α-L-Asp-ε-L-Lys | 6366-86-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: α-L-Asp-ε-L-Lys
• 英文别名: Asp-ε-N-Lys；N⁶-L-α-aspartyl-L-lysine；N⁶-L-α-Aspartyl=>L-lysin；N⁶-L-α-Aspartyl-L-lysin；n6-Aspartyllysine；(2S)-2-amino-6-[[(2S)-2-amino-3-carboxypropanoyl]amino]hexanoic acid
• CAS: 6366-86-5
• 化学式: C₁₀H₁₉N₃O₅
• 分子量: 261.278
• InChiKey: HDIUZRCBILKQEH-BQBZGAKWSA-N

物化性质

• 沸点：
  593.1±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.326±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.6
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  156
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  α-L-Asp-ε-L-Lys 在 盐酸 作用下， 生成 N6,N6-L-aspartoyl-L-lysine
  参考文献：
  名称：

  Swallow; Abraham, Biochemical Journal, 1958, vol. 70, p. 364,366

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  N²-p-Toluolsulfonyl-L-lysin 在 盐酸 作用下， 生成 α-L-Asp-ε-L-Lys
  参考文献：
  名称：

  Swallow et al., Biochemical Journal, 1958, vol. 70, p. 359,361

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Purification and Characterization of an N-Terminal Acidic Amino Acid-Specific Aminopeptidase from Soybean Cotyledons (Glycine max)
  作者：Minao ASANO、Nami NAKAMURA、Misako KAWAI、Tetsuya MIWA、Noriki NIO

  DOI：10.1271/bbb.90617

  日期：2010.1.23

  A novel enzyme that catalyzes the efficient hydrolysis of Glu-Glu was isolated from soybean cotyledons by ammonium sulfate fractionation and successive column chromatographies of Q-sepharose, Phenyl sepharose, and Superdex 200. The apparent molecular mass of this enzyme was found to be 56 kDa and 510 kDa by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and Superdex 200 HR 10/30 column chromatography respectively. The enzyme had high activity against Glu-p-nitroanilide (pNA) and Asp-pNA, whereas Leu-pNA, Phe-pNA, Ala-pNA, and Pro-pNA were not hydrolyzed. The synthetic dipeptides Glu-Xxx and Asp-Xxx were hydrolyzed, but Xxx-Glu was not. The digestion of a Glu-rich oligopeptide, chromogranin A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2) using this purified enzyme was also investigated. Glutamic acid residues were cleaved one by one from the N-terminus. These observations indicate that the enzyme removes glutamyl or aspartyl residues from N-terminal acidic amino acid-containing peptides. It is thought that it was an N-terminal acidic amino acid-specific aminopeptidase from a plant.

  通过硫酸铵分级和 Q-sepharose、Phenyl sepharose 和 Superdex 200 连续柱层析，从大豆子叶中分离出一种催化 Glu-Glu 高效水解的新型酶。该酶的表观分子量为 56 kDa分别通过 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和 Superdex 200 HR 10/30 柱层析得出 510 kDa 和 510 kDa。该酶对 Glu-p-硝基苯胺 (pNA) 和 Asp-pNA 具有高活性，而 Leu-pNA、Phe-pNA、Ala-pNA 和 Pro-pNA 不被水解。合成的二肽 Glu-Xxx 和 Asp-Xxx 被水解，但 Xxx-Glu 没有被水解。使用这种纯化酶消化富含 Glu 的寡肽嗜铬粒蛋白 A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2)也被调查。谷氨酸残基从N末端一一被切割。这些观察结果表明该酶从 N 末端含酸性氨基酸的肽中去除谷氨酰或天冬氨酰残基。人们认为它是一种来自植物的 N 末端酸性氨基酸特异性氨肽酶。
• Swallow et al., Biochemical Journal, 1958, vol. 70, p. 359,361
  作者：Swallow et al.

  DOI：——

  日期：——
• Swallow; Abraham, Biochemical Journal, 1958, vol. 70, p. 364,366
  作者：Swallow、Abraham

  DOI：——

  日期：——