(S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)(methyl)amino)-3-phenylpropanoate | 1333389-07-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)(methyl)amino)-3-phenylpropanoate
• 英文别名: cyanomethyl N-(tert-butoxycarbonyl)-N-methyl-L-phenylalaninate；Boc-Mef-OCH2CN；cyanomethyl (2S)-2-[methyl-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonyl]amino]-3-phenylpropanoate
• CAS: 1333389-07-3
• 化学式: C₁₇H₂₂N₂O₄
• 分子量: 318.373
• InChiKey: VZLPKXKASCSFPD-AWEZNQCLSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.8
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  79.6
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)(methyl)amino)-3-phenylpropanoate 在 四丁基醋酸铵 、 草酸 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 36.0h， 生成 (S)-(2R,3R,5R)-2-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3-hydroxy-5-(hydroxymethyl)tetrahydrofuran-4-yl2-(methylamino)-3-phenylpropanoate
  参考文献：
  名称：

  Methods of modifying N-termini of a peptide or protein using transferases

  摘要：

  该发明涉及使用氨酰基tRNA转移酶选择性地修改蛋白质的N-末端的方法。在某些实施例中，该方法包括将蛋白质或肽溶液与转移酶和分子衍生物接触，从而使蛋白质或肽的N-末端与该分子衍生物发生衍生化反应。

  公开号：

  US09376700B2
• 作为产物：
  描述：

  N-Boc-N-甲基-L-苯丙氨酸甲酯 在 N,N-二异丙基乙胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 水 为溶剂， 生成 (S)-cyanomethyl 2-((tert-butoxycarbonyl)(methyl)amino)-3-phenylpropanoate
  参考文献：
  名称：

  叔丁氧羰基（Boc）–合成各种天然/非天然N-未保护氨基酸氰基甲基酯时N-保护/去保护的战略基团

  摘要：

  由于它们的合成和医学重要性，合成了许多具有未保护的氨基官能度的天然/非天然氨基酸的氰基甲基酯。彻底筛选了在不稳定（水解敏感性）氰甲基官能团存在下的重要N- Boc脱保护方法，发现在1,4-二恶烷溶液（2-4当量）中易于获得的4M HCl。乙腈，0°C，2-4 h是合适的条件。此条件已被推广，并成功应用于各种烷基，炔基，芳基，杂芳基，苄基，叠氮基，螺氨基酸氰基甲基酯，而与胺的性质（伯或仲）以及胺与酯基之间的距离无关最终脱保护的氨基酯，具有较高的收率和纯度（与其他通常已知的相比）N-保护基（Cbz，Fmoc，Ac，Bn，Bz等）。还证明了与N-未保护的对应物相比，N- Boc保护的氨基酸氰基甲基酯足够稳定以进行进一步的官能化。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2018.10.041

文献信息

• ONE STEP N-TERMINAL TAGGING OF PROTEINS
  申请人：The Trustees of the University of Pennsylvania

  公开号：US20150140605A1

  公开（公告）日：2015-05-21

  The invention includes a selective method of modifying the N-terminus of a protein using an aminoacyl tRNA transferase. In certain embodiments, the method comprises contacting a solution of the protein or peptide with a transferase and a derivative of a molecule, whereby the N-terminus of the protein or peptide is derivatized with the molecule.

  本发明涉及使用氨酰tRNA转移酶选择性地改变蛋白质的N-末端的方法。在某些实施例中，该方法包括将蛋白质或肽的溶液与转移酶和分子的衍生物接触，从而使蛋白质或肽的N-末端与该分子发生衍生化反应。
• N-Terminal Protein Modification Using Simple Aminoacyl Transferase Substrates
  作者：Anne M. Wagner、Mark W. Fegley、John B. Warner、Christina L. J. Grindley、Nicholas P. Marotta、E. James Petersson

  DOI：10.1021/ja2055098

  日期：2011.9.28

  Methods for synthetically manipulating protein structure enable greater flexibility in the study of protein function. Previous characterization of the Escherichia coli aminoacyl tRNA transferase (AaT) has shown that it can modify the N-terminus of a protein with an amino acid from a tRNA or a synthetic oligonucleotide donor. Here, we demonstrate that AaT can efficiently use a minimal adenosine substrate, which can be synthesized in one to two steps from readily available starting materials. We have characterized the enzymatic activity of AaT with aminoacyl adenosyl donors and found that reaction products do not inhibit AaT. The use of adenosyl donors removes the substrate limitations imposed by the use of synthetases for tRNA charging and avoids the complex synthesis of an oligonucleotide donor. Thus, our AaT donors increase the potential substrate scope and reaction scale for N-terminal protein modification under conditions that maintain folding.
• US9376700B2
  申请人：——

  公开号：US9376700B2

  公开（公告）日：2016-06-28
• Tertiary-butoxycarbonyl (Boc) – A strategic group for N-protection/deprotection in the synthesis of various natural/unnatural N-unprotected aminoacid cyanomethyl esters
  作者：Ananta Karmakar、Mushkin Basha、G.T. Venkatesh Babu、Murali Botlagunta、Noormohamed Abdul Malik、Richard Rampulla、Arvind Mathur、Arun Kumar Gupta

  DOI：10.1016/j.tetlet.2018.10.041

  日期：2018.11

  available 4M HCl in 1,4-dioxane solution (2–4 equiv); acetonitrile, 0 °C, 2–4 h was a suitable condition. This condition was generalized and successfully applied to a variety of alkyl, alkynyl, aryl, heteroaryl, benzyl, azido, spiro amino acid cyanomethylesters irrespective of the nature of the amine (primary or secondary) and the distance between the amine and ester group to achieve final deprotected

  由于它们的合成和医学重要性，合成了许多具有未保护的氨基官能度的天然/非天然氨基酸的氰基甲基酯。彻底筛选了在不稳定（水解敏感性）氰甲基官能团存在下的重要N- Boc脱保护方法，发现在1,4-二恶烷溶液（2-4当量）中易于获得的4M HCl。乙腈，0°C，2-4 h是合适的条件。此条件已被推广，并成功应用于各种烷基，炔基，芳基，杂芳基，苄基，叠氮基，螺氨基酸氰基甲基酯，而与胺的性质（伯或仲）以及胺与酯基之间的距离无关最终脱保护的氨基酯，具有较高的收率和纯度（与其他通常已知的相比）N-保护基（Cbz，Fmoc，Ac，Bn，Bz等）。还证明了与N-未保护的对应物相比，N- Boc保护的氨基酸氰基甲基酯足够稳定以进行进一步的官能化。
• Methods of modifying N-termini of a peptide or protein using transferases
  申请人：The Trustees of the University of Pennsylvania

  公开号：US09376700B2

  公开（公告）日：2016-06-28

  The invention includes a selective method of modifying the N-terminus of a protein using an aminoacyl tRNA transferase. In certain embodiments, the method comprises contacting a solution of the protein or peptide with a transferase and a derivative of a molecule, whereby the N-terminus of the protein or peptide is derivatized with the molecule.

  该发明涉及使用氨酰基tRNA转移酶选择性地修改蛋白质的N-末端的方法。在某些实施例中，该方法包括将蛋白质或肽溶液与转移酶和分子衍生物接触，从而使蛋白质或肽的N-末端与该分子衍生物发生衍生化反应。