uridine 5'-diphospho-2-azidoacetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranose | 653600-48-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘧啶核苷酸
• 英文名称: uridine 5'-diphospho-2-azidoacetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranose
• 英文别名: UDP-N-azidoacetylgalactosamine；UDP-GalNAz；UDP-GlcNAz；UDP-Azido-GalNAc；[(2R,3R,4R,5R,6R)-3-[(2-azidoacetyl)amino]-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl] [[(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxopyrimidin-1-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] hydrogen phosphate
• CAS: 653600-48-7
• 化学式: C₁₇H₂₆N₆O₁₇P₂
• 分子量: 648.371
• InChiKey: JOCLDQLCBZCHFX-LUZZQSLSSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.5
• 重原子数：
  42
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.71
• 拓扑面积：
  315
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  19

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  生物素化-epsilon-氨基己酸-N-羟基丁二酰亚胺活化酯 、 uridine 5'-diphospho-2-azidoacetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranose 在 三乙基膦 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 、 甲醇 为溶剂， 反应 14.0h， 以45%的产率得到UDP-GalNAc-biotin
  参考文献：
  名称：

  O-GlcNAc糖基化修饰一步酶标记试剂盒及其应用

  摘要：

  本发明涉及一种O‑GlcNAc糖基化修饰的体外检测试剂盒，所述试剂盒主要包括牛源糖基转移酶突变体溶液，带修饰糖供体水溶液，氯化锰水溶液，以及缓冲液。本发明试剂盒可以实现O‑GlcNAc糖基化修饰的体外高效标记，质谱(LC‑MS/MS)检测一步酶法富集纯化得到的蛋白数比两步化学酶法鉴定到的蛋白数增加约1倍；此外，试剂盒还可应用于结肠肿瘤样品的组织学研究。

  公开号：

  CN112851731B
• 作为产物：
  描述：

  D-(+)-galactosamine hydrochloride 在 吡啶 、 四氮唑 、 4-二甲氨基吡啶 、 2-chloro-4H-1,3,2-benzodioxaphosphorin-4-one 、 乙酸肼 、 1-丙基磷酸酐 、 三乙胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 uridine 5'-diphospho-2-azidoacetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranose
  参考文献：
  名称：

  [EN] METHODS FOR PREPARING ANTIBODIES WITH A DEFINED GLYCOSYLATION PATTERN
  [FR] PROCÉDÉ DE PRÉPARATION D'ANTICORPS AYANT UN PROFIL DE GLYCOSYLATION DÉFINI

  摘要：

  公开号：

  WO2017132298A8

文献信息

• Chemoenzymatic Synthesis of Unnatural Nucleotide Sugars for Enzymatic Bioorthogonal Labeling
  作者：Liuqing Wen、Madhusudhan Reddy Gadi、Yuan Zheng、Christopher Gibbons、Shukkoor Muhammed Kondengaden、Jiabin Zhang、Peng George Wang

  DOI：10.1021/acscatal.8b02081

  日期：2018.8.3

  advantage of relaxed donor specificity and strict acceptor specificity of glycosyltransferases to label target glycan epitopes with bioorthogonal reactive groups carried by unnatural nucleotide sugars in vitro. The subsequent covalent conjugation by bioorthogonal chemical reactions with either fluorescent or affinity tags allows further visualization, quantification, or enrichment of target glycan epitopes

  近年来，酶促生物正交标记策略的发展为探测结构确定的聚糖表位提供了令人兴奋的可能性。该策略利用放宽的供体特异性和糖基转移酶的严格受体特异性来利用体外由非天然核苷酸糖携带的生物正交反应基团标记目标聚糖表位。随后通过与荧光标记或亲和标记的生物正交化学反应进行的共价缀合，可以使目标聚糖表位进一步可视化，定量或富集。然而，由于非天然核苷酸糖的有限可用性，已经阻碍了酶标记策略的应用和发展。在此处，描述了将化学合成和酶促合成相结合的平台，以方便地制备经各种生物正交反应基团修饰的非天然核苷酸糖。通过该平台，成功合成了25个UDP-GlcNAc和UDP-GalNAc衍生物，其中包括开发最深入的生物正交官能团。此外，还评估了这些化合物在酶促生物正交标记反应中的潜在应用。
• Gram-scale production of sugar nucleotides and their derivatives
  作者：Shuang Li、Shuaishuai Wang、Yaqian Wang、Jingyao Qu、Xian-wei Liu、Peng George Wang、Junqiang Fang

  DOI：10.1039/d1gc00711d

  日期：——

  Here, we report a practical sugar nucleotide production strategy that combined a high-concentrated multi-enzyme catalyzed reaction and a robust chromatography-free selective precipitation purification process. Twelve sugar nucleotides were synthesized on a gram scale with a purity up to 98%.

  在这里，我们报告了一种实用的糖核苷酸生产策略，该策略结合了高浓度的多酶催化反应和强大的无色谱法选择性沉淀纯化工艺。以克为单位合成了十二个糖核苷酸，纯度高达98％。
• [EN] METHODS AND COMPOUNDS FOR IDENTIFYING GLYCOSYLTRANSFERASE INHIBITORS<br/>[FR] PROCÉDÉS ET COMPOSÉS POUR L'IDENTIFICATION D'INHIBITEURS DE GLYCOSYLTRANSFÉRASE
  申请人：HARVARD COLLEGE

  公开号：WO2013151697A1

  公开（公告）日：2013-10-10

  The present invention provides moenomycin-based probe compounds of Formula (I) for use in screening inhibitors of bacterial glycosyltransferases. The present invention also provides bacterial glycosyltransferase screening assays using compounds of Formula (I).

  本发明提供了用于筛选细菌糖基转移酶抑制剂的以莫诺霉素为基础的探针化合物的公式(I)。本发明还提供了使用公式(I)化合物进行细菌糖基转移酶筛选的检测方法。
• A Time‐Resolved FRET Assay Identifies a Small Molecule that Inhibits the Essential Bacterial Cell Wall Polymerase FtsW
  作者：Youngseon Park、Atsushi Taguchi、Vadim Baidin、Daniel Kahne、Suzanne Walker

  DOI：10.1002/anie.202301522

  日期：2023.6.19

  division. We developed a time-resolved Förster resonance energy transfer (TR-FRET) assay, which we used to screen a Staphylococcus aureus lethal compound library for FtsW inhibitors. We identified a small molecule that inhibits FtsW in vitro. Using a fluorescently labeled, non-polymerizable Lipid II derivative, we showed that this compound displaces Lipid II from FtsW.

  FtsW 是一种新发现的细胞分裂必需的肽聚糖聚合酶。我们开发了时间分辨福斯特共振能量转移 (TR-FRET) 测定法，用于筛选金黄色葡萄球菌致死化合物库中的 FtsW 抑制剂。我们鉴定出一种在体外抑制 FtsW 的小分子。使用荧光标记的、不可聚合的脂质 II 衍生物，我们证明该化合物可以取代 FtsW 中的脂质 II。
• Probing Glycosyltransferase Activities with the Staudinger Ligation
  作者：Howard C. Hang、Chong Yu、Matthew R. Pratt、Carolyn R. Bertozzi

  DOI：10.1021/ja037692m

  日期：2004.1.1

  The development of rapid screening methods for probing glycosyltransferase activities is essential for advancing the field of glycobiology. While assays for specific glycosyltransferases exist, there is no generalizable method that can be applied across the enzyme superfamily. Herein we describe a novel glycosyltransferase assay that exploits their unnatural substrate tolerance and the unique chemical reactivity of the azide. We applied this "azido-ELISA" to the family of polypeptide alpha-N-acetylgalactosaminyltransferases (ppGalNAcTs), all of which were able to transfer N-azidoacetylgalactosamine (GalNAz) from the unnatural nucleotide sugar donor UDP-GalNAz. The azide was detected and quantified by Staudinger ligation with a phosphine probe in a microtiter plate format. This approach should be applicable to any glycosyltransferase or group-transfer enzyme that tolerates unnatural azido substrates.