Boc-Asp(OChp)-OH | 98477-96-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Asp(OChp)-OH
• 英文别名: (2S)-4-cycloheptyloxy-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-4-oxobutanoic acid
• CAS: 98477-96-4
• 化学式: C₁₆H₂₇NO₆
• 分子量: 329.393
• InChiKey: MBPAPIXZUUPWGS-LBPRGKRZSA-N

物化性质

• 沸点：
  499.2±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.16±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.7
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.81
• 拓扑面积：
  102
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Asp(OChp)-OH 在 三氟甲磺酸三甲基硅酯 、 茴香硫醚 作用下， 以 三氟乙酸 为溶剂， 反应 0.5h， 以100%的产率得到L-天门冬氨酸
  参考文献：
  名称：

  肽的研究。CLII。用于肽合成的硬酸脱保护程序。

  摘要：

  考察了使用三甲基硅烷三氟甲磺酸酯作为肽脱保护试剂的效果，并探讨了软碱的作用。基于硬酸原理，提出了一种新的脱保护程序。

  DOI：

  10.1248/cpb.35.3447
• 作为产物：
  描述：

  Boc-L-天冬氨酸 1-苄酯 在 palladium on activated charcoal 4-二甲氨基吡啶 、 氢气 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙酸乙酯 为溶剂， 生成 Boc-Asp(OChp)-OH
  参考文献：
  名称：

  基于L氨基酸的N型钙通道阻滞剂的结构活性研究。

  摘要：

  描述了基于L-氨基酸的N型钙通道阻滞剂的合成及其构效关系（SAR）。评价合成的化合物对N型和L型钙通道的抑制活性，重点是降低由于阻断L型钙通道而引起的心血管副作用的选择性。在筛选我们的化合物库的过程中，N-（叔丁氧羰基）-L-天冬氨酸衍生物1a被确定为一系列新的N型钙通道阻滞剂的初始铅化合物，该抑制剂可抑制钙流入IMR- 32个人类神经母细胞瘤细胞，IC（50）为3.4 microM。在使用IMR-32细胞的电生理实验中，化合物1a也显示出N型钙通道电流的阻滞作用（在10 microM处抑制34％，n = 3）。作为1a氨基酸残基转化的结果，发现包含N-（叔丁氧羰基）-L-半胱氨酸的化合物12a是有效的N型钙通道阻滞剂，IC（50）为0.61 microM 。因此，选择L-半胱氨酸作为进一步修饰的潜在结构基序。以S-环己基甲基-L-半胱氨酸为中心支架优化L-半胱氨酸的C和N端可产生有效和选

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(02)00558-8

文献信息

• New strategy for the chemical synthesis of proteins
  作者：Haruaki Yajima、Nobutaka Fujii、Susumu Funakoshi、Toshihiro Watanabe、Eigoro Murayama、Akira Otaka

  DOI：10.1016/s0040-4020(01)86118-4

  日期：1988.1

  For the chemical synthesis of proteins, an efficient deprotecting procedure by combination of a hard acid, trimethylsilyl trifluoromethanesulfonate, and a soft nucleophile, such as thioanisole, is described. For disulfide bond formation, two new procedures are presented; the one by oxidation with thallium(III) trifluoroacetate and the other by the acid-catalyzed reaction, involving S-substituted cysteine

  对于蛋白质的化学合成，描述了通过组合硬酸，三甲基甲硅烷基三氟甲磺酸盐和软亲核试剂例如硫代苯甲醚进行的有效脱保护程序。对于二硫键的形成，提出了两种新的方法。一种通过三氟乙酸al（III）氧化而另一种通过酸催化反应进行，涉及S取代的半胱氨酸亚砜。
• Studies on peptides. CXXXII. Evaluation of two .BETA.-carboxyl protecting groups of aspartic acid, cycloheptyl and cyclooctyl, for peptide synthesis.
  作者：NOBUTAKA FUJII、MOTOYOSHI NOMIZU、SHIROH FUTAKI、AKIRA OTAKA、SUSUMU FUNAKOSHI、KENICHI AKAJI、KAZUHIDE WATANABE、HARUAKI YAJIMA

  DOI：10.1248/cpb.34.864

  日期：——

  The properties of two aspartic acid β-esters (Asp(OR), R=cycloheptyl (Chp) and cyclooctyl(Coc)) were examined. These two protecting groups were found to be stable to trifluoroacetic acid(0°C, 2 h), but were cleaved by HF or 1 M trifluoromethanesulfonic acid-thioanisole in trifluoro-acetic acid (0°C, 60 min). Using a model peptide, Z(OMe)-Ala-Asp(OR)-Gly-OBzl, the behavior of the Asp(OR) residue with base or acid was examined. These esters were less susceptible to succinimide formation than the Bzl group in Et3N treatment. In acid deprotection, succinimide formation from these peptides was less than 7% in both cases.

  对两种天冬氨酸β-酯（Asp(OR)，R=环庚基（Chp）和环辛基（Coc））的性质进行了研究。发现这两种保护基在三氟醋酸（0°C，2小时）下是稳定的，但在HF或1 M三氟甲烷磺酸-硫醚苯的三氟醋酸中（0°C，60分钟）会被切割。使用模型肽Z(OMe)-Ala-Asp(OR)-Gly-OBzl，研究了Asp(OR)残基在碱或酸中的行为。这些酯对于succinimide的形成比Bzl基在Et3N处理下的敏感度低。在酸去保护过程中，这些肽中succinimide的形成在两种情况下均低于7%。
• Studies on peptides. CXXXIII. Synthesis and biological activity of galanin, a novel porcine intestinal polypeptide.
  作者：HARUAKI YAJIMA、SHIROH FUTAKI、NOBUTAKA FUJII、KENICHI AKAJI、SUSUMU FUNAKOSHI、MITSUYA SAKURAI、SHINICHI KATAKURA、KAZUTOMO INOUE、RYO HOSOTANI、TAKAYOSHI TOBE、TOMIO SEGAWA、ATSUKO INOUE、KAZUHIKO TAKEMOTO、VIKTOR MUTT

  DOI：10.1248/cpb.34.528

  日期：——

  A new porcine gastrointestinal 29-residue peptide, galanin, was synthesized in a satisfactory yield by assembling seven peptide fragments followed by deprotection with 1 M trifluoromethane-sulfonic acid-thioanisole in trifluoroacetic acid. Nin-Mesitylenesulfonyltryptophan was employed to suppress indole alkylation during Na-deprotection. β-Cycloheptylaspartate was employed to suppress base-catalyzed succinimide formation. The synthetic peptide exhibited a powerful contractile activity on rat ileum, but not on guinea pig ileum and caused sustained hyperglycemia in dogs.

  一种新的猪胃肠道29残基肽——加拉宁，通过组合七个肽片段合成，并在三氟醋酸中使用1 M三氟甲烷磺酸-硫代苯醚进行去保护，获得了令人满意的产率。在钠去保护过程中，采用了九甲苯磺酰色氨酸以抑制吲哚烷基化。使用β-环庚基天冬氨酸来抑制碱催化的琥珀酰亚胺形成。合成的肽在大鼠回肠上表现出强有力的收缩活性，但在豚鼠回肠上没有影响，并且在狗身上引起持续性高血糖。
• Solution synthesis of human neuropeptide Y (hNPY).
  作者：Seishi ONO、Kouki KITAGAWA、Shiroh FUTAKI、Shinya KIYAMA、Yoshihiro OOI、Tadashi AKITA、Shunichi HIGASHIDE、Kazutomo INOUE、Syoichiro SUMI、Takayoshi TOBE

  DOI：10.1248/cpb.37.1925

  日期：——

  Human neuropeptide Y (hNPY) was synthesized in a conventional manner by assembling seven peptide fragments followed by reduction of the Met(O) residue with phenylthiotrimethylsilane and subsequent deprotection with 1 M trimethylsilyl trifluoromethanesulfonate (TMSOTf)-thioanisole in trifluoroacetic acid (TFA). Alternatively, deprotection was performed in a two-step manner; first, treatment with 1 M trimethylsilyl bromide-thioanisole in TFA, and then with 1 M TMSOTf-thioanisole in TFA. After purification by gel-filtration on Sephadex G-25, followed by reversed-phase high-performance liquid chromatography, a highly purified sample of synthetic hNPY was obtained in both cases.When administered in dogs, synthetic hNPY was as active as porcine NPY in terms of the effects on systemic arterial blood pressure, pancreatic blood flow, and superior mesentric artery (SMA) blood flow. Met(O)17-hNPY was found to be as active as the parent sample in these bioassays.

  人神经肽 Y（hNPY）的合成采用传统方法，先将七个肽片段组合在一起，然后用苯基硫代三甲基硅烷还原 Met（O）残基，再用 1 M 三甲基硅基三氟甲磺酸盐（TMSOTf）-硫代苯甲醚在三氟乙酸（TFA）中进行脱保护。另一种方法是分两步进行脱保护：首先用 1 M 三甲基硅溴-硫代苯甲醚在 TFA 中进行处理，然后用 1 M 三甲基硅氧烷-硫代苯甲醚在 TFA 中进行处理。在狗体内给药时，合成 hNPY 对全身动脉血压、胰腺血流和心室上动脉（SMA）血流的影响与猪 NPY 一样有效。在这些生物测定中，Met(O)17-hNPY的活性与母体样本相同。
• Futaki, Shiroh; Taike, Takashi; Yagami, Takeshi, Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1990, p. 1739 - 1744
  作者：Futaki, Shiroh、Taike, Takashi、Yagami, Takeshi、Ogawa, Toyoko、Akita, Tadashi、Kitagawa, Kouki

  DOI：——

  日期：——