2-[2-[bis(carboxylatomethyl)amino]ethyl-(carboxymethyl)amino]acetate;iron(2+)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-[2-[bis(carboxylatomethyl)amino]ethyl-(carboxymethyl)amino]acetate;iron(2+)
• 化学式: C₁₀H₁₃N₂O₈*Fe
• 分子量: 345.069
• InChiKey: JVXHQHGWBAHSSF-UHFFFAOYSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  铁粉 、 乙二胺四乙酸 在 氢气 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 iron(II) ethylenediaminetetraacetate 、 2-[2-[bis(carboxylatomethyl)amino]ethyl-(carboxymethyl)amino]acetate;iron(2+)
  参考文献：
  名称：

  Clark, Nancy Handshaw; Martell, Arthur E., Inorganic Chemistry, 1988, vol. 27, # 7, p. 1297 - 1298

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Evaluation of Fe(<scp>iii</scp>)EDTA reduction with ascorbic acid in a wet denitrification system
  作者：Xinyu Zhu、Feiqiang He、Meng Xia、Honggen Liu、Jianhua Ding

  DOI：10.1039/c9ra02678a

  日期：——

  was increased. Moreover, compared with other reduction systems, ascorbic acid (VC) was found to be more powerful in reducing Fe(III)EDTA, especially in air. In addition, VC only exhibited powerful ability in the conversion of Fe(III)EDTA to Fe(II)EDTA and hardly reduced Fe(II)EDTA–NO. Finally, the stoichiometry of Fe(III)EDTA reduction by ascorbic acid was derived. Thus, our study would offer a bridge

  Fe( III )EDTA还原为Fe ( II )EDTA是湿法烟气系统同时脱硫和脱硝的核心过程。在此，首先，还原剂抗坏血酸(VC)用于还原Fe( III )EDTA。在不同的 Fe( III )EDTA 浓度、不同的 pH 值、不同的温度和不同的 VC 与 Fe( III )EDTA 的摩尔比下，研究了用抗坏血酸还原Fe( III )EDTA的可行性。结果表明，Fe( II )EDTA浓度随着初始Fe( III )EDTA浓度的增加而增加。此外，还原效率随着 VC 与 Fe 的摩尔比增加（III )EDTA增加，当摩尔比大于0.5时，Fe( III )EDTA的还原效率均接近100%。另一方面，碱性环境不利于 VC 转化 Fe( III )EDTA。随着温度的升高，Fe( III )EDTA 的转化率略有增加。此外，与其他还原系统相比，抗坏血酸 (VC) 被发现在还原 Fe( III )EDTA
• Revisit the E2 Domain of Amyloid Precursor Protein: Ferroxidase, Superoxide and Peroxynitrite Scavenging Activities
  作者：Andrew T. Poore、Eli C. Zuercher、Gabriel Bury、Caslyn Whitesell、Cuong C. Nguyen、Yulia N. Pushkar、Shiliang Tian

  DOI：10.1021/acs.inorgchem.3c01336

  日期：2023.7.10

  with Alzheimer’s disease (AD). The function of APP is of great interest yet remains elusive. One of the extracellular domains of APP, the E2 domain, has been proposed to possess ferroxidase activity and affect neuronal iron homeostasis. However, contradicting evidence has been reported, and its precise role remains inconclusive. Here, we studied the Cu-binding site of the E2 domain using extended X-ray

  淀粉样蛋白前体蛋白 (APP) 是 β-淀粉样蛋白的生物前体，β-淀粉样蛋白是与阿尔茨海默病 (AD) 相关的已知组织病理学标志。APP的功能让人很感兴趣，但仍然难以捉摸。APP 的胞外结构域之一，即 E2 结构域，已被认为具有亚铁氧化酶活性并影响神经元铁稳态。然而，已经报道了相互矛盾的证据，其确切作用仍然没有定论。在这里，我们使用扩展 X 射线吸收精细结构 (EXAFS)、UV-vis 和电子顺磁共振 (EPR) 研究了 E2 结构域的 Cu 结合位点，并发现一种新的不稳定水配体与 Cu(II ) 除了四种已知组氨酸之外的辅因子。2 M –1 s –1。Cu(I)-E2 与分子氧的反应速率仅为 5.3 M –1 s –1，这会将任何潜在的多周转亚铁氧化酶活性限制在如此低的速率，并阻止在多周转条件下观察活性。蛋白质的正静电势表面表明可能与带负电的小底物发生反应，例如超氧自由基 (O 2 •–
• Zang; Kotowski; Van Eldik, Inorganic Chemistry, 1988, vol. 27, # 19, p. 3279 - 3283
  作者：Zang、Kotowski、Van Eldik

  DOI：——

  日期：——
• Zang; Van Eldik, Inorganic Chemistry, 1990, vol. 29, # 22, p. 4462 - 4468
  作者：Zang、Van Eldik

  DOI：——

  日期：——