5-amino-1,3-dioxo-1H-benzisoquinoline-2(3H)-acetic acid | 53497-35-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 异喹啉及其衍生物
• 英文名称: 5-amino-1,3-dioxo-1H-benzisoquinoline-2(3H)-acetic acid
• 英文别名: 2-(5-amino-1,3-dioxobenzo[de]isoquinolin-2-yl)acetic acid
• CAS: 53497-35-1
• 化学式: C₁₄H₁₀N₂O₄
• 分子量: 270.244
• InChiKey: VMNKGSBTCKAGRW-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  606.3±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.578±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  20.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.07
• 拓扑面积：
  100.7
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  溴代乙酸酐 、 5-amino-1,3-dioxo-1H-benzisoquinoline-2(3H)-acetic acid 在 4-二甲氨基吡啶 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 1.0h， 以87%的产率得到5-(bromoacetamido)-1,3-dioxo-1H-benzisoquinoline-2(3H)-acetic acid
  参考文献：
  名称：

  醛糖还原酶的选择性不可逆抑制剂。

  摘要：

  已经研究了一系列5-取代的1,3-二氧代-1H-苯并[异]异喹啉-2（3H）-乙酸类似物作为醛糖还原酶的不可逆抑制剂。5-α-溴乙酰胺和5-α-碘乙酰胺类似物5和6对醛糖还原酶具有不可逆的抑制作用，而5-α-氯乙酰胺类似物3没有这种抑制作用。保护研究表明在抑制剂结合位点发生不可逆的抑制作用。用大鼠晶状体醛糖还原酶（RLAR）和大鼠肾醛还原酶（RKALR）进行的不可逆抑制比较研究表明，5-α-卤代乙酰胺类似物5和6是RLAR的更有效抑制剂。

  DOI：

  10.1021/jm00084a017
• 作为产物：
  描述：

  3-硝基-1,8-萘二甲酸酐 在 palladium on activated charcoal 氢气 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 7.0h， 生成 5-amino-1,3-dioxo-1H-benzisoquinoline-2(3H)-acetic acid
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and biological activity of aldose reductase inhibitors with Michael acceptor substituents

  摘要：

  Derivatives of alrestatin (15) and alconil (6-8) possessing Michael acceptor substituents were synthesized as aldose reductase inhibitors. The alrestatin derivatives demonstrated enhanced aldose reductase inhibitory activity. The most potent reversible inhibitor of the series (compound 3) was 15-fold more active than alrestatin. Additionally, lipophilic analogues of alrestatin selectively inhibited rat lens aldose reductase versus rat kidney aldehyde reductase. Unlike alrestatin derivatives, alconil derivatives with similar substituents did not demonstrate significant reversible or irreversible inhibition of aldose reductase. (C) Elsevier, Paris.

  DOI：

  10.1016/s0223-5234(99)80056-7

文献信息

• EP1357112
  申请人：——

  公开号：——

  公开（公告）日：——
• Synthesis and biological evaluation of irreversible inhibitors of aldose reductase
  作者：Jeffrey J. Ares、Peter F. Kador、Duane D. Miller

  DOI：10.1021/jm00161a040

  日期：1986.11

  5-Isothiocyanatoalrestatin (1b) and 5-azidoalrestatin (1c) were prepared synthetically and examined as potential affinity and photoaffinity inhibitors of rat lens aldose reductase. Both compound 1b and 1c under appropriate conditions at 10(-4) M produced a 70% irreversible inactivation of aldose reductase within 1 min. The enzyme could, in part, be protected by preincubation with sorbinil 2, a known potent inhibitor of aldose reductase.