N'-(5-Amino-2-methoxy-benzoyl)-hydrazinecarboxylic acid tert-butyl ester | 295800-35-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N'-(5-Amino-2-methoxy-benzoyl)-hydrazinecarboxylic acid tert-butyl ester
• CAS: 295800-35-0
• 化学式: C₁₃H₁₉N₃O₄
• 分子量: 281.312
• InChiKey: PIQLPRKPUPUCSJ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.45
• 重原子数：
  20.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  102.68
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N'-(5-Amino-2-methoxy-benzoyl)-hydrazinecarboxylic acid tert-butyl ester 在 palladium on activated charcoal 氢气 、 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 78.67h， 生成 (S)-2-[(S)-2-((S)-2-{4-[7-(3-{(S)-1-[N'-(5-Acetylamino-2-methoxy-benzoyl)-hydrazinocarbonyl]-2-methyl-propylcarbamoyl}-propoxy)-naphthalen-2-yloxy]-butyrylamino}-3-methyl-butyrylamino)-4-methyl-pentanoylamino]-3-methyl-butyric acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  含有氨基酸模拟片段的分子钳：野生型和突变的HIV-1蛋白酶二聚化的新抑制剂。

  摘要：

  我们已经设计，合成和评估了基于萘基支架的新型拟肽分子钳的抑制活性和代谢稳定性，以抑制HIV-1蛋白酶的二聚作用。将拟肽基序插入一条肽链中，使其对蛋白水解具有抗性。可以降低分子钳的肽特性，而无需改变它们抑制二聚化的方式。突变的HIV-1蛋白酶也容易受到二聚化抑制剂的影响，与野生型蛋白酶相比，多突变的蛋白酶ANAM-11对抑制剂的敏感性是其两倍。因此，可以在不损害抗二聚体分子钳体外抑制野生型和突变的HIV-1蛋白酶的能力的情况下提高抗二聚体分子钳的代谢稳定性。

  DOI：

  10.1021/jm060576k
• 作为产物：
  描述：

  2-甲氧基-5-硝基苯甲酸 在 palladium on activated charcoal 氢气 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 为溶剂， 反应 10.0h， 生成 N'-(5-Amino-2-methoxy-benzoyl)-hydrazinecarboxylic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  两种新的β链模拟物。

  摘要：

  在先前的报告中，Nowick及其同事描述了β链模拟物A，它以β链构象复制了四肽一个边缘的结构和氢键模式（Nowick，JS; Pairish，M .; Lee， IQ； Holmes，DL； Ziller，JWJ Am.Chem.Soc.1997，119，5413）。β-链模拟物A由5-氨基-2-甲氧基苯甲酸单元通过酰基肼基团连接至5-肼基-2-甲氧基苯甲酰胺单元组成。本文介绍了两个相关的β-链模拟物（B和C），并报告了它们与β-链模拟物A的比较。β-链模拟物B由一个5-氨基-2-甲氧基苯甲酸单元与一个二酰基肼基连接而成。富马酰胺单元; β-链模拟物C由通过二酰基肼基连接到肽上的5-氨基-2-甲氧基苯甲酸单元组成。β-链模拟物AC通过1，2-二氨基乙烷二脲转化单元连接至三肽（Phe-Ile-Leu）基团，以形成人工β-片1-3。1H NMR研究包括ROESY，化学位移，偶合常数和可变温度实

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(98)00225-9

文献信息

• An Artificial β-Sheet That Dimerizes through Parallel β-Sheet Interactions
  作者：Sergiy Levin、James S. Nowick

  DOI：10.1021/ja073391r

  日期：2007.10.1

  chemical model of a β-sheet (artificial β-sheet) that dimerizes by parallel β-sheet formation in chloroform solution. The artificial β-sheet consists of two N-terminally linked peptide strands that are linked with succinic or fumaric acid and blocked along one edge with a hydrogen-bonding template composed of 5-aminoanisic acid hydrazide. The template is connected to one of the peptide strands by a turn unit

  本文介绍了 β-折叠（人工 β-折叠）的简单化学模型，该模型通过在氯仿溶液中平行 β-折叠形成而二聚化。人工 β-折叠由两条 N 端连接的肽链组成，这些肽链与琥珀酸或富马酸连接，并沿一个边缘被一个由 5-氨基茴香酸酰肼组成的氢键模板封闭。模板通过由 (S)-2-氨基己二酸 (Aaa) 组成的转向单元连接到肽链之一。1H NMR 光谱研究表明，这些人工β-折叠在CDCl3 溶液中折叠形成明确定义的β-折叠结构，通过平行β-折叠相互作用二聚化。最值得注意的是，所有这些化合物都显示出与折叠和二聚化相关的丰富的 NOE 网络。这些化合物还表现出与折叠二聚体 β-折叠结构的形成一致的化学位移和偶联常数。氨基己二酸单元显示的 NOE 模式和耦合常数与明确定义的转...
• Synthesis and Characterization of Hairpin Mimics that Modulate the Early Oligomerization and Fibrillization of Amyloid β-Peptide
  作者：Leila Vahdati、Julia Kaffy、Dimitri Brinet、Guillaume Bernadat、Isabelle Correia、Silvia Panzeri、Roberto Fanelli、Olivier Lequin、Myriam Taverna、Sandrine Ongeri、Umberto Piarulli

  DOI：10.1002/ejoc.201700010

  日期：2017.5.26

  of different amyloid beta peptide isoforms. Among these amyloid peptides, A-beta 1-42 is considered as the most aggregative and neurotoxic species. We report herein the synthesis of four beta-sheet mimics composed of a peptidomimetic arm based on a 5-amino-2-methoxy benzhydrazide derivative, a 2,5-diketopiperazine scaffold (either cis-DKP or trans-DKP) and a tetrapeptide sequence (either Gly-Val-Val-Ile

  阿尔茨海默氏病是与不同淀粉样β肽同工型的低聚和原纤维化相关的神经退行性疾病。在这些淀粉样蛋白肽中，A-β1-42被认为是最具聚集性和神经毒性的物种。我们在这里报告了由基于5-氨基-2-甲氧基苯甲酰肼衍生物，2,5-二酮哌嗪支架（顺式-DKP或反式-DKP）和四肽序列的拟肽臂组成的四个β-折叠模拟物的合成（Gly-Val-Val-Ile，GVVI或Lys-Leu-Val-Phe，KLVF）。NMR和计算研究表明，含顺式-DKP的衍生物在溶液中采用稳定的β-发夹构象，而反式-DKP支架则促进了延伸结构的形成。通过硫黄素T荧光测定法研究了这些化合物在调节A-β1-42肽聚集中的活性，以测量聚集的动力学。然后使用毛细管电泳（CE）和透射电子显微镜（TEM）分别监测小的可溶性A-β低聚物以及较高分子量和不溶性A-β聚集体的形成。结果，包含顺式-DKP支架的小发夹模拟物能够防止小A-β1-42寡聚和神经毒性物质的形成。
• An Unnatural Amino Acid that Mimics a Tripeptide β-Strand and Forms β-Sheetlike Hydrogen-Bonded Dimers
  作者：James S. Nowick、De Michael Chung、Kalyani Maitra、Santanu Maitra、Kimberly D. Stigers、Ye Sun

  DOI：10.1021/ja001142w

  日期：2000.8.1

  Unnatural amino acid 2 (5-HO2CCONH-2-MeO-C6H3-CONHNH2) duplicates the hydrogen-bonding functionality of one edge of a tripeptide P-strand. It is composed of hydrazine, 5-amino-2-methoxybenzoic acid, and oxalic acid groups and is designated by the three-letter abbreviation "Hao" to reflect these three components. The 2,7-di-tert-butylfluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc*)- and tert-butyloxycarbonyl (Boc)-protected derivatives of Hao are prepared efficiently and in high yield by the condensation of suitably protected derivatives of hydrazine, 5-amino-2-methoxybenzoic acid, and oxalic acid. Fmoc*-Hao and Boc-Hao behave like typical Fmoc- and Boc-protected amino acids and can be incorporated into peptides by standard solid-and solution-phase peptide synthesis techniques using carbodiimide coupling agents. Hao-containing peptide 9 (i-PrCO-Phe-Hao-Val-NHBu) forms a beta-sheetlike hydrogen-bonded dimer in CDCl3 acid CD3OD-CDCl3 solutions. Peptides containing Hao and natural amino acids display hydrogen-bonding surfaces that are complementary to the hydrogen-bonding edges of protein beta-sheets.