Boc-hCys | 141044-70-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-hCys
• 英文别名: (N-tert-butoxycarbonyl)homocysteine；(S)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-4-mercaptobutanoic acid；N-tert-butoxycarbonyl-L-homocysteine；Boc-Hcys-OH；Nα-Boc-L-homocysteine；N-Boc-L-homocysteine；Boc-L-homocysteine；Boc homocysteine；N-(tert-Butoxycarbonyl)-L-homocysteine；(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-4-sulfanylbutanoic acid
• CAS: 141044-70-4
• 化学式: C₉H₁₇NO₄S
• 分子量: 235.304
• InChiKey: PQADCRYOPOVXDV-LURJTMIESA-N

物化性质

• 沸点：
  391.4±37.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.185±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.2
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.78
• 拓扑面积：
  76.6
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-hCys 在 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 24.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  SAH衍生的有效和选择性EZH2抑制剂

  摘要：

  基于组蛋白甲基转移酶（HMT）抑制剂SAH（S-腺苷-1-同型半胱氨酸）的化学结构，设计了一系列新型的zeste同源物2（EZH2）抑制剂增强剂。这些基于核苷的EZH2抑制剂在同时使用WT PRC2复合物和Y641N突变体PRC2复合物的生化分析中阻止了H3K27处核小体的甲基化。最有效的化合物27对两种复合物分别显示270 nM和70 nM的IC 50值。据我们所知，化合物27是尚未发现的最有效的SAH衍生的EZH2 PRC2复合物的抑制剂。与SAH相比，该化合物还显示出更高的效价，亲脂效率（LipE）和对其他赖氨酸甲基转移酶的选择性。

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2015.02.017
• 作为产物：
  描述：

  N,N'-di(tert-butoxycarbonyl)-L-homocystine 在 DL-dithiothreitol 作用下， 以 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 Boc-hCys
  参考文献：
  名称：

  SAH衍生的有效和选择性EZH2抑制剂

  摘要：

  基于组蛋白甲基转移酶（HMT）抑制剂SAH（S-腺苷-1-同型半胱氨酸）的化学结构，设计了一系列新型的zeste同源物2（EZH2）抑制剂增强剂。这些基于核苷的EZH2抑制剂在同时使用WT PRC2复合物和Y641N突变体PRC2复合物的生化分析中阻止了H3K27处核小体的甲基化。最有效的化合物27对两种复合物分别显示270 nM和70 nM的IC 50值。据我们所知，化合物27是尚未发现的最有效的SAH衍生的EZH2 PRC2复合物的抑制剂。与SAH相比，该化合物还显示出更高的效价，亲脂效率（LipE）和对其他赖氨酸甲基转移酶的选择性。

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2015.02.017

文献信息

• Halogenated amidino amino acid deviratives useful as nitric oxide synthase inhibitors
  申请人：G. D. Searle & Co.

  公开号：US06344483B1

  公开（公告）日：2002-02-05

  The current invention discloses halogenated amidino amino acid derivatives useful as nitric oxide synthase inhibitors, and pharmaceutically acceptable salts thereof.

  本发明公开了作为一氧化氮合酶抑制剂有用的卤代酰胺氨基酸衍生物及其药用可接受的盐。
• Methods of modifying N-termini of a peptide or protein using transferases
  申请人：The Trustees of the University of Pennsylvania

  公开号：US09376700B2

  公开（公告）日：2016-06-28

  The invention includes a selective method of modifying the N-terminus of a protein using an aminoacyl tRNA transferase. In certain embodiments, the method comprises contacting a solution of the protein or peptide with a transferase and a derivative of a molecule, whereby the N-terminus of the protein or peptide is derivatized with the molecule.

  该发明涉及使用氨酰基tRNA转移酶选择性地修改蛋白质的N-末端的方法。在某些实施例中，该方法包括将蛋白质或肽溶液与转移酶和分子衍生物接触，从而使蛋白质或肽的N-末端与该分子衍生物发生衍生化反应。
• Inhibitors of DNA Methyltransferase
  申请人：Wahhab Amal

  公开号：US20080132525A1

  公开（公告）日：2008-06-05

  The invention relates to the inhibition of DNA methyltransferase isoforms DNMT1 and DNMT3b2. The invention provides compounds and methods for inhibiting DNMT1 and DNMT3b2.

  这项发明涉及抑制DNA甲基转移酶亚型DNMT1和DNMT3b2。该发明提供了用于抑制DNMT1和DNMT3b2的化合物和方法。
• Synthesis and biological evaluation of N-mercaptoacylcysteine derivatives as leukotriene A4 hydrolase inhibitors
  作者：Hiroshi Enomoto、Yuko Morikawa、Yurika Miyake、Fumio Tsuji、Maki Mizuchi、Hiroshi Suhara、Ken-ichi Fujimura、Masato Horiuchi、Masakazu Ban

  DOI：10.1016/j.bmcl.2008.11.042

  日期：2009.1

  We studied synthetic modifications of N-mercaptoacylamino acid derivatives to develop a new class of leukotriene A4 (LTA4) hydrolase inhibitors. S-(4-Dimethylamino)benzyl-l-cysteine derivative 2a (SA6541) showed inhibitory activity against LTA4 hydrolase (IC50, 270 nM) and selectivity over other metallopeptidases except angiotensin-converting enzyme (ACE, IC50, 520 nM). Modification at the para-substituent

  我们研究了N-巯基酰基氨基酸衍生物的合成修饰，以开发一类新的白三烯A 4（LTA 4）水解酶抑制剂。小号- （4-二甲基氨基）苄基-升-半胱氨酸衍生物2A（SA6541）显示针对LTA抑制活性4水解酶（IC 50，270 nm）的和选择性优于其它金属肽除了血管紧张素转换酶（ACE，IC 50，520 nm）的。化合物2a苯环的对位取代基上的修饰改进了LTA 4水解酶抑制活性以及对ACE的选择性。最后，我们获得了作为有效的和选择性的LTA 4水解酶抑制剂的S-（4-环己基）苯并-1-半胱氨酸衍生物11l和16i。
• Substrate specificity of isopenicillin N synthase
  作者：George W. Huffman、Paul D. Gesellchen、Jan R. Turner、Robert B. Rothenberger、Harold E. Osborne、F. Dean Miller、Jerry L. Chapman、Stephen W. Queener

  DOI：10.1021/jm00088a028

  日期：1992.5

  Highly purified isopenicillin N synthase (IPNS) from two sources (naturally occurring in Penicillium chrysogenum and that expressed in Escherichia coli via a cloned gene derived from Cephalosporium acremonium) have been isolated and utilized in vitro to test synthetic modifications of the natural substrate, (L-alpha-amino-delta-adipyl)-L-cysteinyl-D-valine (ACV). A very sensitive procedure utilizing

  两种来源的高纯度异青霉素N合酶（IPNS）（天然存在于产黄青霉菌中，并通过顶头孢霉的克隆基因在大肠杆菌中表达）已被分离并在体外用于测试天然底物的合成修饰（L -α-氨基-δ-己二酰基）-L-半胱氨酸-D-缬氨酸（ACV）。利用一种非常敏感的程序，利用β-内酰胺诱导β-内酰胺酶的合成，来确定ACV类似物是否可以用作IPNS的底物。检查了多种氨基和羧基末端三肽取代，发现它们引起了正的β-内酰胺酶诱导曲线。但是，没有发现这些修饰能够像ACV一样有效地用作底物。由IPNS和三肽类似物反应形成的一种β-内酰胺产物是独立合成的，并具有抗菌活性。在ACV第二个位置修饰L-半胱氨酸残基导致三肽不能用作底物。ACV第三位的D-缬氨酸残基转化为芳香族氨基酸或高负电性残基（如三氟缬氨酸）会导致底物活性消除和酶抑制剂的产生。