tert-butyl N-[(2S)-5-[bis[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methylideneamino]-1-[methoxy(methyl)amino]-1-oxopentan-2-yl]carbamate | 952065-45-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: tert-butyl N-[(2S)-5-[bis[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methylideneamino]-1-[methoxy(methyl)amino]-1-oxopentan-2-yl]carbamate
• CAS: 952065-45-1
• 化学式: C₂₃H₄₃N₅O₈
• 分子量: 517.623
• InChiKey: VFJSQAVPOHUHKC-HNNXBMFYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  15
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.78
• 拓扑面积：
  157
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl N-[(2S)-5-[bis[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methylideneamino]-1-[methoxy(methyl)amino]-1-oxopentan-2-yl]carbamate 以 四氢呋喃 、 乙醚 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 8.3h， 生成 (S)-1-(4-amino-6-methyl-5-oxoheptyl)guanidine bistrifluoroacetate
  参考文献：
  名称：

  一种独特的聚酮化合物样合成酶的化学反应

  摘要：

  与许多复杂的天然产物一样，石房蛤毒素 (STX) 的复杂结构阻碍了对该支架作为研究电压门控钠离子通道的工具和作为药剂的效用的全面探索。既定的化学策略可以提供获取天然产品的途径；然而，尚未设计出一种能够加快获取相关化合物的石房蛤毒素的化学酶促途径。实现对此类分子的化学酶促方法的第一步是阐明石房蛤毒素生物合成途径。迄今为止，尚未证明 STX 与其假定的生物合成酶之间存在生化联系。在此，我们报告了 STX 生物合成中涉及的任何酶的首次生化表征。具体来说，聚酮化合物样合成酶 SxtA 的化学功能，阐明了来自蓝藻 Cylindrospermopsis raciborskii T3。这种独特的巨量合酶由四个结构域组成：甲基转移酶 (MT)、GCN5 相关的 N-乙酰转移酶 (GNAT)、酰基载体蛋白 (ACP) 以及与多域合成酶。我们已经确定，该单一多肽形成两个碳-碳键、两个脱羧事件和立体有择质子化，以提供

  DOI：

  10.1021/jacs.7b13297
• 作为产物：
  描述：

  二碳酸二叔丁酯 在 copper(II) carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 6.25h， 生成 tert-butyl N-[(2S)-5-[bis[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methylideneamino]-1-[methoxy(methyl)amino]-1-oxopentan-2-yl]carbamate
  参考文献：
  名称：

  合成并在蓝藻石房蛤毒素的提议生物合成中间体的鉴定鱼腥circinalis（TA04）和甲藻亚历山大藻（AXAT-2）†

  摘要：

  在这里，我们描述了神经毒素石房蛤毒素（STX）（的基因生物合成预测中间体的合成1），2，6和7的，和识别2和6中产生毒素的微生物。这是第一个化学证据支持朝向遗传预测生物合成路线1。

  DOI：

  10.1039/c4ob00071d

文献信息

• Universal Peptidomimetics
  作者：Eunhwa Ko、Jing Liu、Lisa M. Perez、Genliang Lu、Amber Schaefer、Kevin Burgess

  DOI：10.1021/ja1071916

  日期：2011.1.26

  This paper concerns peptidomimetic scaffolds that can present side chains in conformations resembling those of amino acids in secondary structures without incurring excessive entropic or enthalpic penalties. Compounds of this type are referred to here as minimalist mimics. The core hypothesis of this paper is that small sets of such scaffolds can be designed to analogue local pairs of amino acids (including noncontiguous ones) in any secondary structure; i.e., they are universal peptidomimetics. To illustrate this concept, we designed a set of four peptidomimetic scaffolds. Libraries based on them were made bearing side chains corresponding to many of the protein-derived amino acids. Modeling experiments were performed to give an indication of kinetic and thermodynamic accessibilities of conformations that can mimic secondary structures. Together, peptidomimetics based on these four scaffolds can adopt conformations that resemble almost any combination of local amino acid side chains in any secondary structure. Universal peptidomimetics of this kind are likely to be most useful in the design of libraries for high-throughput screening against diverse targets. Consequently, data arising from submission of these molecules to the NIH Molecular Libraries Small Molecule Repository (MLSMR) are outlined.
• Total synthesis of miraziridine A and identification of its major reaction site for cathepsin B
  作者：Hiroyuki Konno、Kanako Kubo、Hidefumi Makabe、Emi Toshiro、Naoyuki Hinoda、Kazuto Nosaka、Kenichi Akaji

  DOI：10.1016/j.tet.2007.06.082

  日期：2007.9

  The synthesis of miraziridine A, a pentapeptide derivative isolated from marine sponge, and its truncated analogs has been achieved. To construct the backbone of miraziridine A, a side-chain-unprotected vinylogous arginine was condensed with an aziridine-containing fragment prepared by a conventional solid-phase procedure. An analog lacking the vinylogous arginine site showed comparable inhibitory activity with miraziridine A, whereas an analog lacking the aziridine site showed remarkably weak inhibitory activity for cathepsin B. (C) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• Chemistry of a Unique Polyketide-like Synthase
  作者：Stephanie W. Chun、Meagan E. Hinze、Meredith A. Skiba、Alison R. H. Narayan

  DOI：10.1021/jacs.7b13297

  日期：2018.2.21

  established that this single polypeptide carries out the formation of two carbon-carbon bonds, two decarboxylation events and a stereospecific protonation to afford the linear biosynthetic precursor to STX (4). The synthetic utility of the SxtA AONS is demonstrated by the synthesis of a suite of α-amino ketones from the corresponding α-amino acid in a single step.

  与许多复杂的天然产物一样，石房蛤毒素 (STX) 的复杂结构阻碍了对该支架作为研究电压门控钠离子通道的工具和作为药剂的效用的全面探索。既定的化学策略可以提供获取天然产品的途径；然而，尚未设计出一种能够加快获取相关化合物的石房蛤毒素的化学酶促途径。实现对此类分子的化学酶促方法的第一步是阐明石房蛤毒素生物合成途径。迄今为止，尚未证明 STX 与其假定的生物合成酶之间存在生化联系。在此，我们报告了 STX 生物合成中涉及的任何酶的首次生化表征。具体来说，聚酮化合物样合成酶 SxtA 的化学功能，阐明了来自蓝藻 Cylindrospermopsis raciborskii T3。这种独特的巨量合酶由四个结构域组成：甲基转移酶 (MT)、GCN5 相关的 N-乙酰转移酶 (GNAT)、酰基载体蛋白 (ACP) 以及与多域合成酶。我们已经确定，该单一多肽形成两个碳-碳键、两个脱羧事件和立体有择质子化，以提供
• Synthesis and identification of proposed biosynthetic intermediates of saxitoxin in the cyanobacterium Anabaena circinalis (TA04) and the dinoflagellate Alexandrium tamarense (Axat-2)
  作者：Shigeki Tsuchiya、Yuko Cho、Keiichi Konoki、Kazuo Nagasawa、Yasukatsu Oshima、Mari Yotsu-Yamashita

  DOI：10.1039/c4ob00071d

  日期：——

  Here, we describe the synthesis of the genetically predicted biosynthetic intermediates of the neurotoxin saxitoxin (STX) (1), 2, 6 and 7, and identification of 2 and 6 in toxin-producing microorganisms. This is the first chemical evidence supporting the genetically predicted biosynthetic route toward 1.

  在这里，我们描述了神经毒素石房蛤毒素（STX）（的基因生物合成预测中间体的合成1），2，6和7的，和识别2和6中产生毒素的微生物。这是第一个化学证据支持朝向遗传预测生物合成路线1。