Z-Ala-Met-NH2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-Ala-Met-NH2
• 英文别名: Z-(S)-Ala-(S)-Met-NH2；Cbz-L-Ala-L-Met-NH2；Cbz-Ala-Met-NH2；Carbobenzyloxy-L-alanyl-L-methioninamide；benzyl N-[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-4-methylsulfanyl-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• 化学式: C₁₆H₂₃N₃O₄S
• 分子量: 353.442
• InChiKey: BHPTZUNULWSAIE-AAEUAGOBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.2
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.44
• 拓扑面积：
  136
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  苄氧羰基-L-丙氨酸 在 N-乙基马来酰亚胺 、 α-chymotrypsin 、 氯甲酸异丁酯 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 Z-Ala-Met-NH2
  参考文献：
  名称：

  原位生成的肽酯片段促进反向蛋白水解

  摘要：

  在这篇文章中，我们描述了使用甲基硫酯作为通用前体原位制备蛋白酶特异性反应物的一般合成概念。前体酯很容易通过标准合成程序获得，并可直接用作蛋白酶介导的肽偶联反应的反应物。或者，它们可以作为原位制备各种底物模拟物的初始构建块。后者的合成是通过母体硫酯 (Y-(Xaa)(n)-SMe-->Y-(Xaa)(n)-SR; R: CH(2) CH(2)COOH、CH(2)C(6)H(5)、C(6)H(4)NHC(:NH)NH(2))，它们以顺序方式和平行于随后的酶促反应。所得底物模拟物充当有效的酰基供体组分，并显示出底物模拟的典型行为，能够与最初非特异性的酰基部分发生不可逆反应。在整个合成过程中既不需要底物模拟中间体的后处理，也不需要改变反应条件。使用胰蛋白酶、α-胰凝乳蛋白酶和 V8 蛋白酶作为生物催化剂的模型肽合成证明了该方法的功能，并说明了其对蛋白酶介导反应的合成价值以及该方法与最先进的固相肽的

  DOI：

  10.1021/ja0344213

文献信息

• Superiority of the carbamoylmethyl ester as an acyl donor for the kinetically controlled amide-bond formation mediated by α-chymotrypsinElectronic supplementary information (ESI) available: elemental analyses and HPLC separation data. See http://www.rsc.org/suppdata/p1/b1/b108735p/
  作者：Toshifumi Miyazawa、Eiichi Ensatsu、Nobuhiro Yabuuchi、Ryoji Yanagihara、Takashi Yamada

  DOI：10.1039/b108735p

  日期：2002.1.23

  The superiority of the carbamoylmethyl ester as an acyl donor for the α-chymotrypsin-catalysed kinetically controlled peptide-bond formation is demonstrated in the couplings of an inherently poor amino acid substrate, Ala, with various amino acid residues as amino components and in the couplings of non-protein amino acids such as halogenophenylalanines as carboxylic components. Furthermore, this approach is applied to the amide-bond formation between an amino acid residue and a chiral amine, which is highly diastereoselective.

  研究表明，羰甲基氨基甲酸酯作为酰基供体在α-糜蛋白酶催化的动力学控制的肽键形成反应中具有优越性，这体现在天然不良氨基酸底物Ala与各种氨基酸残基作为氨基组分的偶联反应中，以及与非蛋白氨基酸如卤代苯丙氨酸作为羧基组分的偶联反应中。此外，这种方法还应用于氨基酸残基与手性胺之间的酰胺键形成反应，具有高度立体选择性。
• Enzymatic C-terminal amidation of amino acids and peptides
  作者：Timo Nuijens、Elena Piva、John A.W. Kruijtzer、Dirk T.S. Rijkers、Rob M.J. Liskamp、Peter J.L.M. Quaedflieg

  DOI：10.1016/j.tetlet.2012.05.039

  日期：2012.7

  enzymatic approaches for the conversion of semi-protected amino acid and peptidyl C-terminal α-carboxylic acids into their corresponding amides. In the first approach, the lipase Candida antarctica lipase-B (Cal-B), and in the second approach, the protease Subtilisin A, are used, respectively. We found that by using the ammonium salt of the α-carboxylic acid instead of separate ammonia sources, the enzymatic

  在本文中，我们描述了两种通用且高产的酶促方法，可将半保护的氨基酸和肽基C末端α-羧酸转化为它们相应的酰胺。在第一种方法中，分别使用脂肪酶南极假丝酵母脂肪酶-B（Cal-B），在第二种方法中，分别使用蛋白酶枯草杆菌蛋白酶A。我们发现，通过使用α-羧酸的铵盐代替单独的氨源，酶促酰胺化反应的进行速度大大加快，而没有副反应，并且使产物收率接近定量。
• Green diastereospecific synthesis of various medicine analogues containing dipeptides and release of the medicines by Baker's yeast
  作者：Sunghee Jung、Shin Satoh、Hideyuki Daitoku、Takuya Noguchi、Yuya Kawashima、Nobuyuki Imai

  DOI：10.1016/j.tet.2022.133102

  日期：2022.11

  dipeptides in 76–99% yields with 70–>99% de and dipeptides-containing medicine analogues in 74–99% yields with 79–97% de in aqueous THF at −15 °C via the mixed carbonic carboxylic anhydrides by the activation of the corresponding carboxylic acids. We observed that the anilide l-Phe-l-Phe-NHC6H4-4-OH, one of the deprotecting medicine analogues, was cleaved at the C-terminal of l-phenylalanine (l-Phe) by

  我们已经成功地以 76–99% 的收率和 70–>99% 的去氧化酶绿色和经济地合成了各种二肽和含二肽的药物类似物，在 -15 °C 的水性 THF 中以 79–97% 的去氧化酶的收率在 -15 °C 下通过通过相应羧酸的活化得到混合碳酸酐。我们观察到苯胺l -Phe- l -Phe-NHC 6 H 4 -4-OH 是一种脱保护药物类似物，在饥饿条件下被贝克酵母在l-苯丙氨酸 ( l -Phe) 的C端裂解条件，然后处理新鲜制备的 PhCH 2 CH 2 CO 2 CO 2Et 从 3-苯基丙酸、ClCO 2 Et 和 Et 3 N 在 MeCN 中得到 PhCH 2 CH 2 CONHC 6 H 4 -4-OH 和 PhCH 2 CH 2 CO - 1 -Phe-NHC 6 H 4 -4-OH收益率分别为 46% 和 42%。有趣的是，贝克酵母对l -Phe- d -Phe-NHC 6
• Reverse Proteolysis Promoted by in Situ Generated Peptide Ester Fragments
  作者：Nicole Wehofsky、Norman Koglin、Sven Thust、Frank Bordusa

  DOI：10.1021/ja0344213

  日期：2003.5.1

  The resulting substrate mimetics act as efficient acyl donor components and show the typical behavior of substrate mimicry enabling irreversible reactions with originally nonspecific acyl moieties. Neither a workup of the substrate mimetic intermediate nor changes of the reaction conditions during the whole synthesis process are required. Model peptide syntheses using trypsin, alpha-chymotrypsin, and

  在这篇文章中，我们描述了使用甲基硫酯作为通用前体原位制备蛋白酶特异性反应物的一般合成概念。前体酯很容易通过标准合成程序获得，并可直接用作蛋白酶介导的肽偶联反应的反应物。或者，它们可以作为原位制备各种底物模拟物的初始构建块。后者的合成是通过母体硫酯 (Y-(Xaa)(n)-SMe-->Y-(Xaa)(n)-SR; R: CH(2) CH(2)COOH、CH(2)C(6)H(5)、C(6)H(4)NHC(:NH)NH(2))，它们以顺序方式和平行于随后的酶促反应。所得底物模拟物充当有效的酰基供体组分，并显示出底物模拟的典型行为，能够与最初非特异性的酰基部分发生不可逆反应。在整个合成过程中既不需要底物模拟中间体的后处理，也不需要改变反应条件。使用胰蛋白酶、α-胰凝乳蛋白酶和 V8 蛋白酶作为生物催化剂的模型肽合成证明了该方法的功能，并说明了其对蛋白酶介导反应的合成价值以及该方法与最先进的固相肽的