FMOC-Tyr(t-Bu)-Cl | 132409-92-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: FMOC-Tyr(t-Bu)-Cl
• 英文别名: Fmoc-Tyr(tBu)-Cl；9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-chloro-3-[4-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]phenyl]-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 132409-92-8
• 化学式: C₂₈H₂₈ClNO₄
• 分子量: 477.988
• InChiKey: WECURJVEHSCMDH-VWLOTQADSA-N

物化性质

• 沸点：
  638.6±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.222±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.6
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  64.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  FMOC-Tyr(t-Bu)-Cl 在 silver(I) acetate 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 Fmoc-β-HTyr(OBu^t)-ONp
  参考文献：
  名称：

  Ananda; Gopi; Suresh Babu, Indian Journal of Chemistry - Section B Organic and Medicinal Chemistry, 2001, vol. 40, # 9, p. 790 - 795

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸 在 氯化亚砜 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 FMOC-Tyr(t-Bu)-Cl
  参考文献：
  名称：

  通过单流、三组分偶联方法快速且无需柱层析的肽链延伸

  摘要：

  短肽作为药物和合成长肽的构建模块极其重要。固相和液相肽合成都存在大量的合成步骤、高成本和/或繁琐的纯化。在这里，我们通过单流、三组分偶联 (3CC) 方法开发了一种快速、温和、廉价且无需柱层析的肽链延伸方法，该方法是第一个使用 α-氨基酸N-羧基酸酐 (α -NCAs）既作为亲电子试剂又作为亲核试剂。我们展示了 17 种三肽的高产率和免柱色谱合成，以及三肽的克级合成。牛肉味肽的全合成是通过重复3CC方法并仅添加一根柱层析纯化来实现的。我们还展示了通过从三个容易获得的受保护氨基酸开始原位制备 α-NCA 的单流程三肽合成。通过这项研究，与典型的固相合成相比，我们大大减少了时间和成本。

  DOI：

  10.1039/d3sc01333b

文献信息

• Aza-Amino Acids Disrupt β-Sheet Secondary Structures
  作者：Michael A. McMechen、Evan L. Willis、Preston C. Gourville、Caroline Proulx

  DOI：10.3390/molecules24101919

  日期：——

  model peptide (H-Arg-Tyr-Val-Glu-Val-d-Pro-Gly-Orn-Lys-Ile-Leu-Gln-NH2) is reported. Specifically, analogs in which valine3 was substituted for aza-valine3 or aza-glycine3 were synthesized, and their β-hairpin stabilities were examined using Nuclear Magnetic Resonance (NMR) spectroscopy. The azapeptide analogs were found to destabilize β-hairpin formation compared to the parent peptide. The aza-valine3

  氮杂氨基酸中的 Cα 到 N 取代强加了局部构象限制、氢键性质的变化，并导致氮原子处的适应性手性。这些特性可用于模拟和稳定肽二级结构和自组装。在这里，位于β-发夹模型肽（H-Arg-Tyr-Val-Glu-Val-d-的氢键（HB）位点的上部β-链中的单个氮杂氨基酸掺入的影响报道了 Pro-Gly-Orn-Lys-Ile-Leu-Gln-NH2)。具体而言，合成了其中缬氨酸 3 取代氮杂缬氨酸 3 或氮杂-甘氨酸 3 的类似物，并使用核磁共振 (NMR) 光谱检查了它们的 β-发夹稳定性。与母体肽相比，发现氮杂肽类似物使 β-发夹形成不稳定。
• N-Amination Converts Amyloidogenic Tau Peptides into Soluble Antagonists of Cellular Seeding
  作者：Kamlesh M. Makwana、Matthew P. Sarnowski、Jiayuan Miao、Yu-Shan Lin、Juan R. Del Valle

  DOI：10.1021/acschemneuro.1c00528

  日期：2021.10.20

  neurofibrillary tangles composed of tau protein aggregates is a hallmark of Alzheimer’s and related neurodegenerative diseases. Early oligomerization of tau involves conformational reorganization into parallel β-sheet structures and supramolecular assembly into toxic fibrils. Despite the need for selective inhibitors of tau propagation, β-rich protein assemblies are inherently difficult to target with

  由 tau 蛋白聚集体组成的神经原纤维缠结的扩散是阿尔茨海默病和相关神经退行性疾病的标志。 tau 蛋白的早期寡聚涉及构象重组为平行 β 片层结构以及超分子组装为有毒原纤维。尽管需要选择性的 tau 增殖抑制剂，但富含 β 的蛋白质组装体本质上很难用小分子靶向。在这里，我们描述了一种模仿 tau 内易于聚合的模块的极简方法。我们进行了主链残基扫描，结果表明酰胺 N-氨基化完全消除了这些肽自我聚集的倾向，使它们成为 tau R2 和 R3 结构域有序 β 链的可溶模拟物。几种 N-氨基肽 (NAP) 在体外抑制 tau 原纤维形成。我们进一步证明，NAP 12和13通过与细胞外 tau 的单体或纤维形式相互作用，可有效阻断内源 tau 的细胞播种。拟肽12血清稳定，对神经元细胞无毒，并且相对于 Aβ 42选择性抑制 tau 纤维化。我们的先导 NAP 的结构分析显示 N-氨基施加了相当大的构象限制。所描述的骨架
• Benzotriazole-Assisted Solid-Phase Assembly of Leu-Enkephalin, Amyloid β segment 34−42, and other “Difficult” Peptide Sequences
  作者：Alan R. Katritzky、Danniebelle N. Haase、Jodie V. Johnson、Alfred Chung

  DOI：10.1021/jo8026214

  日期：2009.3.6

  Microwave-assisted solid-phase syntheses of six "difficult" peptides, H-VVSVV-NH(2) (3), H-VVVSVV-NH(2) (4), H-VIVIG-OH (5), H-TVTVTV-NH(2) (6), H-VKDGYI-NH(2) (7), and H-VKDVYI-NH(2) (8), were achieved utilizing N-(Fmoc-(alpha-aminoacyl)benzotriazoles. Extension to the syntheses of Leu-enkephalin (9) and amyloid-beta (34-42) (10) demonstrates that this strategy comprises an efficient route to new and known "difficult" peptides.
• [(9-Fluorenylmethyl)oxy]carbonyl (Fmoc) amino acid chlorides in solid-phase peptide synthesis
  作者：Louis A. Carpino、Hann Guang Chao、Michael Beyermann、Michael Bienert

  DOI：10.1021/jo00008a012

  日期：1991.4

  FMOC amino acid chlorides, previously shown to be rapid-acting coupling agents in two-phase systems or in homogeneous solution, did not prove to be directly applicable to solid-phase peptide synthesis due to sluggish reactivity. The problem was traced to prior conversion of the acid chlorides by necessary basic co-reactants (DIEA, NMM, etc.) to the corresponding oxazolones. If, in their place, 1:1 mixtures of these bases and HOBt were used, rapid solid-phase acylations were possible via the intermediate formation of the corresponding HOBt esters. The 1:1 base-HOBt mixtures also were shown to enhance generally the reactivity of FMOC amino acid active esters over that caused by HOBt alone. Peptides assembled from acid chlorides by using these techniques included leucine enkephalin, the ACP decapeptide (65-74), prothrombin (1-9), several substance P analogues, and eledoisin. Where particular acid chlorides could not be used due to their instability, the corresponding pentafluorophenyl esters or mixtures of the acids and BOP reagent were used.