S-acetyl coenzyme A | 72-89-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: S-acetyl coenzyme A
• 英文别名: acetyl-CoA；acetyl coenzyme A；acetyl coenzym A；Acetyl CoA；S-[2-[3-[[4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] ethanethioate
• CAS: 72-89-9
• 化学式: C₂₃H₃₈N₇O₁₇P₃S
• 分子量: 809.579
• InChiKey: ZSLZBFCDCINBPY-KMYLAXNMSA-N

物化性质

• 密度：
  1.90±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.6
• 重原子数：
  51
• 可旋转键数：
  20
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.65
• 拓扑面积：
  389
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  22

制备方法与用途

乙酰辅酶A（Acetyl CoA）是一种不透膜的中枢代谢中间体，参与TCA循环和氧化磷酸化代谢过程。它通过向蛋白质的翻译后乙酰化反应提供唯一的乙酰基供体，从而调节多种细胞机制。此外，乙酰辅酶A也是脂质合成的关键前体。[1][2][3][4]

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-acetyl coenzyme A 在 α-isopropylmalate synthase from Leptospira biflexa 、 potassium chloride 、 manganese(ll) chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 coenzyme A
  参考文献：
  名称：

  α-异丙基苹果酸合酶的亚域 II 对活性至关重要：推断反馈抑制机制。

  摘要：

  亮氨酸生物合成的关键步骤，将乙酰辅酶 A 和 α-酮异戊酸转化为 α-异丙基苹果酸，由 α-异丙基苹果酸合酶 (IPMS) 催化，IPMS 是一种受终产物 L-亮氨酸反馈抑制的变构酶。我们表征了来自双弯曲钩端螺旋体 (LbIPMS2) 的短形式 IPMS，其表现出与长形式 IPMS (LbIPMS1) 相当的催化活性，并具有类似的 N 端域，随后是子域 I 和子域 II，但缺少整个 C-末端调控域。我们发现 LbIPMS1 调控域的部分缺失导致约 50% 的催化活性丧失；然而，当调节域被删除到 Arg-385 时，产生的蛋白质几乎与完整的 LbIPMS2 相当，大约 90% 的活性得以保持。而且，在 LbIPMS2 或 LbIPMS1 中，进一步删除子域 II C 末端的几个残基分别显着削弱或完全消除了催化活性。这些结果定义了一个完整且独立的 IPMS 催化模块，由 N 端域和两个子域组成。LbIPMS2

  DOI：

  10.1074/jbc.m114.559716
• 作为产物：
  描述：

  coenzyme A 、 碘代硫代乙酰胆碱 生成 S-acetyl coenzyme A
  参考文献：
  名称：

  OUYANG, TIANMEI;WALT, DAVID R., J. ORG. CHEM., 56,(1991) N1, C. 3752-3755

  摘要：

  DOI：
• 作为试剂：
  描述：

  香茅醇 在 Pichia kluyveri NBRC 1165 、 S-acetyl coenzyme A 作用下， 以 癸烷 为溶剂， 反应 288.0h， 生成 乙酸香茅酯
  参考文献：
  名称：

  带有浮动微球和粘合剂微片的改良液-液界面培养系统，用于缓慢生长或单细胞微生物：在放线菌和酵母的界面生物转化中的应用

  摘要：

  摘要 液-液界面生物反应器 (L-L IBR) 是一种独特的非水生物转化系统，由疏水有机溶剂（上相）、真菌细胞-漂浮微球（MS）层（中相）和液体培养基组成。 （下相）。在这项研究中，通过使用粘合剂微片 (BM) 开发了一种含有放线菌和酵母的改良 L-L IBR，并通过一些生物转化来估计其可用性。这种改进的界面培养系统被命名为粘性液-液界面生物反应器（L-L IBRtac）。在对其特性进行详细评估后，将该系统应用于Rhodococcus hoagii NBRC 3730 将香茅醇氧化为香茅醛、2-甲基环己醇氧化为2-甲基环己酮、2-辛醇氧化为2-辛酮，以及Candida viswanath 将香茅醛氧化为香茅酸NBRC 10321，和由 Pichia kluyveri NBRC 1165 从葡萄糖产生的乙酰辅酶 A（乙酰辅酶 A）对香茅醇的转乙酰作用。香茅醛、2-甲基环己酮和 2-辛酮的积累达到

  DOI：

  10.1016/j.procbio.2019.02.003

文献信息

• 4-<i>O</i>-Acetylation and 3-<i>O</i>-Acetylation of Trichothecenes by Trichothecene 15-<i>O</i>-Acetyltransferase Encoded by<i>Fusarium Tri3</i>
  作者：Takeshi TOKAI、Naoko TAKAHASHI-ANDO、Masumi IZAWA、Takashi KAMAKURA、Minoru YOSHIDA、Makoto FUJIMURA、Makoto KIMURA

  DOI：10.1271/bbb.80501

  日期：2008.9.23

  In the biosynthesis of Fusarium trichothecenes, the C-3 hydroxyl group of isotrichodermol must be acetylated by TRI101 for subsequent pathway genes to function. Despite the importance of this 3-O-acetylation step in biosynthesis, Tri101 is both physically and evolutionarily unrelated to other Tri genes in the trichothecene gene cluster. To gain insight into the evolutionary history of the cluster, we purified recombinant TRI3 (rTRI3), one of the two cluster gene-encoded trichothecene O-acetyltransferases, and examined to determine whether this 15-O-acetyltransferase can add an acetyl to the C-3 hydroxyl group of isotrichodermol. When a high concentration of rTRI3 was used in the assay (final concentration, 50 μm), we observed 3-O-acetylation activity against isotrichodermol that was more than 105 times less efficient than the known 15-O-acetylation activity against 15-deacetylcalonectrin. The rTRI3 protein also exhibited 4-O-acetylation activity when nivalenol was used as a substrate; in addition to 15-acetylnivalenol, di-acetylated derivatives, 4,15-diacetylnivalenol, and, to a lesser extent, 3,15-diacetylnivalenol, were also detected at high enzyme concentrations. The significance of the trace trichothecene 3-O-acetyltransferase activity detected in rTRI3 is discussed in relation to the evolution of the trichothecene gene cluster.

  在镰刀菌毒素的生物合成中，isotrichodermol 的 C-3 羟基必须通过 TRI101 乙酰化，以便后续通路基因发挥功能。尽管这一 3-O-乙酰化步骤在生物合成中至关重要，但 Tri101 在物理和进化上都与萎蔫酸基因簇中的其他 Tri 基因无关。为了深入了解该基因簇的进化历史，我们纯化了其中一种编码萎蔫酸 O-乙酰基转移酶的基因簇 TRI3（rTRI3），并检测了这种 15-O-乙酰基转移酶是否能将乙酰基添加到 isotrichodermol 的 C-3 羟基上。当在检测中使用高浓度的 rTRI3 时（最终浓度为 50 μM），我们观察到对 isotrichodermol 的 3-O-乙酰化活性，其效率比对 15-去乙酰甲虫素已知的 15-O-乙酰化活性低 105 倍以上。当以雪腐镰刀菌烯醇作为底物时，rTRI3 蛋白还表现出 4-O-乙酰化活性；除了 15-乙酰雪腐镰刀菌烯醇外，在高酶浓度下还检测到二乙酰化衍生物 4,15-二乙酰雪腐镰刀菌烯醇，以及较少程度的 3,15-二乙酰雪腐镰刀菌烯醇。本文讨论了在 rTRI3 中检测到的微量萎蔫酸 3-O-乙酰基转移酶活性与萎蔫酸基因簇进化之间的关系。
• Exploiting the Reaction Flexibility of a Type III Polyketide Synthase through in Vitro Pathway Manipulation
  作者：Jae-Cheol Jeong、Aravind Srinivasan、Sabine Grüschow、Horacio Bach、David H. Sherman、Jonathan S. Dordick

  DOI：10.1021/ja0441559

  日期：2005.1.1

  synthesis of the pentaketide flaviolin and its dimeric derivative, and a wide range of pyrones and their coupled derivatives with flaviolin, as well as their halogenated derivatives. The addition of acyl-CoA oxidase to the pathway prior to the polyketide synthase resulted in unsaturated pyrone side chains, further broadening the product spectrum that can be achieved. The approach developed in this work

  在体外构建了一个合成代谢途径，包括来自天蓝色链霉菌的 III 型聚酮化合物合酶和来自大豆和烟熏蓝藻（氯过氧化物酶）的过氧化物酶。这导致合成了五肽黄素及其二聚衍生物，以及广泛的吡喃酮及其与黄素的偶联衍生物，以及它们的卤化衍生物。在聚酮合酶之前将酰基辅酶A氧化酶添加到途径中导致不饱和的吡喃酮侧链，进一步拓宽了可以实现的产物谱。因此，这项工作中开发的方法为在复杂天然产物衍生物的合成中利用生物催化提供了一种新模型。
• An unusual elimination–addition (keten-mediated)aminolysis pathway for malonic S-thioesters, including S-malonyl coenzyme A
  作者：Kenneth T. Douglas、Manoochehr Alborz、Gregory R. Rullo、Norbert F. Yaggi

  DOI：10.1039/c39820000245

  日期：——

  S-Monoesters of malonic acid, including S-malonyl coenzyme A itself, undergo aminolysis via a novel proton-assisted (keten-mediated)E1cB pathway.

  丙二酸的S-单酯，包括S-丙二酰基辅酶A本身，通过新型的质子辅助（酮介导的）E 1cB途径进行氨解。
• Reconstruction of pyrrolo[2,3-b]indoles carrying an α-configured reverse C3-dimethylallyl moiety by using recombinant enzymes
  作者：Wen-Bing Yin、Xiu-Lan Xie、Marco Matuschek、Shu-Ming Li

  DOI：10.1039/b922440h

  日期：——

  Nine reversely C3-prenylated pyrrolo[2,3-b]indoles were successfully prepared by using two recombinant enzymes involved in the biosynthesis of acetylaszonalenin from Neosartorya fischeri. The prenyltransferase AnaPT catalysed the conversion of six tryptophan-containing cyclic dipeptides to reversely C3-prenylated indoline derivatives. Using cyclo-L-Trp-L-Trp as substrate, both mono- and diprenylated indolines were obtained. Two of the AnaPT products were acetylated at position N1 by the acetyltransferase AnaAT. The structures of the obtained compounds were characterised by HR-ESI-MS, 1H- and 13C-NMR analyses as well as by long-range 1H-13C connectivities in heteronuclear multiple-bond correlation (HMBC) spectra after preparative isolation. Their absolute configurations were determined by analysing the 1H-1H spatial correlations in rotating-frame nuclear overhauser effect spectroscopy (ROESY).

  通过使用两种重组酶，成功制备了九种反向C3-异戊烯基化的吡咯并[2,3-b]吲哚，这些酶参与从新青霉（Neosartorya fischeri）中生物合成乙酰紫草素。异戊烯基转移酶AnaPT催化六种含色氨酸的环状二肽转化为反向C3-异戊烯基化的�
• Kinetics of CO Insertion and Acetyl Group Transfer Steps, and a Model of the Acetyl-CoA Synthase Catalytic Mechanism
  作者：Xiangshi Tan、Ivan V. Surovtsev、Paul A. Lindahl

  DOI：10.1021/ja0627702

  日期：2006.9.1

  Acetyl-CoA synthase/carbon monoxide dehydrogenase is a Ni-Fe-S-containing enzyme that catalyzes the synthesis of acetyl-CoA from CO, CoA, and a methyl group. The methyl group is transferred onto the enzyme from a corrinoid-iron-sulfur protein (CoFeSP). The kinetics of two steps within the catalytic mechanism were studied using the stopped-flow method, including the insertion of CO into a putative Ni(2+)-CH(3)

  乙酰辅酶 A 合酶/一氧化碳脱氢酶是一种含 Ni-Fe-S 的酶，可催化从 CO、CoA 和甲基合成乙酰辅酶 A。甲基从类咕啉-铁-硫蛋白 (CoFeSP) 转移到酶上。使用停流方法研究了催化机制内两个步骤的动力学，包括将 CO 插入推定的 Ni(2+)-CH(3) 键和将所得乙酰基转移到 CoA。这两个步骤以前都没有研究过。从酶的甲基化中间体形式开始，间接监测反应。通过构建描述还原条件下催化机制的简单动力学模型来分析得到的痕量。除了甲基转移、CO插入和乙酰基转移，拟合实验痕迹需要包含一个抑制步骤，其中 CO 可逆地结合到产品释放后立即获得的酶的形式。报告数据集的全局模拟提供了一组一致的动力学参数。估计乙酰辅酶A整体合成的平衡常数，并与各个平衡常数的乘积进行比较。使用模型获得的模拟复制了酶的基本行为，就活性随 [CO] 的变化而言，以及与 CoFeSP 反应时 NiFeC EPR 信号的时