S-(p-bromophenyl)-L-cysteine | 68724-10-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: S-(p-bromophenyl)-L-cysteine
• 英文别名: S-(4-bromo-phenyl)-L-cysteine；S-(4-Brom-phenyl)-L-cystein；(R)-2-Amino-3-(4-brom-phenylmercapto)-propionsaeure；2-Amino-3-(4-bromophenyl)sulfanyl-propanoic acid；(2R)-2-azaniumyl-3-(4-bromophenyl)sulfanylpropanoate
• CAS: 68724-10-7
• 化学式: C₉H₁₀BrNO₂S
• 分子量: 276.154
• InChiKey: JULKRQGCYVMHSB-QMMMGPOBSA-N

物化性质

• 沸点：
  409.0±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.66±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.5
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  88.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-(p-bromophenyl)-L-cysteine 在 sodium hydroxide 、 sodium amalgam 作用下， 生成 S-苯基-L-半胱氨酸
  参考文献：
  名称：

  Zbarsky; Young, Journal of Biological Chemistry, 1943, vol. 151, p. 211,212

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  L-胱氨酸 在 硫酸 、 锌 作用下， 生成 S-(p-bromophenyl)-L-cysteine
  参考文献：
  名称：

  du Vigneaud; Wood; Binkley, Journal of Biological Chemistry, 1941, vol. 138, p. 369,371

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Expanding the Structural Diversity of Protein Building Blocks with Noncanonical Amino Acids Biosynthesized from Aromatic Thiols
  作者：Yong Wang、Xiaoxu Chen、Wenkang Cai、Linzhi Tan、Yutong Yu、Boyang Han、Yuxuan Li、Yuanzhe Xie、Yeyu Su、Xiaozhou Luo、Tao Liu

  DOI：10.1002/anie.202014540

  日期：2021.4.26

  accessible aromatic thiols. We demonstrate that nearly 50 ncAAs with a diverse array of structures can be biosynthesized from these simple small‐molecule precursors by hijacking the cysteine biosynthetic enzymes, and the resulting ncAAs can subsequently be incorporated into proteins via an expanded genetic code. Moreover, we demonstrate that bioorthogonal reactive groups such as aromatic azides and

  将结构新颖的非规范氨基酸 (ncAAs) 结合到蛋白质中对于科学和生物医学应用都很有价值。为了扩大可用 ncAAs 的结构多样性并减轻化学合成它们的负担，我们开发了一种通用且简单的生物合成方法，通过用经济的市售或合成可获得的芳香硫醇喂养细胞，将新型 ncAAs 基因编码为重组蛋白。我们证明，通过劫持半胱氨酸生物合成酶，可以从这些简单的小分子前体生物合成近 50 种具有多种结构的 ncAAs，随后可以通过扩展的遗传密码将生成的 ncAAs 整合到蛋白质中。而且，
• Purification and Characterization of Cysteine Conjugate Transaminases from Rat Liver
  作者：Hiroki Tomisawa、Noriko Ichimoto、Yohko Takanohashi、Shigeyasu Ichihara、Hideo Fukazawa、Mitsuru Tateishi

  DOI：10.3109/00498258809042224

  日期：1988.1

  1. Soluble cysteine-conjugate alpha-ketoglutarate transaminase (CAT-I) was purified about 670-fold from rat liver cytosol using s-(p-bromophenyl)-L-cysteine as amino acid substrate. The enzyme preparation of the final step of purification showed a single band in polyacrylamide gel electrophoresis. CAT-I accounted for 64% of the transaminase activity in cytosol. 2. The mol. wt of the enzyme was about

  1.使用s-（对溴苯基）-L-半胱氨酸作为氨基酸底物，从大鼠肝细胞溶质中纯化可溶性半胱氨酸-缀合α-酮戊二酸转氨酶（CAT-1）约670倍。纯化的最后步骤的酶制剂在聚丙烯酰胺凝胶电泳中显示出一条条带。CAT-1占细胞溶胶中转氨酶活性的64％。2.摩尔。通过凝胶过滤测定，酶的wt％约为64,000。在Tris-乙酸盐缓冲液（pH 7.0）中，s-（对溴苯基）-L-半胱氨酸和α-酮戊二酸的Km值分别为1.0和1.3 mM。氨氧基乙酸，羟胺和KCN抑制了酶的活性。3.除CAT-1外，还从大鼠肝细胞溶质中部分纯化了两种同功酶（CAT-IIA和CAT-IIB）。关于摩尔。wt，对半胱氨酸缀合物的底物特异性，CAT-IIA和CAT-IIB与CAT-I非常相似。但是，在逆反应（半胱氨酸缀合物和α-酮戊二酸的形成反应）的速率和对L-天冬氨酸和L-半胱氨酸磺酸的底物特异性方面观察到这些酶的差异。