des-O-methylolivoretin C | 95013-42-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: des-O-methylolivoretin C
• 英文别名: (6S,9S,14R,17R)-14-ethenyl-6-(hydroxymethyl)-10,14,17-trimethyl-9,17-di(propan-2-yl)-2,7,10-triazatetracyclo[9.7.1.04,19.013,18]nonadeca-1(18),3,11(19),12-tetraen-8-one
• CAS: 95013-42-6
• 化学式: C₂₈H₄₁N₃O₂
• 分子量: 451.652
• InChiKey: XNACPAMJJMTHKP-YGHSORLUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.5
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.61
• 拓扑面积：
  68.4
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  S-腺苷-L-蛋氨酸 、 鞘丝藻毒素 a 在 TleD methyltransferase S-adenosyl-L-methionine-dependent 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 teleocidin B-4 、 des-O-methylolivoretin C 、 (-)-teleocidin B-1
  参考文献：
  名称：

  SAM依赖性甲基转移酶TleD中萜烯环化的晶体结构和对映选择性。

  摘要：

  TleD是依赖于SAM（S-腺苷-1-蛋氨酸）的甲基转移酶，它是Teleocidin B生物合成途径中的关键酶之一。除甲基转移外，TleD还重排前体的香叶基和吲哚基以形成六元环。而且，它没有显示出与任何已知的萜类环化酶的同源性。为了阐明如何实现如此显着的反应，我们确定了TleD和辅因子类似物S-腺苷-1-同型半胱氨酸的复杂晶体结构，有或没有底物衔铁抑制素A1。在TleD六聚体中观察到通过其他N端α-螺旋的结构域交换模式。结构比较和比对表明，这种额外的N末端α-螺旋是SAM甲基转移酶样环化酶TleD和SpnF的共同特征。Tyr21残基将额外的N末端α-螺旋锚固到“核心SAM-MT折叠”，并且是催化活性的关键残基。分子动力学模拟结果表明，在TleD和底物复杂的结构中，teleoocidin A1的二面角C23-C24-C25-C26比60-90°更可取，反应后在C25位置倾向于采用Re-fac

  DOI：

  10.1042/bcj20160695

文献信息

• Crystal structure and enantioselectivity of terpene cyclization in SAM-dependent methyltransferase TleD
  作者：Feng Yu、Minjun Li、Chunyan Xu、Bo Sun、Huan Zhou、Zhijun Wang、Qin Xu、Muyun Xie、Gang Zuo、Pei Huang、Haojie Guo、Qisheng Wang、Jianhua He

  DOI：10.1042/bcj20160695

  日期：2016.12.1

  biosynthesis pathway. Besides methyl transferring, TleD also rearranges the geranyl and indole moieties of the precursor to form a six-membered ring. Moreover, it does not show homologies with any known terpenoid cyclases. In order to elucidate how such a remarkable reaction could be achieved, we determined the complex crystal structures of TleD and the cofactor analogue S-adenosyl-l-homocysteine with

  TleD是依赖于SAM（S-腺苷-1-蛋氨酸）的甲基转移酶，它是Teleocidin B生物合成途径中的关键酶之一。除甲基转移外，TleD还重排前体的香叶基和吲哚基以形成六元环。而且，它没有显示出与任何已知的萜类环化酶的同源性。为了阐明如何实现如此显着的反应，我们确定了TleD和辅因子类似物S-腺苷-1-同型半胱氨酸的复杂晶体结构，有或没有底物衔铁抑制素A1。在TleD六聚体中观察到通过其他N端α-螺旋的结构域交换模式。结构比较和比对表明，这种额外的N末端α-螺旋是SAM甲基转移酶样环化酶TleD和SpnF的共同特征。Tyr21残基将额外的N末端α-螺旋锚固到“核心SAM-MT折叠”，并且是催化活性的关键残基。分子动力学模拟结果表明，在TleD和底物复杂的结构中，teleoocidin A1的二面角C23-C24-C25-C26比60-90°更可取，反应后在C25位置倾向于采用Re-fac