螺旋肽以各种密度固定在芯片表面上来创建了模仿胶原的表面。多价展示弱结合变体（CNA35-Y175K）导致胶原蛋白亲和力大幅增加，有效地恢复了AB 4系统的胶原蛋白成像能力。另外，发现这些多价CNA35树枝状大分子从胶原表面的解离被大大减弱。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2010.07.058

文献信息

• Oxo-ester mediated native chemical ligation on microarrays: an efficient and chemoselective coupling methodology
  作者：Martin J. Weissenborn、Roberto Castangia、Johannes W. Wehner、Robert Šardzík、Thisbe K. Lindhorst、Sabine L. Flitsch

  DOI：10.1039/c2cc30844d

  日期：——

  We report a highly efficient and selective method for the coupling of peptides and glycoconjugates bearing N-terminal cysteines to activated surfaces. This chemoselective method generates stable amide linkages without using any thiol additives.

  我们报告了一种将带有 N 端半胱氨酸的肽和糖结合体偶联到活化表面的高效、选择性方法。这种化学选择性方法无需使用任何硫醇添加剂即可生成稳定的酰胺连接。