L-cysteinamide | 74401-72-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-cysteinamide
• 英文别名: L-cysteine amide；L-2-Amino-3-mercaptopropionamide；Cysteinamide；(2R)-2-amino-3-sulfanylpropanamide
• CAS: 74401-72-2
• 化学式: C₃H₈N₂OS
• 分子量: 120.175
• InChiKey: YEDNBEGNKOANMB-REOHCLBHSA-N

物化性质

• 沸点：
  332.0±37.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.239±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.4
• 重原子数：
  7
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  70.1
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  乙酸酐 、 L-cysteinamide 在 sodium acetate 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 生成 N-乙酰基-L-半胱氨酰胺
  参考文献：
  名称：

  正酰基半胱氨酸酰胺作为粘液溶解剂。

  摘要：

  DOI：

  10.1021/jm00318a046
• 作为产物：
  描述：

  LH701 在 氨 、 sodium 作用下， 生成 L-cysteinamide
  参考文献：
  名称：

  正酰基半胱氨酸酰胺作为粘液溶解剂。

  摘要：

  DOI：

  10.1021/jm00318a046

文献信息

• Synthetic Studies of Bacitracin. VI. Synthesis of Unprotected Thiazoline Peptides
  作者：Yoshihiro Hirotsu、Tetsuo Shiba、Takeo Kaneko

  DOI：10.1246/bcsj.43.1564

  日期：1970.5

  For a total synthesis of bacitracian A, a synthetic method to secure unprotected thiazoline peptides must be established. 2-Aminomethyl-R-Δ2-thiazoline-4-carboxamide, 2-aminomethyl-R-Δ2-thiazoline-4-carboxylic acid, 2-aminomethyl-R-Δ2-thiazoline-4-carbonyl-l-leucine were synthesized by either the iminoether coupling method or by the dehydration method using N-benzyloxycarbonyl group and benzyl ester as protecting groups.

  为了全合成杆菌A，必须建立一种合成方法来确保未受保护的噻唑啉肽。 2-氨基甲基-R-Δ2-噻唑啉-4-甲酰胺、2-氨基甲基-R-Δ2-噻唑啉-4-羧酸、2-氨基甲基-R-Δ2-噻唑啉-4-羰基-l-亮氨酸通过以下任一方法合成亚氨基醚偶联法或使用N-苄氧基羰基和苄酯作为保护基团的脱水法。
• Extein Residues Play an Intimate Role in the Rate-Limiting Step of Protein <i>Trans</i>-Splicing
  作者：Neel H. Shah、Ertan Eryilmaz、David Cowburn、Tom W. Muir

  DOI：10.1021/ja401015p

  日期：2013.4.17

  Split inteins play an important role in modern protein semisynthesis techniques. These naturally occurring protein splicing domains can be used for in vitro and in vivo protein modification, peptide and protein cyclization, segmental isotopic labeling, and the construction of biosensors. The most well-characterized family of split inteins, the cyanobacterial DnaE inteins, show particular promise, as

  分裂内含肽在现代蛋白质半合成技术中发挥着重要作用。这些天然存在的蛋白质剪接域可用于体外和体内蛋白质修饰、肽和蛋白质环化、片段同位素标记以及生物传感器的构建。最充分表征的分裂内含肽家族，蓝藻 DnaE 内含肽，显示出特别的前景，因为其中许多可以在不到 1 分钟的时间内剪接蛋白质。尽管如此，这些内含肽的活性是依赖于上下文的：围绕它们的连接点（称为局部 N-和 C-外显子）的某些肽序列是强烈优选的，而其他序列会导致剪接动力学和产量的显着降低。这些序列约束限制了内含肽的效用，因此，需要更详细地了解它们参与蛋白质剪接。在这里，我们对 C-外显肽组成与内含肽分裂活性之间的关系进行了彻底的动力学分析。这些实验的结果用于指导结构和分子动力学研究，结果表明催化残基的运动受到第二个 C-外显肽残基的限制，可能迫使它们进入促进蛋白质快速剪接的活性构象。总之，我们的结构和功能研究还突出了内含肽结构的一个关键区域，
• S .fwdarw. N and N .fwdarw. S reverse rearrangement of S- and N-(2,4-dinitrophenyl)cysteines
  作者：Hiroki Kondo、Fumio Moriuchi、Junzo Sunamoto

  DOI：10.1021/jo00320a020

  日期：1981.3